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Examen de Proteómica

Description

Preguntas creadas por alumnos del máster (no son sacadas de años anteriores ni tienen relación con el posible examen real del profesor), sólo sirven para ayudar al estudio de la materia.
ana ibanez S�nchez
Quiz by ana ibanez S�nchez, updated more than 1 year ago
ana ibanez S�nchez
Created by ana ibanez S�nchez over 1 year ago
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Resource summary

Question 1

Question
1. En el método ODA:
Answer
  • Los átomos polares contribuyen negativamente a la desolvatación
  • Los átomo apolares contribuyen negativamente a la desolvatación
  • Los átomos polares contribuyen favorablemente a la desolvatación
  • La polaridad del residuo no influye en la desolvatación

Question 2

Question
2. En el método ODA:
Answer
  • Los átomos apolares contribuyen negativamente a la desolvatación
  • Los átomos apolares contribuyen favorablemente a la desolvatación
  • Los átomos polares contribuyen favorablemente a la desolvatación
  • La polaridad del residuo no influye en la desolvatación

Question 3

Question
3. En el método ODA:
Answer
  • Identifica regiones de interacción genéricas en la proteína de estudio
  • Identifica regiones susceptibles de formar interacciones hidrofóbicas
  • No identifica regiones involucradas en interacciones electrostáticas
  • Todas son correctas

Question 4

Question
4. En el método NIP (PyDock):
Answer
  • Un valor de NIP > 0.2 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
  • Un valor de NIP > 0.4 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
  • Un valor de NIP > 1 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
  • El valor de NIP no es relevante para la determinación de los residuos involucrados en la interacción

Question 5

Question
5. En relación con los hot-spots:
Answer
  • Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a alanina empeora la energía de unión más de 1kcal/mol
  • Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a alanina empeora la energía de unión más de 5kcal/mol
  • Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a metionina empeora la energía de unión más de 1kcal/mol
  • Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a prolina empeora la energía de unión más de 5kcal/mol

Question 6

Question
6. En relación a los hot-spots:
Answer
  • Tienden a situarse en el centro de la región de interacción (core)
  • Tienden a situarse en el borde de la región de interacción (rim)
  • Los hot-spots nunca se encuentran en la zona de interacción
  • Los hot-spots se localizan en cualquier zona de la región de interacción

Question 7

Question
7. En relación a los hot-spots:
Answer
  • Son residuos que tienden a estar más conservados que el resto de los residuos de la interacción
  • Son residuos que tienden a estar menos conservados que el resto de los residuos de la interacción
  • Son residuos muy mutables a alanina
  • Ninguna de las opciones es correcta

Question 8

Question
8. Cambios en la secuencia de una proteína pueden provocar las siguientes alteraciones:
Answer
  • Mutaciones estructurales
  • Nuevas interacciones en los complejos que realice la proteína
  • Cambios en parámetros termodinámicos y cinéticos (afinidad, entalpía, entropía de unión, constantes de asociación)
  • Todas las respuestas son correctas

Question 9

Question
9. Las proteínas que se usan como diana para fármacos se agrupan en las siguientes familias:
Answer
  • GPCR, canales iónicos, receptores nucleares y quinasas
  • GPCR, canales aniónicos, receptores nucleares y quinasas
  • PCR, canales aniónicos, receptores nucleares y quinasas
  • GPCR, canales iónicos, receptores nucleares e hidrolasas

Question 10

Question
10. La cantidad de proteínas humanas susceptibles de ser usadas como diana de fármacos se estima en:
Answer
  • 10-15%
  • 5%
  • 50%
  • 20-30%

Question 11

Question
11. El enlace peptídico consiste en:
Answer
  • Un enlace tipo amida
  • Un enlace tipo amina
  • Un enlace de tipo puente de hidrógeno
  • Un enlace no covalente

Question 12

Question
12. Las proteínas que colaboran en el plegamiento tridimensional en la síntesis de proteínas se llaman:
Answer
  • Chaperonas
  • Chaperas
  • No existe ninguna proteína que facilite el plegamiento proteico
  • Histonas

Question 13

Question
13. Las técnicas más empleadas en el análisis estructural de las proteínas son:
Answer
  • Rayos X, NMR (Resonancia Magnética Nuclear) y cryo-EM (criomicroscopía electrónica)
  • Rayos X, NAR (Resonancia Atómica Nuclear) y cryo-EM (criomicroscopía electrónica)
  • Rayos X, NMR (Resonancia Magnética Nuclear) y EM (microscopía electrónica)
  • Rayos X, NAR (Resonancia Atómica Nuclear) y AFM (Microscopía de fuerza atómica)

Question 14

Question
14. Qué técnica permite llevar a cabo un análisis funcional (o de interactómica):
Answer
  • Microarrays
  • Resonancia de plasmón de superficie (SFR)
  • Microscopía de fuerza atómica (AFM)
  • Todas las respuestas son correctas

Question 15

Question
15. ¿Cuál es la técnica de separación o fraccionamiento de proteómicas más utilizada en la actualidad?
Answer
  • HPLC + Cromatografía de fase reversa
  • HPLC + Cromatografía de afinidad
  • FPLC+ Cromatografía de afinidad
  • FPLC + Cromatografía de intercambio iónico

Question 16

Question
16. Cuando se introduce en el espectrómetro de masas la proteína entera, se le denomina:
Answer
  • Aproximación descendente o top-down
  • Aproximación ascendente o bottom-up
  • No tiene nombre específico
  • No es posible introducir las proteínas enteras en el espectrómetro de masas

Question 17

Question
17. ¿Cuál es el principal uso de la técnica o aproximación top-down?
Answer
  • Identificación y cuantificación de proteoformas
  • Secuenciación de proteínas
  • Expresión diferencial de proteínas
  • Bioinformática estructural

Question 18

Question
18. ¿Cuál de las siguientes técnicas emplearías para llevar a cabo la cuantificación y expresión diferencial de proteínas?
Answer
  • DIGE
  • microarrays
  • Ambas son correctas
  • Ninguna es correcta

Question 19

Question
19. ¿Cuál de las siguientes técnicas emplearías para llevar a cabo la cuantificación y expresión diferencial de proteínas?
Answer
  • MALDI
  • DIGE
  • Cromatografía de afinidad
  • SDS-PAGE

