V metab proteinelor A3 Funcţiile biologice ale proteinelor:
coenzimatică
catalitică
plastică
de transport
imunologică
Funcţiile biologice ale proteinelor:
antigenică
genetică
contractilă
energetică
reglatoare
Valoarea biologică a proteinelor este determinată de aminoacizii indispensabili:
alanină
triptofan
acid glutamic
fenilalanină
serină
asparagină
cisteină
metionină
treonină
prolină
Selectaţi aminoacizii semidispensabili:
asparagina
histidina
glicina
arginina
fenilalanina
Bilanţul azotat pozitiv:
denotă că cantitatea azotului îngerat este mai mare decît a celui eliminat
arată predominarea proceselor de degradare a proteinelor faţă de cele de biosinteză
este caracteristic pentru copii, adolescenţi şi gravide
este caracteristic pentru adulţii sănătoşi
este caracteristic pentru persoanele de vîrsta a treia
Bilanţul azotat negativ:
denotă că cantitatea azotului îngerat este mai mică decît a celui eliminat
Bilanţul azotat echilibrat:
este caracteristic pentru persoanele de vîrsta a trei
Rolul HCl în digestia proteinelor:
activează tripsinogenul
activează chimotripsinogenul
сreează рН optimal pentru acţiunea pepsinei
creează рН optimal pentru acţiunea carboxipeptidazelor
denaturează parţial proteinele alimentare
posedă acţiune antimicrobiană
este emulgator puternic
activează transformarea pepsinogenului în pepsină
inhibă secreţia secretinei
stimulează formarea lactatului în stomac
Proprietăţile pepsinei:
pepsina este secretată sub formă de pepsinogen de celulele principale ale mucoasei stomacale
pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 3,0-4,0
pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 1,5-2,5
activarea pepsinei are loc prin fosforilare
activarea pepsinogenului constă în scindarea de la capătul N-terminal a unei peptide (42 de aminoacizi)
Pepsina:
scindează legăturile peptidice la formarea cărora participă grupările -NH2 ale Phe, Tyr, Trp
acţionează asupra tuturor legăturilor peptidice
scindează legăturile peptidice din keratine, histone, protamine şi mucopolizaharide
scindează proteinele până la aminoacizi liberi
este o endopeptidază
Tripsina:
este secretată sub formă de tripsinogen inactiv
este o aminopeptidază
este o carboxipeptidază
activarea tripsinogenului are loc sub acţiunea enterokinazei şi a tripsinei
pH-ul optimal de acţiune a tripsinei este 7,2-7,8
Chimotripsina:
este secretată de celulele principale ale mucoasei stomacale în formă de chimotripsinogen inactiv
este secretată de pancreasul exocrin în formă activă
activarea chimotripsinogenului are loc în pancreas
ctivarea chimotripsinogenului are loc sub acţiunea tripsinei şi a chimotripsinei prin proteoliza limitată
Carboxipeptidazele:
sunt secretate sub formă de zimogeni de pancreasul exocrin
sunt secretate de celulele mucoasei intestinale
scindează aminoacizii de la capătul N-terminal
sunt exopeptidaze
sunt endopeptidaze
Aminopeptidazele:
posedă specificitate absolută de substrat
sunt secretate de pancreasul exocrin
scindează aminoacizii de la capătul C-terminal
Absorbţia aminoacizilor (AA):
AA sunt absorbiţi prin difuzie simplă
la transportul AA are loc simportul AA şi a Na+
la transportul AA are loc antiportul AA şi a Na+
la transportul AA participă Na+ ,K+ -АТP-aza
la transportul AA participă GTP-sintaza
are loc in stomac si în intestinul gros
are loc in intestinul subţire
este dependentă de concentraţia Na+
este dependentă de concentraţia Ca+ +
exista sisteme specifice de transport pentru AA înrudiţi structural
Ciclul gama-glutamilic:
este un mecanism de transport al glucozei prin membranele celulare
decurge fără utilizare de energie
enzima-cheie a ciclului este gama-glutamiltransferaza
cofactorul enzimei este acidul glutamic
cofactorul enzimei este tripeptida glutation (GSH)
Putrefacţia aminoacizilor în intestin:
este scindarea aminoacizilor sub acţiunea enzimelor microflorei intestinale
are loc sub acţiunea enzimelor proteolitice gastrice şi pancreatice
conduce la formarea atât a substanţelor toxice
alcoolii, acizi graşi si cetoacizii sunt produse toxice
crezolul, fenolul, scatolul, indolul sunt produse netoxice
