PROTEÍNAS

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• PROTEÍNAS

• Biomoléculas mas abundantes, después del agua.

• Sus subunidades son los aminoácidos.

• Pueden ser energéticas, estructurales y reguladoras (función biológica)

• Aminoácidos formados por un radical, carbono alfa, un grupo amino y un grupo carboxilo.

• Los aminoácidos son los precursores de las proteínas.

• Aminoácidos

• Los aa pueden ser proteícos o no proteícos, esto dependen si forman parte de la estructura de las proteínas 

• También pueden ser esenciales o no esenciales, los esenciales son aquellos que no pueden ser fabricados por lo humanos, los no esenciales sí pueden ser fabricados.

• Tienen un punto isoelectrico.

• En una disolución acuosa, forman iones dipolares. Pueden ser anfóteros.

• Enlace petídico: Los aa se encuentran unidos por un enlace amida (enlace covalente)

• CLASIFICACION:

• Estructura

• Composición

• Forma Espacial

• No. de subunidades

• Función biológica

• Primaria: Secuencia lineal de aa. Determina la conformación y configuración. Es constante y específica en cada especie.

• Secundaria: Ordenación regular y periódica de las cadenas polipetídicas. Se divide en: Hélice alfa y Lámina beta.

• Hélice alfa

• Lámina beta:

• Formación de espirales. Uniforme, presenta giros. La estructura helicoidal se mantiene por enlaces puentes de hidrogeno

• Los pueden de H ocurren en dif cadenas polipetídicas. LAs cadenas están completamente extendidas. Según  la alineación de dif cadenas es la disposición .

• Terciaria: Determinada por la forma  que adopta cada cadena polipetídica. Determinada por 4 factores: 1. Puentes de H entre los grupos r de las subunidaes de aa. 2. Atracción iónica entre los grupos R con cargas positivas y con cargas negativas. 3. Interacciones hidrófobas. 4. Enlaces de disulfuro unen los átomos de S de 2 subunidades de cisteína.

• Cuaternaria: Las proteínas compuestas de 2 o más cadenas de polipétidos adquieren una estructura cuaternaria. CAda cadena muestra estructura de las anteriores y forma una una molécula biológicamente activa.

• Simples: Después de realizar una hidrólisis de la proteína únicamente podemos encontrar aa.

• Conjugadas: Al hacer la hidrólisis encontramos los aa y grupos prostéticos

• Lipoproteínas: unidas a lípidos. Glucoproteínas: Unidos a un glúcido. Fosfoproteinas: Unidas a un grupo fosfato. Metaloproteínas: Unidas a metales

• Proteínas globulares: Las cadenas  confieren una forma esférica. Carácter relativamente dinámico. Solubles en medios acuosos.  (hemoglobuna, albúmina,etc.)

• Proteínas fibrosas: 1 o más cadenas polipetídicas. Presenta cierta rigidez, elevada resistencia y no solubles en agua. (Queratina, elastina, colágeno,etc)

• Pueden ser monoméricas u oligoméricas.

• Monoméricas: La proteína consta de una sola cadena polipetídica. (Mioglobina)

• Oligoméricas:2 o más cadenas polipetídicas. las cadenas pueden ser iguales o diferentes. Cada cadena independiente se denomina protómero. (Hormonas, enzimas,etc.).

• Actividad catalítica: enzimas. Existen más de 2K. Hexaquinasa, deshidrogenasa, etc.

• Transporte: Transportan distintos sustancias en sangre o en la membrana. Ceruloplasmina, transferina, etc.

• Reserva: Reserva de aa. oroalbúmina, Coseína, Ferritina,etc

• Contráctiles: Mayor abundancia en los músculos. Permiten a la célula moverse. Presentes en el citoesqueleto para el cambio de forma de la célula. Tubulina, Actina, y Miosina.

• Estructurales: más externas. aportan resistencia y protección. Colágeno, Queratina, etc. 

• Defensa: Protegen al organismo. Anticuerpos, Trombina, Fibrinógeno, Venenos, toxinas,etc.

• Regladoras: Hormonas y activadores o represores. insulina, Glucagón, receptores hormonales. Tienen elementos que regulan la expresión genética.

• Propiedades

• Las propiedades sirven para la clasificación. Poseen propiedades acido-base. Se pueden ionizar los extremos terminales. Pueden ser solubles 

• Factores para renaturalizarse

• Fuerza iónica: Se conserva la configuración nativa.

• pH: Se mantiene la configuración nativa.

• Solventes orgánicos: Etanol o Acetona, reducen la solubilidad. Se mantiene la config. nativa.

• Temperatura: Entre 0-40 grados la solubilidad aumenta. Mas de 40 se pierde la configuración nativa.

• Detergentes: Se solubilizan las proteínas. Se conserva la config. nativa.

• Agentes químicos: Ac tricloroacético, acido perclórico. Se pierde la configuración nativa.