Question 20

Question
20. ¿Quién determina la estructura tridimensional adoptada por la cadena polipeptídica y, por tanto, su función?
Answer
  • Estructura primaria
  • Estructura secundaria
  • Estructura terciaria
  • Estructura cuaternaria

Question 21

Question
21. El ángulo j (phi) lo conforma el enlace que tiene lugar en la cadena polipeptídica entre los siguientes átomos:
Answer
  • C alfa con el átomo de N de su mismo residuo
  • C alfa con el átomo de C de su mismo residuo
  • C de un residuo con el N del residuo siguiente
  • C alfa con la cadena lateral de su mismo residuo

Question 22

Question
22. El ángulo y (psi) lo conforma el enlace que tiene lugar en la cadena polipeptídica entre los siguientes átomos:
Answer
  • C alfa con el átomo de N de su mismo residuo
  • C alfa con el átomo de C de su mismo residuo
  • C alfa con la cadena lateral de su mismo residuo
  • C de un residuo con el N del residuo siguiente

Question 23

Question
23. El dominio es la unidad fundamental de la estructura:
Answer
  • Primaria
  • Secundaria
  • Terciaria
  • Cuaternaria

Question 24

Question
24. La técnica que más estructuras de proteínas ha resuelto hasta la fecha es:
Answer
  • Cristalografía de Rayos X
  • Resonancia magnética nuclear
  • Criomicroscopía electrónica
  • Ninguna de las anteriores

Question 25

Question
25. ¿Qué proceso ha llevado un ritmo más lento, en términos de desarrollo e investigación?
Answer
  • La caracterización estructural
  • Obtención de las secuencias proteicas
  • Caracterización bioquímica
  • Todas se han desarrollado a la par

Question 26

Question
26. ¿Cuál es el formato universal para la representación de proteínas en estructura 3D?
Answer
  • PDB (Protein Data Bank)
  • SCOP (Structural Classification of Proteins)
  • FASTA
  • XML

Question 27

Question
27. ¿Qué registro del formato PDB describe las coordenadas de cada átomo?
Answer
  • ATOM
  • HEADER
  • SEQRES
  • REMARK

Question 28

Question
28. ¿Cuál de los siguientes componentes está registrado en el archivo PDB?
Answer
  • RMSD
  • B-factor
  • ODA
  • Ninguno de los anteriores

Question 29

Question
29. ¿Qué métodos existen para la modelización estructural de proteínas?
Answer
  • Modelización comparativa, Modelización por reconocimiento del plegamiento y Modelización ab initio
  • Modelización comparativa y Modelización ab initio
  • Modelización comparativa, Modelización por reconocimiento del plegamiento, Modelización por homología y Modelización ab initio
  • Modelización empírica, Modelización por reconocimiento del plegamiento y Modelización ab initio

Question 30

Question
30. ¿Qué método de modelización se basa en inferir la estructura de una proteína a partir de la estructura 3D de una proteína homóloga con una secuencia similar?
Answer
  • Modelización por homología
  • Modelización ab initio
  • Modelización por reconocimiento del plegamiento
  • No se puede modelar una proteína conociendo únicamente su secuencia y un template

Question 31

Question
31. ¿Qué determina que dos proteínas sean homólogas?
Answer
  • Que su secuencia sea similar a un 90%
  • Que procedan de un ancestro común
  • Que su estructura 3D sea similar
  • Que su plegamiento sea similar

Question 32

Question
32. Escoja la afirmación verdadera:
Answer
  • A mayor identidad de secuencia, mayor similitud estructural
  • A menor identidad de secuencia, mayor similitud estructural
  • A mayor identidad de secuencia, menor similitud estructural
  • No existe relación entre la identidad de secuencia y la similitud estructural

Question 33

Question
33. El valor RMSD depende de:
Answer
  • Las regiones utilizadas en el cálculo
  • El tamaño de la proteína
  • Todas las opciones son verdaderas
  • La homología estructural del modelo con la estructura real

Question 34

Question
34. ¿Qué porcentaje del proteoma humano está depositado en PDB actualmente?
Answer
  • 17%
  • 54%
  • 10%
  • 73%

Question 35

Question
35. ¿Qué porcentaje del proteoma humano tiene estructura o puede ser modelizado en función de otras proteínas homólogas?
Answer
  • 48%
  • 60%
  • 17%
  • 86%

Question 36

Question
36. ¿Qué porcentaje del proteoma humano se desconoce en la actualidad?
Answer
  • 26%
  • 48%
  • 17%
  • 81%

Question 37

Question
37. ¿Cuál de las siguientes propiedades de las proteína se encuentra más conservada?
Answer
  • Las secuencias de nucleótidos
  • Las secuencias de aminoácidos
  • La estructura de las proteínas
  • Ninguna de las anteriores

Question 38

Question
38. ¿Qué plantea la ley de Boltzmann (en la cual se basan los potenciales estadísticos)?
Answer
  • Los estados más estables aparecerán con mayor probabilidad
  • Los estados menos estables aparecerán con mayor probabilidad
  • Los estados más estables aparecerán con menor probabilidad
  • Los estados más inestables aparecerán con mayor probabilidad

Question 39

Question
39. ¿Qué plantea la ley de Boltzmann (en la cual se basan los potenciales estadísticos)?
Answer
  • Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente a una distancia más corta tendrán una interacción más favorable
  • Que los pares de residuos que aparecen con menos frecuencia a una distancia más corta tendrán una interacción más favorable
  • Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente a una mayor distancia tendrán una interacción más favorable
  • Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente más distanciados tendrán una interacción más favorable

Question 40

Question
40. ¿Qué medida de distancia entre residuos resulta particularmente efectiva a la hora de calcular potenciales dependientes de distancia?
Answer
  • Distancia promedio
  • Distancia mínima entre átomos
  • Distancia entre C alfas
  • Distancia entre C betas

Question 41

Question
41. ¿Qué información nos aporta la ASA (superficie accesible)?
Answer
  • Solvatación (y por tanto entropía)
  • Calidad de la estructura
  • Homología de secuencia
  • Todas las anteriores son verdaderas

