20963008
Beschreibung
Mindmap von Jacces Luna, aktualisiert more than 1 year ago
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Erstellt von Jacces Luna
vor mehr als 4 Jahre
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HEMOGLOBINA
- Casi todo el oxígeno en la
sangre está contenido dentro
de los eritrocitos, donde está
enlazado químicamente a la
hemoglobina.
- Cada molécula de hemoglobina consta
de cuatro cadenas polipeptídicas
llamadas globinas, y cuatro moléculas
de pigmento orgánicas en forma de
disco, que contienen hierro, llamadas
hem
- La parte proteínica de la hemoglobina
está compuesta de dos cadenas α
idénticas, cada una de 141
aminoácidos de largo, y dos cadenas β
idénticas, cada una de 146
aminoácidos de largo. Cada una de las
cuatro cadenas polipeptídicas está
combinada con un grupo hem.
- En el centro de cada grupo hem hay un
átomo de hierro, que puede combinarse
con una molécula de oxígeno.
- Así, una molécula de hemoglobina
puede combinarse con cuatro
moléculas de oxígeno, y puesto que
hay alrededor de 280 millones de
moléculas de hemoglobina por cada
eritrocito, cada eritrocito puede
transportar más de 1 000 millones de
moléculas de oxígeno.
- El gen normal contiene
hierro en la forma
reducida (Fe2+, o hierro
ferroso).
- De esta manera, el hierro puede
compartir electrones y unirse
con el oxígeno para formar
oxihemoglobina
- Cuando la oxihemoglobina se disocia
para liberar oxígeno hacia los tejidos, el
hierro hem aún se encuentra en la forma
reducida (Fe2+), y la hemoglobina se
llama desoxihemoglobina, o hemoglobina
reducida
- Así, el término oxihemoglobina no es
equivalente a hemoglobina oxidada; la
hemoglobina no pierde un electrón (y
queda oxidada) cuando se combina con
el oxígeno.
- La hemoglobina oxidada, o
metahemoglobina, tiene hierro en el
estado oxidado (Fe3+, o férrico). De
este modo, la metahemoglobina
carece del electrón que necesita para
formar un enlace con oxígeno, y no
puede participar en el transporte de
oxígeno.
- La sangre normalmente
sólo contiene una
pequeña cantidad de
metahemoglobina,
pero ciertos fármacos
pueden aumentar esta
cantidad
- En la carboxihemoglobina, otra forma
anormal de hemoglobina, el hem
reducido está combinado con monóxido
de carbono en lugar de con oxígeno.
- Puesto que el enlace con el monóxido
de carbono es alrededor de 210 veces
más fuerte que el enlace con el
oxígeno, el monóxido de carbono
tiende a desplazar el oxígeno en la
hemoglobina, y permanece fijo a esta
última conforme la sangre pasa por
los capilares sistémicos.
- La saturación porcentual de
oxihemoglobina (el porcentaje
de oxihemoglobina de la
hemoglobina total) se mide para
evaluar qué tan bien los
pulmones han oxigenado la
sangre.
- El valor normal para la sangre
arterial es de alrededor de 97%;
el resto está compuesto de
cantidades variables de
desoxihemoglobina,
carboxihemoglobina y
metahemoglobina.
- La saturación de oxihemoglobina y la
proporción de estas otras formas
puede medirse porque cada tipo de
hemoglobina tiene un color singular;
cada una absorbe luz visible de
manera diferente (tiene un espectro
de absorción diferente).
- Esto da a la oxihemoglobina
un color rojo jugo de tomate,
mientras que la
carboxihemoglobina tiene
un color similar al jugo de
arándano.
- Esto da a la oxihemoglobina
un color rojo jugo de tomate,
mientras que la
carboxihemoglobina tiene
un color similar al jugo de
arándano.
- La saturación de oxihemoglobina y la
proporción de estas otras formas
puede medirse porque cada tipo de
hemoglobina tiene un color singular;
cada una absorbe luz visible de
manera diferente (tiene un espectro
de absorción diferente).