Neutralizarea produselor de putrefacţie a aminoacizilor:
are loc în intestinul gros prin conjugarea cu acidul sulfuric şi acidul glucuronic
forma activă a acidului sulfuric este fosfoadenozinfosfosulfatul (PAPS)
forma activă a acidului glucuronic este CDP-glucuronatul
la conjugare participă enzimele hepatice UDP-glucuroniltransferaza şi arilsulfotransferaza
are loc în ficat
Utilizarea aminoacizilor (AA) în ţesuturi:
sinteza proteinelor, inclusiv şi a enzimelor
toţi AA pot fi utilizaţi în gluconeogeneză
surplusul de AA nu poate fi transformat în lipide
toţi AA pot fi oxidaţi până la CO2 şi H2O
scindarea AA nu generează energie
dezaminarea
transsulfurarea
transaminarea
decarboxilarea
transamidinarea
Tipurile de dezaminare a aminoacizilor:
reductivă
intramoleculară
hidrolitică
oxidativă
omega-dezaminare
Dezaminarea aminoacizilor (DA):
DA intramoleculară este caracteristică pentru toţi aminoacizii
DA oxidativă conduce la formarea alfa-cetoacizilor şi a amoniacului
toţi aminoacizii se supun DA oxidative directe
în rezultatul DA intramoleculare se obţin alfa-cetoacizi şi amoniac
DA reprezintă calea principală de sinteză a aminoacizilor dispensabili
Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor (AA):
are loc sub acţiunea oxidazelor L- şi D aminoacizilor
coenzima oxidazelor L-AA este FAD
coenzima oxidazelor L-AA este NAD+
oxidazele L-AA posedă o activitate înaltă la pH-ul fiziologic
dezaminarea oxidativă directă este principala cale de dezaminare a tuturor L-AA
Dezaminarea directa a aminoacizilor:
este caracteristică tuturor aminoacizi
Ser + H2O → piruvat + NH3 (enzima - serindehidrataza)
Thr + H2O → piruvat + NH3 + H2O (enzima - treonindehidrataza)
Thr + H2O → α-cetobutirat + NH3 (enzima - treonindehidrataza)
Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 a - (enzima -glutamatdehidrogenaza)
Dezaminarea oxidativa directa a acidului glutamic:
are loc sub acţiunea enzimei glutamat oxidaza
are loc sub acţiunea enzimei glutamat dehidrogenaza
este un proces ireversibi
coenzimele sunt NAD+ şi NADP+
coenzimele sunt FAD şi FMN
Glutamat dehidrogenaza:
este o enzimă din clasa hidrolazelor
este o enzimă din clasa oxidoreductazelor
în calitate de coenzime utilizează FAD şi FMN
ATP şi GTP sunt inhibitori alosterici ai enzimei
activitatea glutamat dehidrogenazei nu se reglează
Transaminarea aminoacizilor (TA):
reprezintă transferul grupării -NH2 de la un alfa-aminoacid la un alfa-cetoacid
este o etapă a transdezaminării aminoacizilor
este un proces ireversibil
Glu, Asp şi Ala nu se supun TA
numai Gln, Asn şi Ala se supun TA
Transaminazele aminoacizilor:
sunt enzime din clasa izomerazelor
reacţiile catalizate de transaminaze sunt reversibile
toate transaminazele posedă specificitate absolută pentru substrat
specificitatea transaminazelor este determinată de coenzimă
coenzimele transaminazelor sunt piridoxalfosfatul şi piridoxaminfosfatul
Mecanismul reacţiei de transaminare (TA) a aminoacizilor:
TA are loc prin formarea unor compuşi intermediari (baze Schiff)
în procesul de TA are loc transformarea ireversibilă a piridoxalfosfatului (PALP) în piridoxaminfosfat (PAMP)
în procesul de TA are loc transformarea ireversibilă a piridoxaminfosfatului în piridoxalfosfat
alfa-aminoacid + PALP ↔ alfa-cetoacid + PAMP
alfa-aminoacid + PAMP ↔ alfa-cetoacid + PALP
COOH-CH2-CHNH2-COOH + COOH-CH2-CH2-CO-COOH ↔ COOH-CH2-CO-COOH + COOH-CH2-CH2-CH NH2-COOH
este reacţia de transaminare a alaninei
este o etapă a dezaminării indirecte a aspartatului
e catalizată de alaninaminotransferaza (ALT)
e catalizată de aspartataminotransferaza (AST)
în rezultatul reacţiei se formează piruvat şi glutamat
CH3-CHNH2-COOH + COOH-CH2-CH2-CO-COOH ↔ CH3-CO-COOH + COOH-CH2-CH2-CHNH2-COOH
este reacţia de dezaminare directă a aspartatului
în rezultatul reacţiei se formează oxaloacetat şi glutamat
Dezaminarea indirectă a aminoacizilor (transdezaminarea):
este principala cale de sinteză a aminoacizilor dispensabili
în prima etapă are loc transaminarea aminoacidului cu alfa-cetoglutaratul
în etapa a doua are loc dezaminarea oxidativă a acidului glutamic
la dezaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NADPH+H+