Question 42

Question
42. ¿Cuál de los siguientes métodos de modelización no emplea template?
Answer
  • Modelización por homología
  • Fold recognition (modelización por reconocimiento del plegamiento)
  • Modelización ab initio
  • Ninguna de las tres opciones

Question 43

Question
43. ¿Cuáles son los métodos más empleados en la modelización ab initio?
Answer
  • Métodos estocásticos y métodos de dinámica molecular
  • Métodos empíricos y métodos de dinámica molecular
  • Métodos estocásticos y métodos de mecánica cuántica
  • Mecánica cuántica y métodos empíricos

Question 44

Question
44. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta?
Answer
  • La mayoría de los complejos homoméricos son obligados
  • La mayoría de los complejos homoméricos son no obligados
  • La mayoría de los complejos heteroméricos son obligados
  • Ninguna de las anteriores

Question 45

Question
45. ¿Cómo se forma el enlace peptídico en una molécula de proteína?
Answer
  • La unión entre un grupo amino y un grupo carboxilo
  • La unión entre dos grupos amino
  • La unión entre dos grupos carboxilo
  • La unión entre un grupo amino y un grupo fosfato

Question 46

Question
46. ¿Qué término se utiliza para describir el proceso mediante el cual una cadena polipeptídica desordenada adopta una estructura tridimensional estable?
Answer
  • Desnaturalización
  • Síntesis proteica
  • Plegamiento
  • Enlace peptídico

Question 47

Question
47. ¿Cuáles son las modificaciones postraduccionales más importantes en las proteínas?
Answer
  • Fosforilación y glicosilación
  • Metilación y acetilación
  • Oxidación e hidroxilación
  • Desnaturalización y glicosilación

Question 48

Question
48. ¿Cuáles son los métodos más utilizados para la separación y fraccionamiento proteico en estudios proteómicos?
Answer
  • Electroforesis y secuenciación de ADN
  • Cromatografía y espectrometría de masas
  • Electroforesis y espectrometría de masas
  • Electroforesis y Cromatografía

Question 49

Question
49. ¿A qué se refiere la estructura primaria de una proteína?
Answer
  • La disposición tridimensional de la cadena polipeptídica
  • La secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica
  • Las interacciones no covalentes entre distintas regiones de la proteína
  • Las modificaciones químicas de la cadena polipeptídica

Question 50

Question
50. ¿Cuál es la técnica más utilizada y exitosa para resolver estructuras tridimensionales de proteínas a nivel atómico?
Answer
  • Microscopía electrónica
  • Espectroscopía de resonancia magnética nuclear (RMN)
  • Espectrometría de masas
  • Cristalografía de rayos X

Question 51

Question
51. A la hora de modelizar complejos en interactómica, ¿Qué porcentaje de identidad de secuencia mínima debe tener cada proteína del complejo respecto al complejo molde?
Answer
  • 20-30%
  • 80-90%
  • 10-15%
  • 50-60%

Question 52

Question
52. ¿Qué es el docking de proteínas?
Answer
  • Un método de modelización comparativa de complejos proteicos
  • Un método de modelización ab initio de complejos proteicos
  • Un método de modelización comparativa de proteínas
  • Un método del cálculo de la energía de un modelo de proteína

Question 53

Question
53. Los aspectos más importantes que podemos encontrar en la mayor parte de los métodos de docking son:
Answer
  • La búsqueda de orientaciones en las que la proteína se suele considerar rígida o semirrígida
  • La identificación de las orientaciones correctas mediante diferentes funciones de puntuación
  • La descripción de la flexibilidad conformacional
  • Todas son verdaderas

Question 54

Question
54. ¿Cuál de los siguientes métodos calcula la energía a partir de las coordenadas de los átomos pesados?
Answer
  • Mecánica cuántica
  • Mecánica molecular
  • Métodos empíricos
  • Monte-Carlo

Question 55

Question
55. ¿Cuál es el objetivo de los métodos de modelización ab initio basados en principios físicos?
Answer
  • Entender los principios químico-físicos que determinan la estructura 3D de las proteínas
  • Predecir la estructura 3D de las proteínas a partir de su secuencia
  • Estudiar los aspectos termodinámicos y cinéticos del plegamiento de las proteínas
  • Todas las anteriores

Question 56

Question
56. ¿Cuáles son los estados en los que se encuentran las proteínas individuales en solución desde el punto de vista termodinámico?
Answer
  • Nativo o plegado
  • Desnaturalizado o desplegado
  • Intermedios
  • Todos los anteriores

Question 57

Question
57. ¿Qué tipo de métodos se utilizan para calcular la energía de las proteínas en los métodos de modelización ab initio?
Answer
  • Mecánica cuántica
  • Mecánica molecular
  • Métodos empíricos
  • Todos los anteriores

Question 58

Question
58. ¿Cuál es la representación más reciente del proceso de plegamiento de las proteínas?
Answer
  • Una reacción química de dos estados
  • Un embudo en el que los estados desnaturalizados adquieren estructuras parciales de menor energía
  • Una búsqueda de conformaciones al azar hasta encontrar la conformación nativa
  • Ninguna de las anteriores

Question 59

Question
59. ¿Qué término/s energético/s usan las funciones de puntuación de aplicación general como pyDock?
Answer
  • Energía de van der Waals
  • Energía electrostática
  • Energía de desolvatación
  • Todas las anteriores

Question 60

Question
60. ¿Cuál es el mayor desafío del modelado de proteínas?
Answer
  • Modelado de estructuras 3D de proteínas
  • Modelado de estructuras de complejos proteicos
  • Secuenciación de la cadena de aminoácidos que compone la proteína
  • Integración de la flexibilidad conformacional en el modelado de complejos proteicos

Question 61

Question
61. ¿Qué valores de BSA se obtienen en la mayor parte de análisis de superficies de interacción en las estructuras de complejos?
Answer
  • 1200 - 2000 Amstrongs
  • 6000 - 7000 Amstrongs
  • 200 - 400 Amstrongs
  • 10000 - 12000 Amstrongs

Question 62

Question
62. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es falsa?
Answer
  • La digestión proteolítica usada en proteómica shotgun proporciona péptidos identificables para una gran variedad de proteínas
  • La proteómica shotgun no tiene las pérdidas de muestra asociadas al gel
  • La proteómica shotgun tiene peor cobertura que otras técnicas tradicionales como el gel 2D
  • La proteómica shotgun permite identificar proteínas en muy bajas cantidades

