Zusammenfassung der Ressource
PROTEÍNA
- Aminoácidos
Anmerkungen:
- Son las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas.
- DESNATURALIZACIÓN
Anmerkungen:
- En las proteínas la desnaturalización implica un cambio en la estructura alejandose de la forma nativa provocado por un cambio en la conformación tridimensional, que se produce por los movimientos en los diferentes dominio de la proteína y conlleva a un aumento en la entropía de las moléculas.
- Desnaturalización por
cambios de temperatura
- por frío
Anmerkungen:
- con frecuencia se puede creer que si una proteína se mantiene a bajas temperaturas se podrá conservar mejor su estructura. muy al contrario, existen casos con un comportamiento opuesto. ejemplos: la carboxipeptidasa A cuando se almacena a bajas temperaturas se inactiva y la mioglobina cuya estabilidad es máxima a 30°C, los cambios temperatura disminuye se desestabiliza
Esto se conoce como desnaturaliza por frío.
- por calor
Anmerkungen:
- La aplicación de calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se utilizan con mayor frecuencia en alimentos ya que facilita la digestión de las proteínas, y logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que frecuentemente se hallan en alimentos basados en proteínas de leguminosas.
- Desnaturalización por
cambios de pH
Anmerkungen:
- Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiológico de las proteínas puede acarrear modificacionesimportantes en su conformación debido a cambios en la ionización de las cadenas laterales cargadasporque se afecta el número de los puentes salinos que estabilizan la estructura nativa.
- Desnaturalización
por urea y cloruro
de guanidinio
- Desnaturalización
con detergentes
- Desnaturalización con
disolventes orgánicos
- MODIFICACIONES QUÍMICAS
Anmerkungen:
- El procesamiento de los alimentos frecuentemente induce cambios en las proteínas a través de las operaciones que involucran la aplicación de calor para cocer, evaporar, secar, pasteurizar o esterilizar, o bien en las operaciones de fermentación, irradiación, entre otros
- Tratamientos
térmicos moderados
Anmerkungen:
- Estos tratamientos son benéficos y deseables debido a que la desnaturalización de las proteínas facilita su digestión y mediante el escaldado se logran inactivar enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento no deseable como sucede con los champiñones, las papas, etcéte- ra, y con el escaldado se inactivan las lipoxigenasas.
- Pirólisis
- Racemización y formación de
aminoácidos modificados
- Entrecruzamientos
Anmerkungen:
- Pueden ser considerados como interacciones proteína-proteína causadas por modificaciones químicas.
- Reacciones de las
proteínas con
agentes oxidantes
- Reacciones con
nitritos
- Reacciones con
sulfitos
- Reacciones carbonil
amino
- Formación de acrilamida en altas
temperaturas
- Pérdida de aminoácidos por
fraccionamiento (fraccionación)
Anmerkungen:
- Los aislados proteínicos son de gran importancia en la industria alimentaria, generalmente se obtienen a partir de tratamientos alcalinos que solubilizan una buena porción de las proteínas vegetales y posteriormente se someten a operaciones como evaporación, ultrafiltración, precipitación isoeléctrica y otros procesos, para obtener una concentración de la proteína. Ejemplo, 90 % de proteína de soya.
- PROPIEDADES
FUNCIONALES DE LAS
PROTEÍNAS
Anmerkungen:
- La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su utilización.
- Propiedades de
hidratación
Anmerkungen:
- La capacidad para absorber agua de las proteínas se expresa como los gramos de agua por gramo de proteína.
Se relaciona con la composición de aminoácidos, por lo que, a mayor concentración de aminoácidos cargados mayor es la capacidad de absorción de agua.
- Solubilidad
Anmerkungen:
- La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y solvente-proteína, que a su vez dependen de la hidrofobicidad y naturaleza iónica de las mismas.
- Solubilidad y pH
Anmerkungen:
- El punto isoeléctrico las proteínas presentan una solubilidad mínima, en los valores de pH por arriba y por debajo del pH isoeléctrico, las proteínas tienen una carga neta positiva o negativa, respectivamente.
- Solubilidad y fuerza iónica
Anmerkungen:
- La solubilidad disminuye para las proteínas que contienen una alta incidencia de zonas no polares y se incrementa para las proteínas que no.
- Solubilidad y temperatura
Anmerkungen:
- A un pH y fuerza iónica constante, la solubilidad de muchas proteínas generalmente se incrementa sometiéndola a una temperatura entre 0 y 40C.
- Solubilidad y
solventes orgánicos
Anmerkungen:
- La adición de solventes orgánicos, como el etanol o acetona, incrementa las fuerzas electroestáticas intra e intermoleculares. Las interacciones electroestáticas intramoleculares repulsivas provocan que la molécula proteínica se despliegue, estado en el que se promueve la formación de puentes de hidrógeno intermoleculares entre los péptidos expuestos; además se promueven interacciones electroestáticas intermoleculares que son, por el contrario, atractivas entre los grupos con cargas opuestas. Estas interacciones intermoleculares polares favorecen la precipitación de la proteína en solventes orgánicos o reducen la solubilidad en un medio acuosos.
- Propiedades
interfaciales de las
proteínas
Anmerkungen:
- Las proteínas en la interfase forman películas altamente viscosas porque se concentran en esa zona y confieren resistencia a la coalescencia de las partículas de la emulsión durante el almacenamiento y el manejo, lo que no puede lograrse cuando se emplean surfactantes de bajo peso molecular; por esta razón las proteínas son ampliamente utilizadas para este propósito.
- Propiedades
emulsificantes
Anmerkungen:
- Las proteínas como surfactantes son las preferidas para formular emulsiones alimenticias (aceite-agua), debido a que su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia.
- Métodos para determinar
las propiedades
emulsificantes
- Medición del
tamaño de gota
Anmerkungen:
- Técnica
Microscopía óptica y de fluorescencia, contador Coulter, espectroturbidimetría.
- Actividad
Emulsificante (EA)
Anmerkungen:
- Técnica
Tamaño de partícula, conductividad diferencial, turbidimetría.
- Índice de Actividad Emulsificante (IAE)
Anmerkungen:
- Capacidad Emulsificante
(EC)
Anmerkungen:
- Técnica
Cambio en la viscosidad, resistencia eléctrica y apariencia de la emulsión por su ruptura.
- Estabilidad de emulsión (ES)
Anmerkungen:
- Técnica
Centrifugación, calentamiento.
- Hidrofobicidad superficial
Anmerkungen:
- Técnica
HPLC, unión de ligandos hidrófobos, fluorescencia intrínseca, pruebas espectrofluorométricas.
- Propiedades espumantes
Anmerkungen:
- Las espumas consisten de una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire). Muchos alimentos procesados son productos tipo espumas: crema batida, helados de crema, pasteles, merengues, pan, soufflés, mousses y malvaviscos.
- Interacciones
termodinámicas de las
proteínas y los sabores
Anmerkungen:
- El mecanismo de unión del sabor a las proteínas depende del contenido de humedad de la muestra de proteína, estas interacciones son normalmente no covalentes. Las proteínas en polvo se ligan a los sa- bores mediante interacciones de Van der Waals, puentes de hidrógeno e interacciones electroestáticas.
- Viscosidad
Anmerkungen:
- La viscosidad, que se define como la resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla.
- Gelación
Anmerkungen:
- La gelación de proteínas se refiere a la transformación de una proteína en el estado “sol” a unestado “gel”, que se facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas yque inducen la formación de una estructura de red, cuyos mecanismos de formación pueden diferir considerablemente.