Albuminele:
sunt proteine conjugate
sunt proteine ale plasmei sangvine
sunt proteine bazice
menţin presiunea oncoticăsangvină
asigură transportul diferitor compuşi
sunt sintetizate exclusive in hepatocite
Globulinele plasmei sangvine:
sunt nucleoproteine
la electroforezăse separăîn alfa1, alfa2, beta şi gama globuline
sunt proteine fosforilate
nu pot fi separate prin electroforeză
gama globulinele asigură protecţia imunologică
sunt protein simple din plasma sangvina
se sintetizeaza partial in tesutul limfatic
Grupările libere COOH (carboxil) sunt prezente în:
colesterol
triacilgliceroli
glucoză
aminoacizi
baze azotate
Funcţiile proteinelor:
electroizolatoare
termoreglatoare
catalitică
structurală
de transport a informatiei genetice
imunologică
antigenică
contractilă
energetică
reglatoare
Selectaţi polimerii biologici :
nucleozidele
aminoacizii
glucoza
ADN
colagenul
Care este unitatea structurală a proteinelor simple?
mononucleotidele
glicerolul
acizii graşi
Hemoglobină(Hb):
este tetramer format din 2 tipuri de subunităţi
prezintă tetramer format din 4 lanţuri de tip alfa
fiecare tetramer conţine o singura grupare prostetică"hem"
protomerii sunt asociaţi prin legături glicozidice
protomerii sunt fixaţi prin forţe covalente
Histonele:
se disting histonele H1, H2a, H2b, H3 şi H4
sunt proteine acide
sunt componente ale ribozomilor
intră în componenta nucleozomilor
Proteinele fixatoare de calciu sunt:
hemoglobina
calmodulina
mioglobina
Ca-ATP-aza
Afirmaţii corecte referitor la enzime:
sunt catalizatori nebiologici
prezintăcatalizatori anorganici
poseda specificitate de actiune
catalizează doar reacţii de scindare
catalizează numai reacţii de sinteză
Centrul activ (CA) al enzimelor:
este locul de legare a substratului
CA este alcătuit din aminoacizi amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic
în CA se fixeazăactivatorii si inhibitorii enzimei
CA se formeazănumai la proteinele cu structurăcuaternară
CA se formează la proteinele cu structură terţiară si cuaternară
Clasificarea enzimelor:
se clasifică în şase clase
clasa indicătipul de reacţie chimică
clasa indicăgruparea sau legătura chimicăa substratului
fiecare enzimăposedăun cod alcătuit din 3 cifre
cifra a doua a codului indică numărul de ordine a enzimei în clasa respectivă
Izomerazele:
catalizeazăreacţii de transfer al grupărilor funcţionale
catalizeazăreacţii de transfer al electronilor şi protonilor
peptidazele se referăla izomeraze
catalizeazăreacţii de interconversie a izomerilor
reacţiile catalizate de izomeraze sunt reversibile
Referitor la mecanismul de acţiune aenzimelor sunt corecte afirmările:
formarea complexului enzimă-substrat nu este obligatorie
în cadrul actiunii enzimei are loc formarea complexului enzima-substrat
complexul enzimă-substrat e o structurărigidă, stabilă
complexul enzimă-substrat e o structurăstabilă
formarea complexului enzimă-substrat este ultima etapă a mecanismului de acţiune a enzimelor
Afirmaţii corecte referitor la mecanismul de acţiune a enzimelor:
în componenta complexului enzimă-substrat substratul nu se modifică
în componenta complexului enzimă-substrat substratul se modifică
în centrul activ al enzimi poate avea loc cataliza covalentă
în centrul activ al enzimei poate avea loc cataliza acido-bazică
la interacţiunea substratului cu enzima conformatia lor nu se modifică
Afirmațiile corecte referitor la ligaze:
catalizeazăreacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATPului
catalizeazăreacţii de scindare a legăturilor covalente
glutaminsintetaza se referăla ligaze
în reactiile catalizate de ligaze ATP-ul serveşte ca donor de grupare fosfat pentru substrat
reacţiile catalizate de ligaze sunt reversibile
Alegeți afirmațiile corecte referitor la natura chimică a enzimelor:
toate enzimele sunt doar proteine simple
sunt glicolipide
prezintăcompuşi macromoleculari
sunt numai nucleoproteide
sunt proteine simple si conjugate
Care enzime posedăstereospecificitate?