Question 63

Question
63. El método de docking PyDock:
Answer
  • Sólo es eficaz si se utiliza FTDock como método de generación de orientaciones
  • Incluye la flexibilidad conformacional durante la búsqueda inicial de orientaciones de docking
  • Utiliza una función de puntuación basada en términos energéticos
  • Usa una función de puntuación basada en complementariedad geométrica

Question 64

Question
64. La principal idea subyacente sobre el uso de métodos de reconocimiento de plegamiento en modelado estructural de proteínas es la siguiente:
Answer
  • Las interacciones macromoleculares que forman proteínas homólogas están conservadas
  • El número de plegamientos (folds) diferentes que existen es limitado
  • La estructura de proteínas con secuencias muy similares (<90%) está altamente conservada
  • Los alineamientos múltiples de secuencia resultan útiles en familias de proteínas homólogas

Question 65

Question
65. El docking entre proteínas consiste en:
Answer
  • La predicción de la región de interacción de una de las proteínas
  • La generación de la estructura de un complejo a partir de las estructuras de las proteínas por separado
  • El modelado de un complejo a partir de las secuencias de las proteínas y un template adecuado
  • La predicción de la energía de unión de un complejo

Question 66

Question
66. El método de refinado de FireDock:
Answer
  • Se basa en complementariedad geométrica, al igual que PatchDock
  • Resulta especialmente adecuado para refinar orientaciones generadas por PatchDock
  • Sólo puede aplicarse a ficheros PDB que representen los modelos de docking
  • No se puede usar con modelos generados por otros métodos que no sean PatchDock

Question 67

Question
67. El modelado estructural de los bucles (loops) de una proteína:
Answer
  • Requiere una estimación previa de los ángulos de Ramachandran de los residuos que componen dichos bucles
  • Siempre se lleva a cabo mediante métodos ab initio a partir de la secuencia de dichos bucles
  • Se puede basar en búsquedas de fragmentos compatibles en bases de datos estructurales
  • Es la parte más fácil y fiable del modelo comparativo

Question 68

Question
68. El experimento CAPRI consiste en:
Answer
  • La evaluación de métodos de detección de interacciones entre proteínas
  • La evaluación automática y diaria de resultados de docking
  • La predicción de estructuras individuales de proteínas
  • La generación de modelos de docking para casos cuya estructura sólo es conocida para los organizadores

Question 69

Question
69. Las dos grandes estrategias de modelado estructural de interacciones son:
Answer
  • Modelado comparativo y modelado mediante reconocimiento del plegamiento
  • Dinámica molecular y Monte-Carlo
  • Modelado por homología y modelado ab initio o docking
  • Modelado en base a secuencia y en base a estructura secundaria

Question 70

Question
70. El servidor MS-Isotope de ProteinProspector se usa para:
Answer
  • Buscar sitios de digestión proteolítica para interpretar espectros de masas
  • Generar distribuciones isotópicas teóricas para un péptido dado
  • Modelar la expresión diferencial isotópica
  • Generar modelos estructurales para un péptido según su composición isotópica

Question 71

Question
71. La gran complejidad del proteoma se debe principalmente a:
Answer
  • Las variantes genéticas y polimorfismos poblacionales
  • Los fenómenos de splicing alternativo
  • Los diferentes tipos de codones para cada residuo
  • Las modificaciones postraduccionales

Question 72

Question
72. El punto isoeléctrico (pI) de una molécula es:
Answer
  • El pH en el que ésta tiene carga neta cero
  • Su pKa
  • La concentración en equilibrio
  • Su volumen

Question 73

Question
73. ¿Cómo se podría mejorar un modelo estructural de una proteína obtenida mediante modelado comparativo?
Answer
  • Modificaciones manualmente el alineamiento, cambiando el template principal o añadiendo nuevos templates
  • Nunca se debe tratar de mejorar un modelo estructural manualmente siempre hay que confiar en los métodos automáticos
  • Solo se puede mejorar un modelo si se dispone de homólogos con alta similitud de secuencia (>90%)
  • Conviene generar miles de modelos de forma automática y elegir uno al azar

Question 74

Question
74. ¿Cuáles de los pares de métodos computacionales siguientes proporcionan el mismo tipo de información?
Answer
  • UNIMOD y STAMP
  • Molecular Weight Calculator y ZDOCK
  • MS-Digesty PeptideCutter
  • MS-Isotope y bioDBnet

Question 75

Question
75. ¿Cuál de estos métodos no permite definir residuos de interacción para re-evaluar “a posteriori” las orientaciones de docking previamente generadas?
Answer
  • PatchDock
  • pyDock
  • HADDOCK
  • FTDock

Question 76

Question
76. El modelado comparativo se refiere a:
Answer
  • La predicción de la estructura de una proteína para la que no existen otras proteínas homólogas
  • La predicción de la estructura de una proteína mediante métodos físico-quimicos exclusivamente a partir de su secuencia
  • La identificación de la forma de la proteína en base a técnicas experimentales de baja resolución
  • La predicción de la estructura 3D de una proteína en base a las estructuras de otras proteínas homologas

Question 77

Question
77. ¿Cuál de las siguientes metodologías no es relevante para el modelado ab initio de proteínas?
Answer
  • Dinámica molecular
  • Métodos de Monte-Carlo
  • AMBER
  • ClustalW

Question 78

Question
78. ¿Cuál de los siguientes métodos computacionales no es especialmente relevante para la detección de interacciones entre proteínas?
Answer
  • Identificación de mutaciones correlacionadas en alineamientos múltiples
  • Dinámica molecular
  • Perfiles de co-expresión de proteínas
  • Búsqueda de interólogos

Question 79

Question
79. ¿Qué estrategia de modelado de interacciones resulta más eficaz a juzgar por los resultados de CASP y CAPRI?
Answer
  • No usar nunca información externa para re-evaluar las orientaciones obtenidas dado que siempre suele empeorar los resultados del docking automático
  • Incluir flexibilidad conformacional desde la búsqueda inicial de las orientaciones
  • Usar siempre métodos de docking ab initio, aunque haya temporales disponibles
  • Identificar templates adecuados para el complejo y usarlos siempre que sea posible

