Ciah-Pah 2

acid aspartic

acid glutamic

acid hialuronic

acid hidroxilat

acid monoxilic

Arginina

Triptofan

Histidina

Aspartat

Glicina

[ ] Ala

[ ] Asn

[ ] Asp

[ ] Glu

[ ] His

a) [ ] Arg

b) [ ] Ser

c) [ ] Tyr

d) [ ] Gln

e) [ ] Lys

a) [ ] Ser

b) [ ] Val

c) [ ] Ile

d) [ ] Asp

e) [ ] Glu

a) [ ] electroizolatoare

b) [ ] termoreglatoare

c) [ ] catalitică

d) [ ] structurală

e) [ ] de transport informatiei genetice

nucleozidele

b) [ ] aminoacizii

c) [ ] glucoza

d) [ ] ADN

e) [ ] colagenul

a) [ ] Ser

b) [ ] Val

c) [ ] Ile

d) [ ] Asp

e) [ ] Leu

1. prezintă succesiunea aminoacizilor uniţi prin legături peptidice

2. este determinată genetic

3. este stabilizată de legăturile de hidrogen

4. e distrusă la denaturare

5. este afectată prin salifiere

se distruge la hidroliză

este caracteristică tuturor proteinelor

este stabilizată de legături ionice

este structura funcțională a proteinelor

poate fi determinată prin dializă

1. conțin multă Lys și Arg

2. sunt componente ale nucleozomilor

3. sunt componente ale ribozomilor

4. sunt proteine acide

5. la pH = 7 nu migrează în câmpul electric

1. sunt proteine bazice

2. se leagă cu ADN prin legături ionice

3. sunt componente structurale ale ribozomului

4. se leagă covalent cu ADN

5. sunt proteine bogate în Asp şi Glu

a) [ ] hemoglobina

b) [ ] calmodulina

c) [ ] colagenul

d) [ ] mioglobina

e) [ ] Ca-ATP-aza

1. alfa-elicea este stabilizată de legături de hidrogen dintre atomii grupării peptidice

2. o spiră a alfa-elicei conține 3,6 aminoacizi

3. o spiră a alfa-elicei conține 10 aminoacizi

4. alfa-elicea este stabilizată de legături de hidrogen, ionice, hidrofobe dintre radicalii aminoacizilor

5. alfa-elicea este prezentă în toate proteinele

a) [ ] fiecare grupare peptidică poate forma doar o legătură de hidrogen

b) [ ] legatura peptidică există sub 2 forme de rezonanţă - ceto si enol

c) [ ] are doar configuratia cis

d) [ ] legatura peptidică poate fi numai în forma enol

e) [ ] atomii grupei peptidice se află în acelaşi plan

1. hemoglobina

2. imunoglobulinele

3. lactatdehidrogenaza

4. creatinkinaza

5. mioglobina

1. este organizarea subunităților într-o moleculă proteică unică funcţională

2. se formează prin legături necovalente între suprafetele de contact ale protomerilor

3. este caracteristică pentru mioglobină

4. este caracteristică pentru toate proteinele

5. nu se distruge la denaturare

-prezintă succesiunea aminoacizilor uniţi prin legături peptidice

-este determinată genetic

-este stabilizată de legăturile de hidrogen

-e distrusă la denaturare

-este afectată prin salifiere

1. poate fi formată în limitele unui sau mai multe lanțuri polipeptidice

2. poate fi paralelă și antiparalelă

3. este stabilizată de legături disulfidice, esterice, pseudopeptidice dintre radicalii aminoacizilor

4. nu este distrusă la denaturare

5. reprezintă structura funcțională a proteinelor

1. reprezintă aranjarea lanțului polipeptidic într-o structură ordonată

2. este alfa-elicea și beta-structura

3. este stabilizată de legături de hidrogen dintre radicalii aminoacizilor

4. este stabilizată de legături peptidice

5. este o structură dezordonată

1. reprezintă aranjarea spațială a lanțului polipeptidic

2. este stabilizată de legături covalente și necovalente dintre radicalii aminoacizilor

3. reprezintă structura biologic activă a proteinelor monomere

4. nu este caracteristică pentru toate proteinele

5. este stabilizată doar de legături de hidrogen

a) [ ] este aranjarea spatială a lanţului polipeptidic

b) [ ] e stabilizată numai de legături covalente

c) [ ] este stabilizată de legăturile formate intre radicalii aminoacizilor amplasati liniar departe unul de altul

d) [ ] este stabilizată de legăturile formate intre radicalii aminoacizilor amplasati liniar aproape unul de altul

e) [ ] nu se distruge la denaturare

1. este scindarea legăturilor ce stabilizează structurile cuaternară, terțiară și secundară

2. are loc sub acțiunea factorilor chimici și fizici

3. constă în scindarea legăturilor peptidice sub acțiunea proteazelor

4. este un proces reversibil (fară excepții)