Transreaminarea aminoacizilor:
este o cale de sinteză a tuturor aminoacizilor
în prima etapă are loc aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului
în etapa a doua are loc transaminarea glutamatului cu un alfa-cetoacid
la reaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NAD+
Transdezaminarea alaninei:
este dezaminarea directă a alaninei
este procesul de biosinteză a alaninei din piruvat şi NH3
include dezaminarea acidului glutamic
participă enzimele alaninaminotransferaza (ALT) şi glutamatdehidrogenaza
în procesul de transdezaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NADPH+H+
Transdezaminarea aspartatului:
este dezaminarea directă a aspartatului
este procesul de biosinteză a aspartatului din oxaloacetat şi NH3
include dezaminarea asparaginei
participă enzimele aspartataminotransferaza (AST) şi glutamatdehidrogenaza
participă coenzimele piridoxalfosfat şi NAD+
Transdezaminarea aspartatului. Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii:
Asp + H2O → oxaloacetat + NH3 + H2O aspartatdehidrataza
Asp + alfa-cetoglutarat → oxaloacetat + Glu aspartataminotransferaza
Asn + H2O → Asp + NH3 asparaginaza
Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza
Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza
Alaninaminotransferaza (ALT):
catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi piruvat
catalizează reacţia de transaminare dintre alanină şi alfa-cetoglutarat
activitatea serică a ALT creşte în hepatitele acute şi cronice, hepatopatiile toxice
are valoare diagnostică înaltă în infarctul miocardic
în afecţiunile hepatice activitatea serică a ALT scade
Aspartataminotransferaza (AST)
catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi oxaloacetat
catalizează reacţia de transaminare dintre aspartat şi alfa-cetoglutarat
activitatea serică a AST creşte semnificativ în formele grave ale afecţiunilor hepatice
în infarctul miocardic activitatea serică a AST atinge valori maximale în 24-48 ore
în infarctul miocardic şi afecţiunile hepatice activitatea serică a AST scade
Decarboxilarea aminoacizilor:
este reacţia de înlăturare a grupării -COOH din aminoacizi în formă de CO2
este un proces reversibil
coenzima decarboxilazelor AA este piridoxalfosfatul (derivatul vitaminei B6)
toţi aminoacizii se supun tuturor tipurilor de decarboxilare
în rezultatul alfa-decarboxilării se obţin aminele biogene
Reacţia chimică HC=C-CH2-CH-COOH---HC=C-CH2-CH2+CO2 | | | | | | N NH NH2 N NH NH2
e alfa-decarboxilare
e omega-decarboxilare
este reacţia de formare a histaminei
este reacţia de formare a serotoninei
produsul reacţiei posedă acţiune vasoconstrictoare
este reacţia de sinteză a triptaminei
este o reacţie de decarboxilare a alfa-cetoacizilior
produsul reacţiei inhibă secreţia de HCl în stomac
produsul reacţiei posedă acţiune vasodilatatoare
produsul reacţiei este mediator în reacţiile alergice şi inflamatorii
HO--/\---------C-CH2-CH-COOH HO- /\-----------C-CH2-CH2+CO2 | | | | ----> | | | | \/ \NH/ NH2 \/ \NH / NH2
e reacţia de decarboxilare a triptofanului
e reacţia de decarboxilare a tirozinei
produsul reacţiei poseda acţiune vasodilatatoare
produsul reacţiei contribuie la secreţia de HCl în stomac
produsul reacţiei participă la reglarea temperaturii, tensiunii arteriale, respiraţiei
produsul reacţiei este mediator în SNC
HO--/\---------CH2-CH-COOH HO- /\---------- CH2-CH2+CO2 HO- | | | ----> HO -| | | \/ NH2 \/ NH2
este reacţia de formare a dopaminei
este reacţia de formare a tiraminei
produsul reacţiei este precursorul noradrenalinei şi al adrenalinei
este o reactie de carboxilare
DOPA este precursorul melaninelor
este catalizată de decarboxilaza aminoacizilor aromatici
inhibitorul decarboxilazei aminoacizilor aromatici (alfa-metildopa) contribuie la scăderea tensiunii arteriale
alfa-metildopa măreşte tensiunea arterială
Reacţia chimică: R-CH2-NH2 + H2O + O2 → R-COH + NH3 + H2O2
este reacţia de formare a aminelor biogene
este reacţia de neutralizare a aminelor biogene
este catalizată de enzima monoaminoxidaza (MAO)
cofactorul MAO este piridoxalfosfatul
cofactorul MAO este NAD-ul