Question 80

Question
80. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no es relevante para el uso de potenciales estadísticos en modelos de proteínas?
Answer
  • La energía de un contacto entre dos residuos puede derivarse de su frecuencia en estructuras conocidas
  • La existencia de templates adecuados depende de la estabilidad energética de las proteínas
  • La distribución de contactos entre pares de residuos en estructuras de proteínas se puede explicar en base a la ley de Boltzmann
  • Según la ley de Boltzmann, la probabilidad de un estado está relacionado con su energía

Question 81

Question
81. ¿Cuál es el principal problema de una estrategia de modelado de interacciones basada en la generación de ensamblados conformacionales seguida de cálculos de docking ___ conformación?
Answer
  • Que no todas las proteínas son flexibles
  • Que sólo se puede aplicar a proteínas de membrana
  • Ninguna, de hecho, es una de las estrategias más usadas para casos flexibles
  • El coste computacional derivado del alto número de ejecuciones de docking necesarias

Question 82

Question
82. La bioinformática estructural se refiere a…
Answer
  • Los métodos computacionales usados en el análisis de la expresión proteómica
  • La aplicación de métodos computacionales para el análisis y predicción estructural de las proteínas y sus interacciones
  • El conjunto de metodologías para el estudio de la estructura de los genes
  • La aplicación de la bioinformática al estudio de compuestos de bajo peso molecular

Question 83

Question
83. ¿Pueden dos células de un mismo organismo tener diferente proteoma?
Answer
  • No, salvo pequeñas mutaciones en algunas proteínas
  • Sí, especialmente si son de diferente tejido o se encuentran en diferentes condiciones
  • Si, pero solo en organismos en situaciones patológicas
  • No, todas las células de un mismo organismo tienen el mismo proteoma

Question 84

Question
84. El área de la superficie enterrada (BSA) entre dos proteínas al formar un complejo se define como:
Answer
  • La diferencia entre el área de la superficie accesible (ASA) de las proteínas por separado y la del complejo
  • El número de residuos enterrados en el complejo
  • La superficie expuesta en el complejo
  • El número de residuos que componen la superficie de interacción en el complejo

Question 85

Question
85. ¿Qué porcentaje del proteoma humano tiene estructura 3D disponible o se puede inferir de proteínas similares?
Answer
  • Menos del 1%
  • 10%
  • Entre el 1 y el 10%
  • Cerca del 50%

Question 86

Question
86. La proteómica estructural se refiere a…
Answer
  • El análisis y determinación de la estructura 3D de todas las proteínas de un organismo
  • El conjunto de metodologías para el análisis de la expresión proteómica
  • La predicción estructural de las proteínas a gran escala
  • La estructura de los genes de un organismo

Question 87

Question
87. Los únicos ángulos flexibles de la cadena principal polipeptídica son:
Answer
  • Los ángulos diedros
  • Los ángulos phi y psi
  • Los ángulos omega y alfa
  • Los ángulos laterales

Question 88

Question
88. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
Answer
  • La mayor parte de hetero-complejos son obligatorios
  • La mayor parte de homo-complejos son obligatorios
  • Todos los complejos no obligatorios son transitorios
  • La mayor parte de complejos obligatorios son transitorios

Question 89

Question
89. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
Answer
  • La mayor parte de hetero-complejos son no obligados
  • La mayor parte de homo-complejos son no obligados
  • Todos los complejos no obligatorios son transitorios
  • La mayor parte de complejos obligatorios son transitorios

Question 90

Question
90. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
Answer
  • La mayor parte de los complejo simétricos son homoméricos
  • La mayor parte de los complejo simétricos son heteroméricos
  • La mayor parte de complejos obligatorios son transitorios
  • Todos los complejos no obligatorios son transitorios

Question 91

Question
91. La espectrometría de masas
Answer
  • Separa las proteínas de una muestra según su espectro electromagnético
  • Se basa en la conversión de la muestra a fase gas, ionización y separación de los iones según su masa y carga.
  • Consiste en la liofilización y posterior recontrucción de la mezcla
  • Es una técnica espectroscópica similar a la emisión de florescencia

Question 92

Question
92. El método de proteómica bottom-up…
Answer
  • Aplica digestión proteolítica a una mezcla proteica antes del análisis por espectrometría de masas
  • No resulta adecuado para identificar, caracterizar o secuenciar proteínas de una muestra
  • Se conoce también como top-down
  • Se aplica normalmente a muestras que contengan una proteína purificada

Question 93

Question
93. En un hipotético conjunto de estructuras de proteínas, se ha observado que los residuos Glu y Arg aparecen más frecuentemente cuando se encuentran a distancias cortas el uno del otro a que a distancias largas. ¿Cuál de las siguientes interpretaciones es correcta?
Answer
  • La energía libre de Gibbs de Glu-Arg es favorable
  • El potencial de interacción Glu-Arg es más favorable a distancias cortas
  • El potencial de interacción Glu-Arg es independiente de su distancia
  • El potencial de interacción Glu-Arg es más negativa a distancias largas

Question 94

Question
94. La electroforesis en gel desnaturalizante sirve para separar las proteínas de una muestra en función de...
Answer
  • Su carga
  • Su punto isoeléctrico
  • Su peso molecular
  • Su volumen cuando están plegadas

Question 95

Question
95. La estructura primaria de las proteínas se refiere a….
Answer
  • La secuencia lineal de aminoácidos
  • La composición en nucleótidos
  • El peso molecular de la cadena peptídica
  • La longitud de la cadena peptídica

Question 96

Question
96. Las proteínas están formadas por…
Answer
  • ácidos nucleicos
  • aminoácidos
  • nucleótidos
  • genes

Question 97

Question
97. La cromatografía UPLC…
Answer
  • hace referencia a la elución desde la parte superior por gravedad
  • es más rápida y de mayor resolución que HPLC
  • no es un tipo de cromatografía usada en proteómica
  • permite que el eluyente ascienda por capilaridad

