HEMOGLOBINA

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Mijangos Velasco Mariana
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Mijangos Velasco Mariana
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HEMOGLOBINA
  1. Al pH de sangre venosa, el H2CO3 se disocia hacia bicarbonato y un protón.
    1. La desoxihemoglobina une un protón por cada 2 moléculas de O2 liberadas, lo que contribuye a la capacidad amortiguadora de la sangre.
      1. pH menor en tejidos periféricos, por la CARBAMACIÓN, estabiliza el estado T=aumenta el aporte de O2
        1. En pulmones, cuando el O2 se une a desoxihemoglobina, se liberan protones y se combinan con bicarbonato para formar ácido carbónico
        2. Efecto Bohr(acoplamiento de protón y O2): depende de interacciones cooperativas entre los hemes del tetrámero de la hemoglobina.
          1. La conversión a estado R oxigenado rompe puentes salinos que comprenden His 146 de la cadena B.
            1. La disociación de protones desde His 146 impulsa bicarbonato-ácido carbónico
            2. Los protones surgen a partir de la rotura de puentes salinos cuando se une O2
              1. Un aumento de protones aumenta la liberación de O2
                1. al liberarse O2, vuelven a formarse la estructura T y sus puentes salinos.
                  1. al formarse puentes salinos= +[protones]=+liberación O2 desde la hemoglobina oxigenada (estado R).
                    1. La deshidratación del H2CO3, catalizada por ANHIDRASA CARBÓNICA forma CO2 que se exhala
                      1. Gran parte del CO2 restante se transporta como bicarbonato formado en los eritrocitos por hidratación de CO2 hacia H2CO3
                        1. Catalizado por ANHIDRASA CARBÓNICA
                        2. Aumento de Po2=liberación del protón
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