fumaraza
ureaza
citratsintaza
carbanhidraza
alcooldehidrogenaza
Centrul activ al enzimelor reprezintă:
linie frintă în molecula enzimei
un plan in molecula enzimei
structură compusă unicală tridimensională
un punct din structura terţiarăa enzimei
locul unde se fixeazăsubstratul
Centrul alosteric al enzimei:
este un centru diferit de centrul activ
este locul fixării substratului
este caracteristic tuturor enzimelor
este locul fixării doar a activatorilor alosterici
este locul la care se fixeazăactivatorii şi inhibitorii alosterici
Coenzima NAD+ :
transferăhidrid-ionul
se uneste cu apoenzima prin legături covalente
se uneste cu apoenzima prin legături necovalente, slabe
contine riboflavina
vitamina componentă este B3
Coenzima NADP:
participă în reacţii de oxidoreducere
contine un rest fosfat în pozitia 2' OH a acidului nicotinic
participăla reactii de hidroliză
se leagăcovalent cu apoenzima
contine B1
Coenzimele vitaminei B2 (FMN şi FAD):
catalizează reacţii de oxido-reducere
catalizează reacţii de izomerizare
adiţionează şi cedeazădoar electroni
adiţionează şi cedeazăelectroni si protoni
catalizeazăreacţii de carboxilare
Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici prin faptul că:
catalizeazăreacţiile chimice doar la temperaturi înalte
activitatea lor nu poate fi reglata
posedăvitezăcataliticămai mică, comparativ cu catalizatorii nebiologici
catalizeazăreacţiile în condiţii blânde
catalizeazăreacţiile chimice doar la pH extrem acid sau bazic
Functiile cofactorilor în cadrul activitatii enzimatice:
stabilizează conformaţia activă a enzimelor
nemijlocit îndeplinesc funcţie catalitică
determină specificitatea de acţiune a enzimei
leagă substratul la enzimă
determină directia reactiei chimice
Indicaţi afirmările corecte referitor la substrat:
e substanţa asupra careia acţionează enzima
toate enzimele fixeazănumai un singur substrat
unele enzime interacţioneazăcu cîteva substraturi
se leagăde centrul activ al enzimei exclusiv prin legături covalente
este parte componentăa enzimei
La formarea centrului activ al enzimelor participă grupele funcţionale (1) ale radicalilor aminoacizilor (2):
OH - Ser
COOH - Glu
COOH - Asn
COOH - Gln
NH2 – Val
Oxidoreductazele catalizează:
reacţii de transfer al grupărilor funcţionale
reacţii de transfer al electronilor şi protonilor
reacţii de transfer al restului fosfat
reacţii de interconversie a izomerilor optici
reacţii cu utilizarea ATP-ului
Proprietăţile comune ale enzimelor şi catalizatorilor anorganici:
modificădirecţia reacţiei
nu modificăechilibrul reacţiei
catalizează reacţiile în condiţii blânde
activitatrea lor se reglează
nu se consumă în decursul reactiei
Proprietăţile generale ale enzimelor:
toate enzimele posedă doar specificitate absolută de substrat
enzimele sunt termolabile
toate enzimele posedă doar specificitate relativă de substrat
toate enzimele posedă activitate maximală de actiune la un pH optim
activitatea enzimelor nu depende de pH mediului
Referitor la coenzimele FAD si FMN sunt corecte afirmaţiile:
contin nicotinamida
vitamina componentă este B6
vitamina componentă este B2
participă la reactii de hidroliză
participă la reactii de dehidrogenare
Referitor la enzimele alosterice sunt corecte afirmatiile:
modulatorii alosterici se leaga necovalent in centrele alosterice
cinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite
efectorii alosterici fixîndu-se la centrul alosteric nu modifică conformatia moleculei enzimei
modulatorii alosterici se leagă covalent în centrul activ al enzimei
modulatorii alosterici modifică conformaţia moleculei enzimei
Referitor la enzimele conjugate sunt corecte afirmatiile:
specificitatea este determinatăde cofactor
specificitatea este determinată de apoenzimă
cofactorul e componenta termolabilă
la cataliză participă atăt apoenzima, cât si cofactorul
cofactorul e componenta proteicăa enzimei
Referitor la hidrolaze sunt corecte afirmațiile:
catalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente cu adiţionarea apei
catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor
fosfatazele se referăla hidrolaze
catalizează reacţii de interconversie a izomerilor optici
reacţiile catalizate de hidrolaze sunt reversibile
Selectati enzimele care se refera la hidrolaze:
lipaza
fructozo-1,6-difosfat aldolaza
pepsina
amilaza
fosfofructokinaza
Specificitatea enzimatica:
e determinată de coenzimă
depinde atât de partea proteică, cât si de coenzimă
poate fi absolutăde substrat
este o proprietate a catalizatorilor nebiologici
poate fi stereochimică- catalizează transformările doar a unui stereoizomer al substratului
Transferazele catalizează:
reacţii de transfer al restului fosfat de la un substrat la altul
Inhibitia competitivă:
reprezintă o inhibiţie reversibilă
reprezintă o inhibiţie ireversibilă
inhibitorul se aseamană structural cu substratul
se caracterizează prin fixarea concomitentă la enzimă a substratului şi a inhibitorului
inhibitorul competitiv se leagă în centrul alosteric
Care afirmaţii sunt corecte referitor la izoenzimele lactat dehidrogenazei (LDH)?