Question 98

Question
98. La energía libre de unión entre dos proteínas:
Answer
  • No incluye la entropía configuracional durante la formación del complejo
  • Determina la fortaleza de la interacción y está relacionada con la constante de asociación
  • Es equivalente a la constante cinética de asociación
  • No incluye la entalpía de unión

Question 99

Question
99. ¿Cuál es la estrategia más usada para encontrar el mejor encaje geométrico entre las superficies de dos proteínas?
Answer
  • Predicción energética
  • Aprendizaje automatizado y árboles automatizados
  • Dinámica molecular
  • Discretización de las superficies en matriz 3D y búsqueda de correlación basada en FFT

Question 100

Question
100. ¿Cuál de estos métodos no permite introducir restricciones basadas en información externa para mejorar los resultados de docking?
Answer
  • pyDock
  • HADDOCK
  • PatchDock
  • FTDock

Question 101

Question
101. Las principales ventajas del método de docking de PyDock son:
Answer
  • La descripción energética y la fiabilidad
  • La aplicabilidad a todo tipo de biomoléculas y versatilidad en las funciones de puntuación
  • Su rapidez y la posibilidad de centrar la búsqueda en regiones específicas
  • La inclusión de moléculas de agua y la flexibilidad conformacional

Question 102

Question
102. Las modificaciones postraduccionales son...
Answer
  • modificaciones químicas que tienen lugar algunos residuos tras formarse la cadena polipeptídica
  • mutaciones de algunos residuos después de la traducción de la cadena polipeptídica
  • cambios conformacionales en las proteínas
  • cambios producidos por el splicing alternativo

Question 103

Question
103. ¿Cómo se puede evaluar la calidad del modelo estructural de una proteína obtenido en un caso de pruebas, es decir, para el que se dispone de su estructura 3D?
Answer
  • No se puede evaluar la calidad del modelo de forma objetiva, aunque se disponga de la estructura de referencia cualquier valoración será necesariamente subjetiva.
  • Superponer cada elemento de estructura secundaria de forma independiente y calcular el valor promedio a partir de las comparaciones individuales.
  • Visualizar las estructuras de forma individual, nunca se debe tratar de superponer un modelo y una estructura experimental.
  • Comparando la RMSD entre el modelo y la estructura de referencia.

Question 104

Question
104. Las herramientas principales para la determinación de la estructura 3D de las proteínas son:
Answer
  • Cristalización de rayos-X, resonancia magnética nuclear y microscopía electrónica
  • Resonancia paramagnética electrónica, cromatografía liguida y MS
  • Electroforesis y espectrometría de masas
  • Microscopía óptica y electrónica

Question 105

Question
105. La base de datos UniProtKB…
Answer
  • Está basada en predicciones computacionales sobre estructura y función de proteínas
  • Es una recopilación de proteínas humanas, incluyendo variantes de splicing y mutantes.
  • Contiene información y anotaciones funcionales sólo para proteínas con estructura disponible
  • Contiene anotaciones de secuencia, estructura y función para todas las proteínas conocidas.

Question 106

Question
106. ¿Cuál de estas afirmaciones no resulta especialmente útil para la identificación de estructuras molde o templates?
Answer
  • Las proteínas multi-domino requieren templates que contengan el mayor número posible de dominios
  • Es conveniente realizar búsquedas individuales para cada elemento de estructura secundaria
  • Los alineamientos múltiples de secuencia con varios posibles templates ayudan a minimizar los errores de alineamiento.
  • El template debería ser el homólogo más cercano.

Question 107

Question
107. Los picos obtenidos en un espectro de masas….
Answer
  • Corresponden solo a los valores masa/carga de las proteínas enteras de la muestra
  • Corresponden a los valores masa/carga de los fragmentos moleculares ionizados
  • Corresponden a los dominios de plegamiento en los que una proteína se divide
  • Corresponden fundamentalmente a las moléculas químicas añadidas en las modificaciones postraduccionales.

Question 108

Question
108. ¿Qué porcentaje de proteínas humanas tienen estructura disponible o pueden modelarse con AlphaFold2?
Answer
  • Menos del 20% de las proteínas, excluyendo las intrínsecamente desordenadas
  • La práctica totalidad de las proteínas, excluyendo las intrínsecamente desordenadas
  • Muy pequeño, la mayor parte de proteínas son estructuralmente desordenadas
  • AlphaFold2 solo puede modelar proteínas con templates adecuados, es decir, en torno al 50%.

Question 109

Question
109. ¿En qué metodología se basan los excelentes resultados predicitivos de AlphaFold y AlphaFold2?
Answer
  • Mecánica cuántica combinada con mecánica molecular
  • Modelado comparativo refinado con métodos físico-químicos
  • Identificación con templates mediante big data
  • Aprendizaje profundo (deep learning) a partir de alineamientos múltiples de secuencia.

Question 110

Question
110. La proteómica de expresión diferencial…
Answer
  • Solo necesita electroforesis bidimensional para identificar qué proteínas se expresan de forma diferente
  • Se usa para la identificación de variantes genéticas diferentes entre dos individuos
  • Estudia la expresión proteica solo con muestras marcadas químicamente
  • Estudia qué proteínas se expresan de forma diferente en condiciones distintas

Question 111

Question
111. Los residuos hot-spot son aquellos que…
Answer
  • Aparecen en el centro de la superficie de interacción, independientemente de su energía
  • Más contribuyen a la energía del complejo, y cuando se mutan a alanina empeoran la energía libre de unión en >1kcal/mol
  • Establecen los primeros contactos durante la formación del complejo
  • Cuando se mutan a alanina mejoran significativamente la energía libre de unión

Question 112

Question
112. ¿Cuál de estos métodos de predicción de residuos hot-spot no necesita la estructura del complejo?
Answer
  • MAPPIS
  • ROSETTA
  • NIP
  • FOLDEF

Question 113

Question
113. Las principales ventajas del método de docking PatchDock son:
Answer
  • La inclusión de moléculas de agua y la flexibilidad conformacional
  • La aplicabilidad a todo el tipo de biomolecular y la versatilidad en las funciones de puntuación
  • La descripción energética y la fiabilidad
  • Su rapidez de centrar la búsqueda en zonas específicas

