Las moléculas que se unen a las enzimas milimétricas en un lugar distinto del centro activo y que modifican su actividad se llaman
Cofactores
Grupos protéticos
Coenzimas
Moduladores alostéticos
El mecanismo de acción por el que una enzima acelera una reacción es:
Cambiar el pH del medio hasta que sea el optimo
Disminución de la energía de activación de los sustratos
Aumento de la energía de activación
Eliminación de productos de la reacción
Un inhibidor no competitivo:
Modifica la velocidad máxima de la reacción
No compite con el sustrato para unirse al centro activo porque se une a la enzima por otro sitio
No modifica la Km.
Todas las respuestas son correctas
Un holoenzima es:
Una enzima que tiene cofactor
Un cofactor
La parte no protéica de un enzima
La parte proteica de un enzima
En general, las enzimas
Son proteínas con actividad catalítica que no modifican el equilibrio de las reacciones y que, una vez terminada su actividad, no se ven modificadas
Son proteínas con actividad catalítica que modifican el equilibrio de las reacciones y que, una vez terminada su actividad, se ven modificadas
Son proteínas catalíticas que favorecen las reacciones endergónicas
Son moléculas no proteicas que favorecen las reacciones exergónicas
La actividad enzimática se puede alterar mediante varios factores. ¿Cuáles de estos factores actúa provocando cambios conformacionales?
La concentración de sustrato y los inhibidores competitivos
Ninguna de las anteriores
Sólo el pH y la temperatura
El pH, la temperatura, inhibidores no competitivos y moduladores alostéricos.
Si una enzima tiene dos sustratos, A y B, y la Km para el sustrato A es 5x10-2 mM, y la Km para el sustrato B es 2x10-5 mM, podemos decir que:
La enzima no tiene afinidad por ninguno de los sustratos
La enzima tiene más afinidad por el sustrato B
La enzima tiene más afinidad por el sustrato A
La enzima tiene igual afinidad por ambos sustratos
Si se pretende disminuir la afinidad de un enzima por su sustrato el mejor inhibidor reversible que se puede usar es:
Ningún inhibidor disminuye la afinidad de una enzima por su sustrato
Cualquiera de los dos
Un inhibidor no competitivo
Un inhibidor competitivo
En relación a la regulación de la actividad enzimática a corto plazo en las células:
Puede estar mediada por regulación alostérica
Puede estar mediada por modificaciones covalentes (fosforilación)
Todas son ciertas
Puede estar mediada por cambios en el pH intracelular
La forma en que una célula regula la actividad de un enzima a largo plazo es
A través de la modificación en la velocidad de síntesis de la enzima, mediante regulación de su expresión génica, y/o aumentando o disminuyendo su degradación
Mediante moduladores alostéricos
Mediante cambios en el pH
Mediante modificaciones covalentes
