HEMOGLOBINA

cuatro cadenas polipeptídicas llamadas globinas, y cuatro moléculas de pigmento orgánicas en forma de disco, que contienen hierro, llamadas hem
1. Parte proteíca de Hb
  1. 2 cadenas α idénticas, cada una de 141 aminoácidos de largo
  2. 2 cadenas β idénticas, cada una de 146 aminoácidos de largo.
  3. las cuatro cadenas polipeptídicas está combinada con un grupo hem
    1. En el centro de cada grupo hem hay un átomo de hierro, que puede combinarse con una molécula de oxígeno
      1. gen normal contiene hierro en la forma reducida (Fe2+)
        el hierro puede compartir electrones y unirse con el oxígeno para formar
        OXIHEMOGLOBINA
        saturación porcentual de oxihemoglobina
        se mide para evaluar qué tan bien los pulmones han oxigenado la sangre
        valor normal para la sangre arterial
        alrededor de 97%
        se mide con un oxímetro de pulso
        Curva de disociación de oxihemoglobina
        ilustración gráfica del porcentaje de saturación de oxihemoglobina a diferentes valores de PO2
        La curva de disociación de la oxihemoglobina tiene forma de S, o sigmoidea.
hay alrededor de 280 millones de moléculas de hemoglobina por cada eritrocito
1. cada eritrocito puede transportar más de 1 000 millones de moléculas de oxígeno.
Formas
1. oxihemoglobina
  1. desoxihemoglobina
    1. forma desoxigenada
    2. metahemoglobina
      1. hierro en el estado oxidado
      2. carece del electrón que necesita para formar un enlace con oxígeno, y no puede participar en el transporte de oxígeno.
      3. carboxihemoglobina
        el hem reducido está combinado con monóxido de carbono en lugar de con oxígeno
        color similar al jugo de arándano.
        intoxicación por monóxido de carbono.
        Una concentración de carboxihemoglobina de más de 3% en no fumadores, o de más de 10% en fumadores
        lesión del corazón, daño neurológico, inflamación, y otros problemas, además de los efectos negativos de la hipoxia
  2. Cuando el oxígeno se une a la hemoglobina
    1. color rojo jugo de tomate
capacidad de transporte de oxígeno
1. anemia
  1. concentración de Hb está por debajo de lo normal
2. policitemia
  1. la concentración de hemoglobina aumenta por arriba del rango normal
3. ERITROPOYETINA
  1. La producción de hemoglobina y de eritrocitos en la médula ósea está controlada por esta hormona
4. altitud elevada
  1. la capacidad de transporte de oxígeno de la sangre aumenta en consecuencia, esto puede ocurrir como una adaptación
Reacciones de carga y de descarga
1. reacción de carga
  1. La desoxihemoglobina y el oxígeno se combinan para formar oxihemoglobina
    1. pulmones
2. reacción de descarga
  1. La oxihemoglobina, se disocia para dar desoxihemoglobina y moléculas de oxígeno libre
    1. capilares sistémicos
3. depende de
  1. la PO2 del ambiente
    1. PO2 alta favorece la reacción de carga
      1. La PO2 baja impulsa la reacción en la dirección opuesta para promover la descarga
  2. la afinidad, o fuerza de enlace
    1. Un enlace muy fuerte favorecería la carga pero inhibiría la descarga;
      1. un enlace débil obstaculizaría la carga pero mejoraría la descarga
Efecto del pH y la temperatura sobre el transporte de oxígeno
1. Efecto Bohr
  1. La afinidad disminuye cuando el pH está disminuido, y aumenta cuando el pH está aumentado
    1. Cuando la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno se reduce, hay un poco menos de carga de la sangre con oxígeno en los pulmones, pero mayor descarga de oxígeno en los tejidos
    2. los tejidos reciben más oxígeno cuando el pH de la sangre está disminuido
ácido 2,3-difosfoglicérico
1. los eritrocitos deben obtener energía por medio del metabolismo anaeróbico de glucosa
  1. La enzima que produce el 2,3-DPG es inhibida por la oxihemoglobina.
    1. cuando la concentración de oxihemoglobina está disminuida, la producción de 2,3-DPG está aumentada.
      1. Puede ocurrir
        en presencia de anemia
        a una altitud elevada
      2. proporción alta de oxihemoglobina se convertirá en desoxihemoglobina por la descarga de su oxígeno.
        una concentración aumentada de 2,3-DPG en los eritrocitos aumenta la descarga de oxígeno
        desvía la curva de disociación de oxihemoglobina hacia la derecha
2. Hemoglobina fetal
  1. dos cadenas γ en lugar de las cadenas β (las cadenas γ difieren de las cadenas β en 37 de sus aminoácidos)
  2. no puede unirse al 2,3-DPG y, así, tiene afinidad más alta por el oxígeno que la hemoglobina A
concentración normal de hemoglobina de 15 g por 100 ml descarga alrededor de 4.5 ml de O2 por 100 ml en reposo
Mioglobina muscular
1. pigmento rojo que se encuentra de manera exclusiva en células de músculo estriado
  1. puede combinarse con sólo una molécula de oxígeno.
  2. las fibras esqueléticas de contracción lenta, que respiran de manera aeróbica y las células de músculo cardiaco son ricas en mioglobina
    1. La curva de mioglobina es rectangular, lo que indica que el oxígeno sólo se liberará cuando la PO2 se hace muy baja
    2. La mioglobina tiene una afinidad más alta por el oxígeno que la hemoglobina
2. diástole, cuando el flujo sanguíneo coronario es mayor, la mioglobina puede cargarse con oxígeno.
  1. el oxígeno almacenado puede liberarse durante la sístole, cuando las arterias coronarias se cierran por compresión por el miocardio que se está contrayendo.

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