5. nu afectează funcția proteinelor

1. fosforică

2. carboxilică

3. amino

4. metilică

5. guanidinică

1. constă în sedimentarea proteinelor cu săruri neutre

2. permite separarea proteinelor din amestec în stare nativă

3. este o metodă de determinare a compoziției aminoacidice a proteinelor

4. este proces ireversibil

5. este o metodă de separare a proteinelor de substanțele micromoleculare

1. membrana apoasă

2. sarcina electrică

3. prezența radicalilor hidrofobi în proteină

4. temperatura înaltă

5. pH-ul neutru

1. constă în sedimentarea proteinelor cu săruri neutre

2. permite separarea proteinelor din amestec în stare nativă

3. este o metodă de determinare a compoziției aminoacidice a proteinelor

4. este proces ireversibil

5. este o metodă de separare a proteinelor de substanțele micromoleculare

a) [ ] componenţa aminoacidică

b) [ ] pH-ul solutiei

c) [ ] concentratia proteinei

d) [ ] temperatura soluţiei

e) [ ] radicalii hidrofobi ai aminoacizilor

1. depinde de compoziția aminoacidică a proteinelor

2. este minimală la pH-ul izoelectric

3. nu depinde de prezența aminoacizilor acizi și bazici în proteină

4. este maximală la valori extremale ale pH-lui (mediu puternic acid sau puternic bazic)

5. este maximală la temperaturi înalte (pesre 50-60 Co)

este locul de legare a substratului

CA este alcătuit din aminoacizi amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic

în CA se fixeazăactivatorii si inhibitorii enzimei

CA se formeazănumai la proteinele cu structurăcuaternară

CA se formează la proteinele cu structură terţiară si cuaternară

se clasifică în şase clase

clasa indicătipul de reacţie chimică

clasa indicăgruparea sau legătura chimicăa substratului

fiecare enzimăposedăun cod alcătuit din 3 cifre

cifra a doua a codului indică numărul de ordine a enzimei în clasa respectivă

catalizeazăreacţii de transfer al grupărilor funcţionale

catalizeazăreacţii de transfer al electronilor şi protonilor

peptidazele se referăla izomeraze

catalizeazăreacţii de interconversie a izomerilor

reacţiile catalizate de izomeraze sunt reversibile

• Complexul enzimă-substrat este o structura rigida, stabile

• In cadrul actiunii enzimei are loc formarea complexului Enzima-subrat

• Formarea complexului enzima-substrat nu este obligatorie

• Formarea complexului enzima-substrat este ultima etapa a mecanismului de actiune a enzimelor

• In componenta complexului enzima-substrat substratul se modifica

în componenta complexului enzimă-substrat substratul nu se modifică

în componenta complexului enzimă-substrat substratul se modifică

în centrul activ al enzimi poate avea loc cataliza covalentă

în centrul activ al enzimei poate avea loc cataliza acido-bazică

la interacţiunea substratului cu enzima conformatia lor nu se modifică

catalizeazăreacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATPului

catalizeazăreacţii de scindare a legăturilor covalente

glutaminsintetaza se referăla ligaze

în reactiile catalizate de ligaze ATP-ul serveşte ca donor de grupare fosfat pentru substrat

reacţiile catalizate de ligaze sunt reversibile

toate enzimele sunt doar proteine simple

sunt glicolipide

prezintăcompuşi macromoleculari

sunt numai nucleoproteide

sunt proteine simple si conjugate

linie frintă în molecula enzimei

un plan in molecula enzimei

structură compusă unicală tridimensională

un punct din structura terţiarăa enzimei

locul unde se fixeazăsubstratul

este un centru diferit de centrul activ

este locul fixării substratului

este caracteristic tuturor enzimelor

este locul fixării doar a activatorilor alosterici

este locul la care se fixeazăactivatorii şi inhibitorii alosterici

transferăhidrid-ionul

se uneste cu apoenzima prin legături covalente

se uneste cu apoenzima prin legături necovalente, slabe

contine riboflavina

vitamina componentă este B3

catalizează reacţii de oxido-reducere

catalizează reacţii de izomerizare

adiţionează şi cedeazădoar electroni

adiţionează şi cedeazăelectroni si protoni

catalizeazăreacţii de carboxilare

stabilizează conformaţia activă a enzimelor

nemijlocit îndeplinesc funcţie catalitică

determină specificitatea de acţiune a enzimei

leagă substratul la enzimă

determină directia reactiei chimice

a. substratul nu se modifică în procesul de cataliză

b. substratul este compusul asupra căruia acționează enzima

c. toate enzimele fixează doar un singur substrat

d. unele enzime interacționează cu câteva substraturi

e. substratul se leagă ireversibil în centru activ al enzimei

OH - Ser

COOH - Glu

COOH - Asn

COOH - Gln

NH2 – Val

catalizează ruperea leg. C-C, C-S şi C-N; fără adiţionarea apei,

, adiţia la legături duble şi reacţiile inverse.

