Examen Bioquímica

100 grados

4 grados

0 grados

7 grados

Se ioniza permitiendo rápidos intercambios de protones entre moléculas.

Posee baja constante dielectrica

Es más densa en estado sólido.

Participa en reacciones químicas

Posee maxima densidad a 4 grados

Débil atracción entre moléculas de agua

Elevada constante dielectrica.

Las moléculas apolares son insolubles en agua porque las interacciones agua-agua son más fuertes que las interacciones agua-compuesto.

Los compuestos iónicos son solubles en agua porque la atracción neta entre los iones y las moléculas de agua es superior a la atracción entre iones de carga opuesta.

Las moléculas de agua que quedan en contacto con las apolares forman clatratos.

Los compuestos irónicos son insolubles en agua, mientras que los compuestos polares se disuelven completamente.

Posee capacidad para disociarse en sus iones.

El agua puede actuar como ácido y como base

La disociación del agua no es un proceso de equilibrio

La capacidad de tamponamiento de un ácido débil es máxima cuando el
pH coincide con su pKa.

Tampon fosfato

Tampon bicarbonato

Ambos

Ninguno

Existen solo 21 aminoácidos proteicos

Son bifuncionales: poseen un grupo amino y carboxilo

Todos los aminoácidos proteicos pertenecen a la serie R

La mayoría de los aminoácidos proteicos son α- aminoácidos

Cambiando el Ph del medio

Variando su pka

No puede cambiar su carga neta

Desnaturalizando el aminoácido

Neutra

Positiva

Negativa

3,4-5,3

3,3-5,3

3-5

2-7

Posee una parte polar y otra apolar

Es totalmente apolar

Es una molécula cíclica

Es polar, al ser el oxigeno mas electronegativo que el N, generando una carga parcial negativa y otra positiva

El oxigeno es aceptor de H, mientras que el nitrogeno dador de H

Es plano, el carácter parcial de doble enlace es suficiente para impedir la rotación del enlace C-N

El enlace peptidico es apolar, a pesar de que el oxigeno sea mas electronegativo y atraiga mas a los electrones, su distribución estructural causa que sea apolar.

tienen un origen evolutivo común y realizan generalmente la misma función en distintas especies.

Son proteínas similares que realizan distintas funciones

Pueden tener un origen evolutivo común pero realizan si o si diferentes funciones

No suelen tener un origen evolutivo común pero realizan la misma función en distintas especies.

La estructura primaria se forma gracias a enlaces covalentes, mientras que las demás estructuras lo hacen gracias a fuerzas debiles

La estructura terciaria se forma con enlaces covalentes, mientras que todas las demás con fuerzas de hidrógeno

La estructura primaria y terciaria se forma gracias a enlaces covalentes, mientras que las demás se forman gracias a uniones débiles como puentes de H

No existen interacciones débiles en ninguna de las estructura de las proteínas

Primaria, codificada en los genes

Terciaria, que se encuentra en la naturaleza y tiene actividad biologica.

Cuaternaria, donde varias cadenas están asociadas.

Secundaria, donde se unen los aminoácidos formando plegamientos locales.

Es importante porque determina todos los demás niveles de una proteína.

Corresponde a la secuencia de aminoácidos.

Es la codificada en los genes

Considera enlaces peptidicos y fuerzas debiles

Las cadenas laterales se disponen hacia el exterior de la hélice.

Se estabiliza por enlaces covalentes

Se estabiliza por fuerzas de Van Deer Wals

Es la característica del colageno

Conformada por laminas beta antiparalela

Es una proteína extracelular

Esta relacionada con la producción de seda de una araña

Conformada por laminas beta paralelas

Fibroína de la seda

Elastina

Colageno

Hemoglobina

Poseen una estructura básicamente lineal

Predominan un único tipo de estructura secundaria

Poseen función estructural

Son solubles en agua

Ionicas, covalentes, puentes de H e hidrofobicas

Ionicas, hidrofobicas, enlaces de H, fuerzas de van der Waals

Interacciones covalentes, ionicas, hidrofobicas, fuerzas de van der Waals

Ionicas, hidrofobicas y puentes de H

Consiste en el ensamblaje de dos o mas cadenas polipetidicas dependientes, que se unen mediante interacciones no covalentes o covalentes