Question 114

Question
114. ¿Qué estrategia de docking es la que mejor representa el modelo de ajuste inducido?
Answer
  • Si son cambios pequeños docking seguido de refinado, pero cambios grandes, docking flexible
  • Dinámica molecular para la búsqueda inicial de orientaciones
  • El docking de cuerpo rígido, siempre que se use una función de puntuación energética
  • La generación de ensamblados conformacionales para las proteínas que interaccionan

Question 115

Question
115. ¿Cuál es la mayor dificultad que limita los resultados predictivos del docking?
Answer
  • La flexibilidad conformacional al interactuar las proteínas
  • El tamaño de las proteínas que interaccionan
  • La baja resolución en la descripción de las coordenadas
  • La falta de métodos de búsqueda de cuerpo rígido

Question 116

Question
116. ¿Cuántas proteínas no redundantes se estima que contiene el proteoma humano
Answer
  • varios millones
  • 1.000.000
  • 1000
  • 20.000

Question 117

Question
117. El estudio del proteoma requiere de técnicas especializadas
Answer
  • Sí, son técnicas que derivan del análisis del genoma
  • No, cualquier técnica de estudio de proteínas puede aplicar directamente a proteómica
  • Sí, muchas son técnicas tradicionales usadas en el estudio de proteínas que se han adaptado para su aplicación a gran escala
  • No, ya que solo es necesario disponer de un ordenador personal con acceso a internet

Question 118

Question
118. ¿Qué porcentaje de las interacciones estimadas en el interactoma humano tienen estructura 3D conocida o se pueden modelar por homología?
Answer
  • Menos del 10%
  • La mayoría de las interacciones
  • Aproximadamente la mitad de las interacciones
  • Prácticamente todas las interacciones

Question 119

Question
119. Al comparar dos proteínas homólogas. ¿Cuáles son las regiones con la estructura más conservada?
Answer
  • Las cadenas laterales de los residuos más expuestos al solvente
  • Los bucles (loops)
  • Los elementos de estructura secundaria
  • En general, será difícil encontrar regiones estructuralmente conservadas

Question 120

Question
120. Dos proteínas son homólogas si...
Answer
  • Son productos de genes que han evolucionado del mismo ancestro
  • Tienen los residuos más importantes conservados
  • Tienen la misma topología
  • Necesariamente tienen la misma función

Question 121

Question
121. Existen varios motivos por los que las diferentes bases de datos de interacciones entre proteínas presentan a menudo resultados inconsistentes. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no representa ninguno de dichos motivos?
Answer
  • A. En general solo se conoce una parte de todas las posibles interacciones entre proteínas
  • B. Cada base de datos se enfoca a diferentes aspectos de dichas interacciones (organismos, técnicas experimentales, sistemas, etc.)
  • C. Algunos de los datos son erróneos debido al error experimental de las técnicas de detección de interacciones entre proteínas a gran escala
  • D. Las interacciones entre proteínas de membrana resultan más difíciles de detectar

Question 122

Question
122. ¿Cuál de las siguientes no es especialmente relevante para la caracterización biofísica de interacciones entre proteínas?
Answer
  • Resonancia de plasmón de superficie o BIACORE
  • Resonancia Magnética Nuclear (RMN)
  • Calorimetría de titulación isotérmica (ITC)
  • Doble híbrido de levadura

Question 123

Question
123. ¿Cómo se podría mejorar un modelo estructural de una proteína obtenido mediante modelado comparativo?
Answer
  • Modificando manualmente el alineamiento, cambiando el template principal o incluyendo nuevos templates
  • Solo se puede mejorar un modelo si se dispone de homólogos con alta similitud de secuencia (> 90%)
  • Nunca se debe tratar de mejorar un modelo estructural manualmente hay que confiar en los métodos automáticos
  • Conviene generar miles de modelos de forma automática y elegir uno al azar

Question 124

Question
124. ¿Cuál de las siguientes aplicaciones computacionales no resulta especialmente útil para interpretar espectros de masas?
Answer
  • Servidor web SWISS-MODEL
  • Servidor web MASCOT
  • PeptideCutter
  • ProteinProspector

Question 125

Question
125. Cuando se evalúan los resultados de docking en un caso de pruebas, el valor de RMSD de ligando (ligand RMSD) de cada modelo de docking con respecto a la referencia siguiente forma:
Answer
  • Superponiendo los receptores del modelo y referencia y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia
  • Superponiendo las dos proteínas del modelo de docking en las proteinas correspondientes de la referencia, y calculando la RMSD de las dos proteínas entre modelo
  • Superponiendo las dos proteínas del modelo de docking en las proteínas correspondientes de la referencia, y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia
  • Superponiendo las zonas de interacción de modelo y referencia, y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia

Question 126

Question
126. ¿Qué tienen en común la mayor parte de métodos de refinado de modelos de docking?
Answer
  • La inclusión de moléculas de agua durante los cálculos
  • El uso de restricciones de distancia para limitar la búsqueda
  • La flexibilidad conformacional de las cadenas laterales de los residuos de interacción
  • Todos usan el mismo campo de fuerzas

Question 127

Question
127. Ejemplos de métodos de docking basados en FFT:
Answer
  • FTDock y ZDOCK
  • ICM-DISCO y RosettaDock
  • HADDOCK y ATTRACT
  • PatchDock y FireDock

Question 128

Question
128. El método de docking flexible FlexDock..
Answer
  • no se recomienda para proteínas multi-dominio
  • no resulta adecuado para ningún tipo de proteína flexible
  • es adecuado para proteínas de alta flexibilidad entre dominios
  • se usa para refinar modelos de docking de cuerpo rígido

Question 129

Question
129. En relación a las estrategias de muestreo, la mayoría de métodos de docking entre proteínas se pueden agrupar en:
Answer
  • Métodos de dinámica molecular y el resto
  • Muestreo de interacciones entre proteínas e interacciones con otras macromoléculas
  • Basados en secuencia y en estructura
  • Métodos de búsqueda exhaustiva (basados en geometría) y de búsqueda estocástica (basados en energía)

Question 130

Question
130. ¿Cuál de las siguientes opciones no es un componente de la cromatografía líquida?
Answer
  • Bomba peristáltica
  • Columna, donde se encuentra la fase estacionaria
  • Eluyente o fase móvil
  • Placa de capa fina, donde el eluyente asciende por capilaridad