adiția la legături triple și reacții contiune

nu catalizează ruperea leg. C-C, C-S şi C-N;

catalizeaza reactii care fara de catalizatori nu pot avea loc

nu se consuma in decursul reactiei

nu modifica echilibrul reactiei catalizate

modifica directia reactiei catalizate

 toate enzimele posedă doar specificitate absolută de substrat

 enzimele sunt termolabile

 toate enzimele posedă doar specificitate relativă de substrat

 toate enzimele posedă activitate maximală de actiune la un pH optim

 activitatea enzimelor nu depende de pH mediuluiîntr-o anumită consecutivitate şi cu o anumită specificitate

modulatorii alosterici se leaga necovalent in centrele alosterice

cinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite

efectorii alosterici fixîndu-se la centrul alosteric nu modifică conformatia moleculei enzimei

modulatorii alosterici se leagă covalent în centrul activ al enzimei

modulatorii alosterici modifică conformaţia moleculei enzime

specificitatea este determinatăde cofactor

specificitatea este determinată de apoenzimă

cofactorul e componenta termolabilă

la cataliză participă atăt apoenzima, cât si cofactorul

cofactorul e componenta proteicăa enzimei

contin nicotinamida

vitamina componentă este B6

vitamina componentă este B2

participă la reactii de hidroliză

participă la reactii de dehidrogenare

catalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente cu adiţionarea apei

catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor

fosfatazele se referăla hidrolaze

catalizează reacţii de interconversie a izomerilor optici

reacţiile catalizate de hidrolaze sunt reversibile

a. în componența complexului enzimă-substrat substratul se modifică

b. formarea complexului enzimă-substrat este ultima etapă a mecanismului de acțiune a enzimelor

c. complexul enzimă-substrat e o structură rigidă, stabilă

d. formarea complexului enzimă-substrat nu este obligatorie

e. în cadrul acțiunii enzimei are loc formarea complexului enzimă-substrat

lipaza

fructozo-1,6-difosfat aldolaza

pepsina

amilaza

fosfofructokinaza

Acid pantotenic

Coenzima-A

Glutamat dehidrogenaza

Succinat dehidrogenaza

huioznaiu

pasol nahui

Pidarasio

sg pl

giondonio

o e determinată de coenzimă

o depinde atât de partea proteică, cât si de coenzimă

o poate fi absolutăde substrat

o este o proprietate a catalizatorilor nebiologici

o poate fi stereochimică- catalizează transformările doar a unui stereoizomer al substratului

o reacţii de transfer al grupărilor funcţionale

o reacţii de transfer al electronilor şi protonilor

o reacţii de transfer al restului fosfat de la un substrat la altul

o reacţii de interconversie a izomerilor optici

o reacţii cu utilizarea ATP-ului

 Activitatea specifică – reprezintă numărul de unităţi enzimatice per mg de protein-enzimă

 AS= Nr UI/mg proteină

 Este expresia purităţii unei enzime

 Este expresia nepurităţii unei enzime

inhibitia competitiva este un proces ireversibil

fixarea inhibatorului competitiv nu modifica valoarea Km

inhibatorul competitiv se fixeaza in centrul activ al enzimei

inhibatia competitiva poate fi inlaturata prin marirea concentratieri substatului

inhibitia competitiva se caracterizeaza prin formarea complexului triplu enzimasubstrat-inhibator (ESI)

o este compusă din lanţuri M si H, prezentînd 3 izoenzime

o este compusă din lanturi M si B, prezentînd 5 izoenzime

o este un dimer alcătuit din asocierea de lanţuri M si B

o cresterea concentratiei serice MB confirmă infarctul miocardic

o creşterea concentraţiei serice BB confirmă infarctul miocardic

la inhibitia competitiva se formeaza concomitent complexele enzima-substrat (ES) si enzima-inhibator (EI)

inhibitia competitiva este un proces reversibil

fixarea inhibitorului competitiv mareste valoarea Km

inhibitia competitiva poate fi inlaturata prin micsorarea concentratiei substratului

inhibitorul competitiv se fixeaza in centrul alosteric al enzimei

a. inhibiția necompetitivă nu poate fi înlăturată prin creșterea concentrației substratului

b. inhibitorul necompetitiv se fixează la o porțiune a enzimei diferită de centrul activ

c. inhibitorul necompetitiv nu afectează Vmax

d. fixarea inhibitorului nu permite legarea substratului

e. inhibitorul necompetitiv se fixează obligatoriu în centrul alosteric al enzimei

-Inhibitia necompetitiva se caracterizeaza prin formarea complexului triplu E-S-I

-Inhibitia necompetitiva se caracterizeaza prin micsorarea Vmax