PROTEÍNAS

As proteínas são formadas por aminoácidos aa ligados por ligação peptídica
1. AMINOÁCIDOS
  1. Essenciais
    1. Aqueles que o organismo não produz
      1. Arginina, Histidina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Isoleucina, Leucina, Valina
  2. Não Essenciais
    1. São produzidos pelo organismo humano
      1. Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteína, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina
  3. Estrutura
    1. Um grupo amina, um grupo carboxílico, uma cadeia lateral
  4. Formado por ligações peptídicas
  5. Cadeia Ramificada AACR
    1. Servem e substrato para síntese proteica, melhoram massa muscular, melhoram o balanço nitrogenado , melhora a função imune
FUNÇÕES
1. Catalisadoras (Enzimas), Transporte (Transferrina, Hb, Mb, albumina), Contração (Actina e Miosina), Proteção (Imunoglobulinas, anticorpos), Hormonal (Insulina, glucagon), Estrutural (Colágeno, elastina)
  1. FUNÇÃO ENZIMÁTICA
    1. ENZIMAS e COENZIMAS
      1. ENZIMAS: São proteínas que agem como catalizadores e aumentam a velocidade das reações químicas
      2. Isoenzimas
        Catalisam a mesma reação mas que diferem na sua estrutura primária ou na composição de suas subunidades
      3. Sítio Ativo
        Onde ocorre a reação
      4. Modelo de Chave -fechadura
        Reconhece o substrato e o liga por múltiplas interações hidrofóbicas, interações eletrostáticas ou pontes de hidrogênio
      5. COENZIMAS: Complexo de moléculas orgânicas não-proteicas que participam na catalise fornecendo grupo funcionais
      6. Cofatores
        São substâncias inorgânicas necessária ao funcionamento das enzimas. Se um cofator for orgânico recebe o nome de coenzima
    2. Diminuição da velocidade da reação é influenciada pelo PH
    3. Energia de Ativação
      1. Quanto maior for a energia de ativação, mais lenta será a reação química
ESTRUTURAS
1. Primária
  1. Sequência de aminoácidos
2. Secundária
  1. Arranjo espacial de cadeia polipeptídica
    1. Ponte de Hidrogênio
3. Quartenária
  1. Junção de duas ou mais estruturas terciárias
4. Terciária
  1. Enovelamento tridimensional de um peptídeo
    1. Ponte de Hidrogênio, Ponte de dissulfeto, Forças de Van Derwaals
Digestibilidade
1. Proteínas que são hidrolisadas pelas enzimas digestivas e absorvidas na forma de AA
2. Biodisponibilidade
  1. 'A proporção de nutriente que realmente é utilizada pelo organismo"
    1. ORGANISMO
      1. Acesso das enzimas digestivas á cadeia polipeptídica
Desnaturação
1. Alteração da estrutura original da proteína. Quebra das cadeias lipoproteicas
2. Digestão de PTN
  1. Estômago
    1. Inicia no estômago devido a produção de suco gástrico, composto por ácido clorídrico havendo desnaturação.
      1. Pepsina torna a proteína em moléculas menores liberando peptídeos e aminoácidos livres.
    2. Intestino Delgado
      1. Colecistocinina e secretina
        Secreção da secretina estimulando a produção de bicarbonato pelo pâncreas para neutralização do HCL
        Pró enzimas do pâncreas são ativadas e atuam digerindo os polipeptideos em aa, di e tripeptídeos
        Onde ocorre a absorção de PTN. Ocorre por toda mucosa intestinal e em maior parte na porção superior do intestino delgado
      2. Pâncreas
        Enzimas produzidas : tripsina, quimotripsina
        Após, os peptídeos e os aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado
        Fígado
        Aminoácidos metabolizados e em excesso degradados
        Permanece cadeias carbônicas havendo remoção do grupo amina em forma de ureia

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