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Beschreibung
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1. Metabolismo de la
Hemoglobina. Jesus
Isaac Tena Gonzalez
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- El ensamblaje de hemoglobina comienza con glicina y
succinil coenzima A (CoA), que se ensamblan en las
mitocondrias catalizadas por la aminolevulinato sintasa
para formar ácido aminolevulínico (ALA)
- En el citoplasma, el ALA sufre varias transformaciones
de porfobilinógeno (PBG) en coproporfirinógeno III,
que, catalizado por la coproporfirinógeno oxidasa, se
convierte en protoporfirinógeno IX
- En las mitocondrias, el protoporfirinógeno IX se
convierte en protoporfirina IX por la protoporfirinógeno
oxidasa
- Se agrega ion ferroso (Fe2 +), catalizado por
ferroquelatasa para formar hemo
- En el citoplasma, el grupo hemo se ensambla con una
cadena y no con una cadena, formando un dímero, y
finalmente dos dímeros se unen para formar el tetrámero
de hemoglobina
- En el citoplasma, el grupo hemo se ensambla con una
cadena y no con una cadena, formando un dímero, y
finalmente dos dímeros se unen para formar el tetrámero
de hemoglobina
- Se agrega ion ferroso (Fe2 +), catalizado por
ferroquelatasa para formar hemo
- En las mitocondrias, el protoporfirinógeno IX se
convierte en protoporfirina IX por la protoporfirinógeno
oxidasa
- En el citoplasma, el ALA sufre varias transformaciones
de porfobilinógeno (PBG) en coproporfirinógeno III,
que, catalizado por la coproporfirinógeno oxidasa, se
convierte en protoporfirinógeno IX
- Representación de la producción de cadenas de globina a
través del tiempo
- Efecto Bohr
- El CO2 está directamente relacionado
con la concentración de iones H+,
liberados en la disociación del CO2 , que
conduce finalmente a una disminución
de la afinidad por el oxígeno de la
hemoglobina.
- En la desoxihemoglobina (hemoglobina
reducida), la región N-terminal de los
grupos amino de las subunidades α y el
C-terminal de la histidina de la subunidad
β participan en las interacciones iónicas.
- La formación de
pares iónicos hace
que aumente la
acidez.
- La formación de
pares iónicos hace
que aumente la
acidez.
- En la desoxihemoglobina (hemoglobina
reducida), la región N-terminal de los
grupos amino de las subunidades α y el
C-terminal de la histidina de la subunidad
β participan en las interacciones iónicas.
- El CO2 está directamente relacionado
con la concentración de iones H+,
liberados en la disociación del CO2 , que
conduce finalmente a una disminución
de la afinidad por el oxígeno de la
hemoglobina.
- La desoxihemoglobina une un H+ por cada
dos O2 liberados.
- En la oxihemoglobina, estos pares iónicos están
ausentes y, por lo tanto, dismimuye la acidez.
- Esto provoca que un H+ se libera
por cada dos O2 unidos.
- Este acoplamiento recíproco de los
protones y el oxígeno es el efecto Bohr.
- Este acoplamiento recíproco de los
protones y el oxígeno es el efecto Bohr.
- Esto provoca que un H+ se libera
por cada dos O2 unidos.
- En la oxihemoglobina, estos pares iónicos están
ausentes y, por lo tanto, dismimuye la acidez.
- El efecto Bohr facilita el transporte de
O2 cuando la Hb se une al O2 en los
pulmones, pero luego lo libera en los
tejidos, especialmente en los tejidos que
más necesitan de O2
- En los pulmones, donde la
concentración de O2 es alta, la unión
del O2 provoca la liberación de
protones de la Hb, que se combinan
con HCO3- y se elimina el CO2 en la
respiración
- Este mecanismo permite
que el cuerpo se adapte al
problema de suministrar
más O2 a los tejidos que
más lo necesitan
- En los pulmones, donde la
concentración de O2 es alta, la unión
del O2 provoca la liberación de
protones de la Hb, que se combinan
con HCO3- y se elimina el CO2 en la
respiración
- Hb A (a2b2) es la hemoglobina predominante en adultos.
Hb F (a2g2) hemoglobina predominante en el feto y el
recién nacido .Hb A2 (a2d2) está presente desde el
nacimiento hasta la edad adulta, pero en niveles bajos.
- La metahemoglobina, la sulfhamoglobina y la carboxihemoglobina no participan en
el transporte de oxígeno, pueden acumularse hasta niveles tóxicos debido a la
exposición a ciertos medicamentos, químicos industriales o gases ambientales
- La cianosis ocurre en pacientes con
niveles elevados de
metahemoglobina o sulfhemoglobina
- La metahemoglobina, la sulfhamoglobina y la carboxihemoglobina no participan en
el transporte de oxígeno, pueden acumularse hasta niveles tóxicos debido a la
exposición a ciertos medicamentos, químicos industriales o gases ambientales
- Trastornos relacionados con la maduración de los
eritrocitos y la fisiología
- Aumento de la producción de
eritropoyetina puede producir
una policitemia secundaria
- Defectos en la maduración
nuclear podrían provocar
maduración megaloblástica
- Los trastornos en la síntesis
de porfirina o el resto hem
pueden provocar porfirias.
- Condiciones de sobrecarga
de hierro resultan en
anemias sideroblásticas.
- Trastornos de la
síntesis de globulina
provocarían
talasemias.
- Condiciones de sobrecarga
de hierro resultan en
anemias sideroblásticas.
- Los trastornos en la síntesis
de porfirina o el resto hem
pueden provocar porfirias.
- Aumento de la producción de
eritropoyetina puede producir
una policitemia secundaria
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