Consiste en el ensamblaje de dos o mas cadenas polipetidicas independientes, que se unen mediante interacciones no covalentes o covalentes

Consiste en el ensamblaje de dos o mas cadenas polipetidicas independientes, que se unen exclusivamente mediante interacciones no covalentes

Consiste en el ensamblaje de dos o mas cadenas polipetidicas independientes, que se unen exclusivamente mediante interacciones covalentes

Es un proceso no espontáneo que depende solo de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria)

Es un proceso espontáneo que depende solo de la secuencia de aminoácidos y se debe en gran medida a las interacciones hidrofobicas entre residuos apolares

Es un proceso espontáneo que depende solo de la secuencia de aminoácidos y se debe en gran medida a las interacciones hidrofobicas entre residuos polares

Es un proceso no espontáneo que depende solo de la secuencia de aminoácidos y se debe en gran medida a las interacciones hidrofobicas entre residuos apolares

La desnaturalización de las proteinas ocurre cuando cambian las condiciones del entorno

Una mutación puntual en una posición crítica puede tener resultados catastróficos

El comportamiento de una proteína depende drásticamente de su disposición espacial

La desnaturalización de las proteinas nunca es un proceso reversible

La hemoglobina une oxigeno y almacena, mientras que la mioglobina transporta oxigeno al cuerpo.

La mioglobina une oxigeno y lo almacena mientras que la hemoglobina transporta oxigeno al cuerpo.

Ambas poseen la misma función en distintas especies

Ambas poseen la misma función en las mismas especies.

4 con los átomos del N del anillo tetrapirrolico
1 con la cadena lateral de la histidina proximal
1 a la molécula de oxigeno

4 con las cadenas laterales de la histidina proximal
1 con el átomo del N del anillo tetrapirrolico
1 con la molécula de oxigeno

3 con los átomos del N del anillo tetrapirrolico
2 con las cadenas laterales de la histidina proximal
1 con la molécula de oxígeno

2 con la molécula de oxigeno
2 con los átomos del N del anillo tetrapirrolico
2 con las cadenas laterales de la histidina proximal

Cuando se degrada el grupo hemo se genera CO como residuo

La union de O2 reorganiza los electrones, generando cambios en las propiedades magnéticas de la hemoglobina

El grupo hemo de la mioglobina se encuentra en un entorno hidrofilico

El impedimento estético que ejerce la His distal debilita la union del CO al grupo hemo de la hemoglonina

Las enzimas son muy especificas tanto de la reacción que catalizan como de los sustratos que unen.

Proporcionan velocidades mayores a las reacciones catalizadas por catalizadores químicos no proteicos

La regulación de la velocidad de reacción, es independiente de la presencia o ausencia de moléculas distintas de los sustratos.

Las condiciones de reacción son mas suaves en presencia de catalizadores biológicos que catalizadores químicos.

Son enzimas que catalizan distintas reacciones pero con la misma secuencia de aminoácidos

Son enzimas que catalizan la misma reacción pero que no contienen la misma secuencia de aminoácidos exactamente.

Enzimas que catalizan la misma reacción pero con diferentes efectividades

Son iones metálicos que actúan como cofactores.

El centro activo es la region especifica de la enzima donde se unen los sustratos.

La conformación y la composición química determinan la especificidad de la catálisis enzimática

En el centro activo se distingue un sitio de unión formado por aquellos residuos de aminoácidos que participan directamente en la reacción química.

El centro activo esta compuesto por un sitio de union y un sitio catalitico.

Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas disminuyendo su energía de activación

Las enzimas pueden hacer que una reacción endergonica se transforme en exergonica

La variación de energía libre total es la misma en presencia y en ausencia de catalizador

Para que una reacción química ocurra es necesario que los reactivos colisionen con una orientación adecuada y energía suficiente.

Bloquea la unión del sustrato al centro activo.

Puede unirse tanto al enzima libre como al complejo enzima-sustrato

Se une al complejo enzima-sustrato, pero no al enzima libre

La enzima queda definitivamente inutilizada o inhibida.

Inhibición reversible- Unión covalente

Inhibición competitiva- se parece mucho al sustrato y se une al centro activo de la enzima

Inhibición no competitiva- puede unirse tanto al enzima libre como al complejo enzima-sustrato, en un sitio distinto del centro activo

Inhibición acompetitiva- El inhibidor acompetitivo se une al complejo enzima-sustrato, sin distorsionar el centro activo.