- El valor normal para la sangre
arterial es de alrededor de 97%;
el resto está compuesto de
cantidades variables de
desoxihemoglobina,
carboxihemoglobina y
metahemoglobina.
- La saturación porcentual de
oxihemoglobina (el porcentaje
de oxihemoglobina de la
hemoglobina total) se mide para
evaluar qué tan bien los
pulmones han oxigenado la
sangre.
- Puesto que el enlace con el monóxido
de carbono es alrededor de 210 veces
más fuerte que el enlace con el
oxígeno, el monóxido de carbono
tiende a desplazar el oxígeno en la
hemoglobina, y permanece fijo a esta
última conforme la sangre pasa por
los capilares sistémicos.
- En la carboxihemoglobina, otra forma
anormal de hemoglobina, el hem
reducido está combinado con monóxido
de carbono en lugar de con oxígeno.
- La sangre normalmente
sólo contiene una
pequeña cantidad de
metahemoglobina,
pero ciertos fármacos
pueden aumentar esta
cantidad
- La hemoglobina oxidada, o
metahemoglobina, tiene hierro en el
estado oxidado (Fe3+, o férrico). De
este modo, la metahemoglobina
carece del electrón que necesita para
formar un enlace con oxígeno, y no
puede participar en el transporte de
oxígeno.
- Así, el término oxihemoglobina no es
equivalente a hemoglobina oxidada; la
hemoglobina no pierde un electrón (y
queda oxidada) cuando se combina con
el oxígeno.
- Cuando la oxihemoglobina se disocia
para liberar oxígeno hacia los tejidos, el
hierro hem aún se encuentra en la forma
reducida (Fe2+), y la hemoglobina se
llama desoxihemoglobina, o hemoglobina
reducida
- De esta manera, el hierro puede
compartir electrones y unirse
con el oxígeno para formar
oxihemoglobina
- El gen normal contiene
hierro en la forma
reducida (Fe2+, o hierro
ferroso).
- Así, una molécula de hemoglobina
puede combinarse con cuatro
moléculas de oxígeno, y puesto que
hay alrededor de 280 millones de
moléculas de hemoglobina por cada
eritrocito, cada eritrocito puede
transportar más de 1 000 millones de
moléculas de oxígeno.
- En el centro de cada grupo hem hay un
átomo de hierro, que puede combinarse
con una molécula de oxígeno.
- La parte proteínica de la hemoglobina
está compuesta de dos cadenas α
idénticas, cada una de 141
aminoácidos de largo, y dos cadenas β
idénticas, cada una de 146
aminoácidos de largo. Cada una de las
cuatro cadenas polipeptídicas está
combinada con un grupo hem.
- Cada molécula de hemoglobina consta
de cuatro cadenas polipeptídicas
llamadas globinas, y cuatro moléculas
de pigmento orgánicas en forma de
disco, que contienen hierro, llamadas
hem
- Concentración de
hemoglobina
- La capacidad de transporte de
oxígeno de la sangre entera
está determinada por su
concentración de
hemoglobina.
- Si dicha concentración está por debajo
de lo normal en una afección llamada
anemia, el contenido de oxígeno de la
sangre será anormalmente bajo; por el
contrario, cuando la concentración de
hemoglobina aumenta por arriba del
rango normal como ocurre en la
policitemia (recuento alto de eritrocitos),
la capacidad de transporte de oxígeno
de la sangre aumenta en consecuencia.
- Esto puede ocurrir
como una
adaptación a la
vida a una altitud
elevada.
- La producción de hemoglobina y de
eritrocitos en la médula ósea está
controlada por una hormona
llamada eritropoyetina, producida
por los riñones
- El suministro de una cantidad de
oxígeno menor que lo normal a los
riñones estimula la secreción de
eritropoyetina y, así, la producción de
eritrocitos.