sunt proteine dimere alcătuite din 2 tipuri de subunităti - M si H
sunt proteine dimere
lanţurile proteice M si H sunt codificate de gene diferite
lanţurile proteice M si H sunt codificate de aceeaşi genă
LDH are 4 izoforme
Creatinfosfokinaza(CPK):
este compusă din lanţuri M si H, prezentînd 3 izoenzime
este compusă din lanturi M si B, prezentînd 5 izoenzime
este un dimer alcătuit din asocierea de lanţuri M si B
cresterea concentratiei serice MB confirmă infarctul miocardic
creşterea concentraţiei serice BB confirmă infarctul miocardic
Influenţa pH-lui asupra activităţii enzimelor:
fiecare enzimăare pH optimal de actiune
pH-ul optimal pentru pepsinăeste 7-8
pH-ul nu modificăactivitatea cataliticăa enzimei
pH-ul optimal al tripsinei este 1-2
pH-ul optimal al arginazei este 7
Inhibitia alosterică:
este caracteristicătuturor enzimelor
este ireversibilă
se înlătură prin exces de substrat
se caracterizează prin fixarea inhibitorului în centrul activ al enzimei
este reversibilă
Inhibiţia competitivă:
se caracterizeazăprin fixarea inhibitorului la centrul alosteric al enzimei
la centrul activ al enzimei se leagă compusul al carui concentraţie e mai mare
inhibiţia competitivăse inlaturăprin exces de inhibitor
inhibitorul este scindat fermentativ
inhibitorul concureazăcu substratul pentru fixarea în centrul alosteric
Izoenzimele:
sunt proteine cu structurătertiară
sunt proteine oligomere
catalizeazăuna si aceeaşi reacţie
catalizeazădiferite reacţii
sunt alcătuite din diferiti protomeri
Proprietăţile pepsinei:
pepsina este secretată sub formă de pepsinogen de celulele principale ale mucoasei stomacale
pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 3,0-4,0
pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 1,5-2,5
activarea pepsinei are loc prin fosforilare
activarea pepsinogenului constăîn scindarea de la capătul N-terminal a unei peptide (42 de aminoacizi)
Pepsina:
scindează legăturile peptidice la formarea cărora participăgrupările -NH2ale Phe, Tyr, Trp
acţionează asupra tuturor legăturilor peptidice
scindează legăturile peptidice din keratine, histone, protamine şi mucopolizaharide
scindează proteinele până la aminoacizi liberi
este o endopeptidază
Referitor la pepsină şi activarea ei sunt corecte afirmaţiile:
este o hidratază
face parte din clasa liazelor
se obtine prin proteoliza limitatăa pepsinogenului
se activeazăprin fosforilare
se activeazăsub actiunea HCl si autocatalitic
Referitor la succinatdehidrogenază(SDH) și reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
face parte din clasa transferazelor
acidul malonic provoacă o inhibiţie ireversibilă a SDH
inhibitorii modificăstructura primarăa SDH
inhibiţia depinde de concentraţia inhibitorilor
SDH catalizează reacţia: Succinat + FAD →Fumarat + FADH2
Mecanismele de activare a enzimelor sunt:
proteoliza parţială
modificarea covalentă(fosforilare-defosforilare_
autoasamblarea secundară
activarea alosterică
activarea competitivă
Termolabilitatea enzimatică:
la temperatura mai înaltă de 50C majoritatea enzimelor denaturează
temperatura optimală pentru majoritatea enzimelor este de 20-40 C
la temperatura mai înaltă de 50C activitatea majoritătii enzimelor creşte
la temperatură scăzută, mai joasă de 10C, activitatea enzimelor nu se modifică