Las enzimas alostericas no pueden ser moduladas covalentemente

Las enzimas alostéricas son aquellas cuya actividad catalítica es modulada por la
unión no covalente de un metabolito específico a un sitio de la proteína distinto del centro activo.

Las enzimas que pueden ser reguladas por modificación covalente presentan una forma activa y una forma inactiva

la modulación covalente tiene efecto a tiempos más largos y su duración se puede prolongar hasta su inactivación por otro enzima.

Las enzimas no alteran el equilibrio de reacción pero consiguen que se alcance de forma más rápida.

Las enzimas aceleran las reacciones porque disminuyen la energía de activación.

Factores externos como la T o el pH no pueden alterar la actividad enzimática.

Para una cantidad fija de enzima, la velocidad de la reacción aumenta a medida que aumentamos la concentración de sustrato

Determinar la función celular

Reserva energética

Estructural

Reconocimiento celular

Se forma gracias al enlace O-glucosídico que reacciona el grupo –OH del carbono anomérico de un monosacárido con el –OH de otro.

Son insolubles en agua

Los más abundantes en forma libre en la naturaleza son la sacarosa y la lactosa.

La sacarosa no posee poder reductor

Glicoproteinas

Carbohidratos

Glicolipidos

Lípidos

Poseen poder reductor

Pueden ser de forma fibrosa o globular

Posee sólo función de reserva energética

Posee sólo función estructural

Almidón y glucosa

Glucosa y celulosa

Glucógeno y almidón

Almidón y fructosanos

Celulosa

Glucosa

Peptidoglicano

Glicosaminglicanos

Los monosacáridos naturales más frecuentes pertenecen a la serie D.

Todos los hidratos de carbono son moléculas apolares.

Los monosacáridos se pueden unir entre sí mediante enlaces O-glucosídicos

Al ciclarse un monosacárido aparece un carbono asimétrico adicional

Son solubles en disolventes orgánicos

La composición solo puede incluir C, H y O

Poseen función de transmisión de señales intracelulares

Poseen función de reserva energética y hormonal

Los Saponificables poseen ácidos grasos en su composición .

Los Insaponificables poseen ácidos grasos en su estructura.

Los Saponificables poseen N,P o S en su estructura.

Los insaponificables poseen N, P o S en su estructura.

Ceras

Esfingolipidos

Esteroides

Prostaglandinas

Los ácidos grasos instaurados poseen algún doble enlace.

Los ácidos grasos saturados predominan en animales, mientras que los instaurados en plantas.

La presencia de dobles enlaces hace que los aceites vegetales sean líquidos a temperatura ambiente

Los ácidos grasos saturados son líquidos a temperatura ambiente

La fluidez de los lípidos aumenta con el grado de instauración de sus ácidos grasos.

El punto de fusion disminuye según aumenta el numero de carbono de la cadena.

A ph fisiológico, los ácidos grasos son neutros.

Las grasas son solubles en agua.

Son solubles en agua

Tiene función de reserva energetica

Forman micelas en el agua

Se forman cuando los tres grupos OH del glicerol están esterificados con ácidos grasos

Soporte

Producción de energia

Producción de calor

Aislamiento térmico

Abundan en la sustancia gris del cerebro

Se encuentran dentro de los lípidos Saponificables simples

Son esfingolipidos

Dan rigidez a las membranas, proporcionan marcadores antigenicos, regulan el control del crecimiento, etc.

Son esteres formados por ácidos grasos de cadena larga

Son completamente insolubles en agua

Son sustancias rigidas

Son solidas a temperatura ambiente

Vitaminas

Hormonas

Ceras

Terpenos

Es un esteroide presente en la membrana plasmatica de las células animales

Es un esteroide presente en la membrana plasmatica tanto de las células animales como vegetales

Es un eicosanoide presente en la membrana plasmatica de las células animales

Es un eicosanoide presente en la membrana plasmatica tanto de las células animales como vegetales

Esteroides

Terpenos

Ceras

Triglicéridos

Los aminoácidos

Monosacaridos

Los lípidos

Leucotrienos

Prostaglandinas

Acilgliceroles

Tromboxanos

Hormonas esteroideas

Eicosanoides

Colesterol