- Los andrógenos también promueven la
producción de eritrocitos, lo cual explica por
qué la concentración de hemoglobina es de 1 a
2 por 100 ml más alta en varones que en
mujeres.
- Los andrógenos también promueven la
producción de eritrocitos, lo cual explica por
qué la concentración de hemoglobina es de 1 a
2 por 100 ml más alta en varones que en
mujeres.
- El suministro de una cantidad de
oxígeno menor que lo normal a los
riñones estimula la secreción de
eritropoyetina y, así, la producción de
eritrocitos.
- La producción de hemoglobina y de
eritrocitos en la médula ósea está
controlada por una hormona
llamada eritropoyetina, producida
por los riñones
- Esto puede ocurrir
como una
adaptación a la
vida a una altitud
elevada.
- Si dicha concentración está por debajo
de lo normal en una afección llamada
anemia, el contenido de oxígeno de la
sangre será anormalmente bajo; por el
contrario, cuando la concentración de
hemoglobina aumenta por arriba del
rango normal como ocurre en la
policitemia (recuento alto de eritrocitos),
la capacidad de transporte de oxígeno
de la sangre aumenta en consecuencia.
- La capacidad de transporte de
oxígeno de la sangre entera
está determinada por su
concentración de
hemoglobina.
- Reacciones de carga y
de descarga
- La desoxihemoglobina y el oxígeno
se combinan para formar
oxihemoglobina; esto se llama la
reacción de carga.
- La oxihemoglobina, a su vez,
se disocia para dar
desoxihemoglobina y
moléculas de oxígeno libre;
ésta es la reacción de
descarga
- La reacción de
carga ocurre en los
pulmones, y la de
descarga en los
capilares
sistémicos.
- Así, la carga y
descarga puede
mostrarse como una
reacción reversible:
- (pulmones) Desoxihemoglobina
+ O2 Oxihemoglobina (tejidos)
- El grado al cual la reacción irá en cada
dirección depende de dos factores: 1) la
PO2 del ambiente, y 2) la afinidad, o
fuerza de enlace, entre la hemoglobina y
el oxígeno.
- La PO2 alta impulsa la ecuación hacia la
derecha (favorece la reacción de carga); a la
PO2 alta de los capilares pulmonares, casi
todas las moléculas de desoxihemoglobina
se combinan con oxígeno.
- La PO2 baja en los capilares sistémicos impulsa
la reacción en la dirección opuesta para
promover la descarga. La magnitud de esta
descarga depende de qué tan bajos son los
valores de PO2.
- La afinidad entre la hemoglobina y
el oxígeno también influye sobre las
reacciones de carga y descarga
- La afinidad entre la hemoglobina y
el oxígeno también influye sobre las
reacciones de carga y descarga
- La PO2 baja en los capilares sistémicos impulsa
la reacción en la dirección opuesta para
promover la descarga. La magnitud de esta
descarga depende de qué tan bajos son los
valores de PO2.
- La PO2 alta impulsa la ecuación hacia la
derecha (favorece la reacción de carga); a la
PO2 alta de los capilares pulmonares, casi
todas las moléculas de desoxihemoglobina
se combinan con oxígeno.
- El grado al cual la reacción irá en cada
dirección depende de dos factores: 1) la
PO2 del ambiente, y 2) la afinidad, o
fuerza de enlace, entre la hemoglobina y
el oxígeno.
- (pulmones) Desoxihemoglobina
+ O2 Oxihemoglobina (tejidos)
- Así, la carga y
descarga puede
mostrarse como una
reacción reversible:
- La reacción de
carga ocurre en los
pulmones, y la de
descarga en los
capilares
sistémicos.
- La oxihemoglobina, a su vez,
se disocia para dar
desoxihemoglobina y
moléculas de oxígeno libre;
ésta es la reacción de
descarga
- La desoxihemoglobina y el oxígeno
se combinan para formar
oxihemoglobina; esto se llama la
reacción de carga.
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