Zusammenfassung der Ressource
ENZIMAS
- Enzimas são moléculas protéicas essencias ao metabolismo dos seres vivos.
- São proteínas biocatalisadoras que regulam a velocidade de todos os processos fisiológicos e não são alteradas no processo químico.
- Para que ocorra a reação enzimática é necessário que o centro ativo da enzima se ajuste perfeitamente ao substrato, para permitir elétrons, prótons e grupamentos.
- Reações enzimáticas envolvem enzima(E), substrato (S), enzima substrato (ES) e produto.
- Durante uma reação enzimática, o substrato vai desaparecendo
- e o produto vai aumentanto de concentração, até que a reação chegue ao estado de equilíbrio.
- Ligações enzimáticas podem ser podem ser do tipo: iônica, hidrofóbica,
- ligações covalentes, pontes de hidrogênio e forças de Van der Walls.
- Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações quiímicas com a enzima
- de modo a inibir sua ação catalítica.
- As enzimas, possuem uma especificidade, ou seja, a propriedade da enzima de catalisar exclusivamenre um grupo de reações, ou em alguns casos uma única reação.
- São algumas das enzimas digestivas: a amilase(ptialina), .um PH ótimo de 6,8, subtrato é o amido, glicogênio e
dextrinas
- A pepsina têm PH de 1,5-2,5 seu substrato são as proteínas.
- A lipase, também é uma enzima digestiva, seu substrato são os glicídeos, possuem PH de 7,00 -8,8.
- Tripsina PH de 7,0-8,0. Substrato: proteínas
- Fosfatase PH 8,6, substrato fosfatos orgânicos.
- As enzimas são capazes de acelerar velocidades de reações nas condições do ambiente celular, ou seja, a uma
temperatura de 37o C
- São algumas das enzimas metabólicas e seu PH: Pepstisa 1,5, Tripsina 7,7, Catalase 7,6, Arginas 9,7, Fumarase 7,8.
- Inibidores enzimáticos, são moléculas que inibem ou interrompem reações enzimáticas. Podem ser:
- Reversível competitiva: o inibidor competitivo têm estrutura semelhante ao substrato, impedindo dessa forma que o substrato se ligue ao mesmo local .
- Reversível não competitiva: o inibidor e o substrato podem, ao mesmo tempo ligar-se a uma enzima, em diferentes locais
- Na inibição irreversível existe uma ligação covalente com a enzima, causando modificação definitiva na ligação.
- Alguns antimicrobianos, como a penicilina, agem através de ligação covalente alterando a enzima transpeptidase impedindo a formação da parede celular da bactéria.