Question 131

Question
131. La cromatografía UPLC…
Answer
  • hace referencia a la elución desde la parte superior por gravedad
  • es más rápida y de mayor resolución que HPLC
  • no es un tipo de cromatografía usada en proteómica
  • permite que el eluyente ascienda por capilaridad

Question 132

Question
132. El método de predicción de regiones de interacción ODA se basa en:
Answer
  • La energía de desolvatación obtenida cuando se posiciona una proteína específica en cada residuo de la superficie
  • La suma de las energías de desolvatación de los residuos incluidos en zonas de tamaño variable definidas alrededor de cada residuo de la superficie
  • La suma de todos los términos energéticos obtenidos cuando se posiciona una proteína específica en cada residuo de la superficie
  • El cálculo de potenciales estadísticos en base a la tendencia de cada residuo a interaccionar con otras proteínas

Question 133

Question
133. Las proteínas están formadas por
Answer
  • ácidos nucleicos
  • aminoácidos
  • nucleótidos
  • genes

Question 134

Question
134. La proteómica es la ciencia que estudia…
Answer
  • las mutaciones que tienen lugar durante la transcripción
  • los modelos macromoleculares
  • el conjunto de proteínas expresadas en un organismo
  • las interacciones entre proteínas

Question 135

Question
135. ¿Cuáles son los métodos más usados en la caracterización de la expresión proteómica?
Answer
  • - Espectroscopia de fluorescencia y titulación por calorimetria
  • - Electroforesis en gel, cromatografía líquida y espectrometría de masa
  • - Secuenciación de Sanger y resonancia magnética nuclear
  • - Modelado molecular y docking

Question 136

Question
136. Los espectros de masas de alta resolución…
Answer
  • - permiten la separación de picos según la composición isotópica de los elementos que componen la muestra
  • - no resultan adecuados para secuenciar péptidos
  • - solo permiten calcular la masa de cada fragmento en función de la masa atómica promedio de cada elemento que compone la muestra
  • - no se suelen usar en proteómica por su alto coste y bajo rendimiento

Question 137

Question
137. Normalmente, cuando se evalúan los resultados de docking en un caso de pruebas, definimos un modelo de docking aceptable o cercano a la estructura nativa (near-native) de la siguiente forma:
Answer
  • - Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia ‹ 5 Amstrongs
  • - Cuando tiene la mitad de residuos de interacción correctamente predichos
  • - Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia < 10 Amstrongs
  • - Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia < 20 Amstrongs

Question 138

Question
138. Las mutaciones patológicas
Answer
  • - nunca afectan a la interacción con otras proteínas
  • - siempre afectan a la interacción con otras proteínas
  • - frecuentemente afectan a la interacción con otras proteínas
  • - rara vez afectan a la interacción con otras proteínas

Question 139

Question
139. Algunos de los tipos de cromatografia liquida usados en proteómica son
Answer
  • - Cromatografia de fase liquido-vapor y de liofilización
  • - cromatografía de altas velocidades y de rayos X
  • - cromatografía de afinidad y de intercambio iónico
  • - cromatografía de capa fina y de absorción por capilaridad

Question 140

Question
140. ¿Cuál de los siguientes errores no son especialmente relevantes en el modelado comparativo de proteínas?
Answer
  • - Limitaciones de los campos de fuerzas para describir la solvatación
  • - Errores de alineamiento
  • - Errores de empaquetamiento de cadenas laterales
  • - Regiones sin template o con templates no adecuado

Question 141

Question
141. La estructura primaria de las proteínas se refiere a …
Answer
  • - la longitud de la cadena peptídica
  • - el peso molecular de la cadena peptídica
  • - la composición en nucleótidos
  • - la secuencia lineal de aminoácidos

Question 142

Question
142. ¿Cuál de estas afirmaciones no es cierta?
Answer
  • La glicina es muy frecuente en hélices alta
  • Los aminoácidos tienen diferentes tendencias a aparecer en diferentes tipos de estructura secundaria
  • La prolina y la glicina son los aminoácidos con menor tendencia a aparecer en hélices alfa
  • La glicina es muy frecuente en giros beta

Question 143

Question
143. ¿Cuáles de los pares de métodos computacionales siguientes proporcionan el mismo tipo de información?
Answer
  • - MS-Isotope y bioDBnet
  • - Molecular Weight Calculator y ZDOCK
  • - MS-Digest y PeptideCutter
  • - UNIMOD y STAMP

Question 144

Question
144. El método de predicción de regiones de interacción NIP se basa en:
Answer
  • - La contribución a la energía de desolvatación de cada residuo en los 100 primeros modelos de docking
  • - El cálculo de potenciales estadísticos en los 100 primeros modelos de docking
  • - La frecuencia normalizada de cada residuo en las zonas de interacción de los 100 primeras modelos de docking
  • - Cálculos de dinámica molecular para los 100 primeros modelos de docking

Question 145

Question
145. ¿Cuál de las siguientes estrategias no es relevante para la identificación de homólogos remotos para una proteína dada?
Answer
  • - Uso de alineamientos de secuencia con matrices de sustitución específicas de posición
  • - Existencia de interacciones con proteínas comunes
  • - Existencia de punto isoeléctrico similar
  • - Uso de asociaciones funcionales

Question 146

Question
146. ¿Cuál de los siguientes programas se basa en el uso de potenciales estadísticos?
Answer
  • - AMBER
  • - PROSA
  • - CHARMM
  • - FTDOCK

Question 147

Question
147. Algunos de los tipos de cromatografía líquida usados en proteómica son….
Answer
  • ● Cromatografía de fase líquido-vapor y liofilización
  • ● Cromatografía de altas velocidades y de Rayos X
  • ● Cromatografía de afinidad y de intercambio iónico
  • ● Cromatografía de capa fina y de absorción por capilaridad

Question 148

Question
148. Los principales modelos postulados para el mecanismo de unión de las proteínas son:
Answer
  • ● Llave y cerradura, ajuste inducido y selección conformacional.
  • ● Rígido, flexible y semi-flexible.
  • ● Modelo de Levinthal y de embudo.
  • ● Modelo Browniano y de Monte-Carlo.
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