transferă hidrid-ionul

se uneste cu apoenzima prin legături covalente

se uneste cu apoenzima prin legături necovalente, slabe

contine riboflavina

vitamina componentă este B3

se utileaza la sinteze

contine un rest fosfat în pozitia 2' OH a acidului nicotinic

participă la reactii de hidroliză

contine B1

participă în reacții de oxidoreducere

catalizează reacţii de oxido-reducere

catalizează reacţii de izomerizare

adiţionează şi cedează doar electroni

adiţionează şi cedează electroni si protoni

catalizează reacţii de carboxilare

catalizează reacţiile chimice doar la temperaturi înalte

activitatea lor nu poate fi reglata

posedă viteză catalitică mai mică, comparativ cu catalizatorii nebiologici

catalizează reacţiile în condiţii blînde

catalizează reacţiile chimice doar la pH extrem acid sau basic

e substanţa asupra careia acţionează enzima

toate enzimele fixează numai un singur substrat

unele enzime interacţionează cu cîteva substraturi

se leagă de centrul activ al enzimei exclusiv prin legături covalente

este parte componentă a enzimei

OH - Ser

COOH - Glu

COOH - Asn

COOH - Gln

NH2 – Lys

catalizează reacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATP-ului

catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor

fumaraza se referă la liaze

catalizează reacţii de interconversie a izomerilor optici

decarboxilazele se referă la liaze

reacţii de transfer al grupărilor funcţionale

reacţii de transfer al electronilor şi protonilor

reacţii de transfer al restului fosfat

reacţii de interconversie a izomerilor optici

reacţii cu utilizarea ATP-ului

modifică direcţia reacţiei

nu modifică echilibrul reacţiei

catalizează reacţiile în condiţii blînde

activitatrea lor se reglează

nu se consumă în decursul reactiei

nu se consumă în decursul reactiei.

enzimele sunt termolabile

toate enzimele posedă doar specificitate relativă de substrat

toate enzimele posedă activitate maximală de actiune la un pH optim

activitatea enzimelor nu depende de pH mediului

modulatorii alosterici se leaga necovalent in centrele alosterice

cinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite

efectorii alosterici fixîndu-se la centrul alosteric nu modifică conformatia moleculei enzimei

modulatorii alosterici se leagă covalent în centrul activ al enzimei

modulatorii alosterici modifică conformaţia moleculei enzimei

specificitatea este determinată de cofactor

specificitatea este determinată de apoenzimă

cofactorul e componenta termolabilă

la cataliză participă atăt apoenzima, cât si cofactorul

cofactorul e componenta proteică a enzimei

contin nicotinamida

vitamina componentă este B6

vitamina componentă este B2

participă la reactii de hidroliză

participă la reactii de dehidrogenare

catalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente cu adiţionarea apei

catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor

fosfatazele se referă la hidrolaze

catalizează reacţii de interconversie a izomerilor optici

reacţiile catalizate de hidrolaze sunt reversibile

în componenta complexului enzimă-substrat substratul nu se modifică

în componenta complexului enzimă-substrat substratul se modifică

în centrul activ al enzimi poate avea loc cataliza covalentă

în centrul activ al enzimei poate avea loc cataliza acido-bazică

la interacţiunea substratului cu enzima conformatia lor nu se modifică

lipaza

fructozo-1,6-difosfat aldolaza

Pepsina

Amilaza

fosfofructokinaza

hidroxilarea resturilor de prolina și lizină din componența colagenului

decarboxilarea aminoacizilor

Activarea acizilor grasi

carboxilarea piruvatului, acetil-CoA, propionil-CoA

Transaminaza aminoacizilor

poate fi relativă de grup - unui grup de S cu acelaşi tip de legatură;

depinde atât de partea proteică, cât si de coenzimă

Poate fi absoluta de substrat

este o proprietate a catalizatorilor nebiologici

poate fi stereochimică - catalizează transformările doar a unui stereoizomer al substratului

reacţii de transfer al grupărilor funcţionale

reacţii de transfer al electronilor şi protonilor

reacţii de transfer al restului fosfat de la un substrat la altul

reacţii de interconversie a izomerilor optici

reacţii cu utilizarea ATP-ului

сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 µmol de substrat in 1 min la 250 C

сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mmol de substrat in 1 min la 250 C

сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mol de substrat in 1sec la 250 C

numărul mol de substrat ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de enzimă

cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1µmol de substratîn 1 min la 250 C raportată la 1mg proteină

reprezintă o inhibiţie reversibilă

reprezintă o inhibiţie ireversibilă

inhibitorul se aseamană structural cu substratul

se caracterizează prin fixarea concomitentă la enzimă a substratului şi a inhibitorului

inhibitorul competitiv se leagă în centrul alosteric

se caracterizează prin fixarea inhibitorului la centrul alosteric al enzimei

la centrul activ al enzimei se leagă compusul al carui concentraţie e mai mare

inhibiţia competitivă se inlatură prin exces de inhibitor

inhibitorul este scindat fermentativ

inhibitorul concurează cu substratul pentru fixarea în centrul alosteric

sunt proteine dimere alcătuite din 2 tipuri de subunităti - M si H

sunt proteine dimere

lanţurile proteice M si H sunt codificate de gene diferite

lanţurile proteice M si H sunt codificate de aceeaşi genă

LDH are 4 izoforme

fiecare enzimă are pH optimal de actiune

pH-ul optimal pentru pepsină este 7-8

pH-ul nu modifică activitatea catalitică a enzimei

pH-ul optimal al tripsinei este 1-2

pH-ul optimal al arginazei este 7

apare la enzimele oligomere

este ireversibilă

se înlătură prin exces de substrat

se caracterizează prin fixarea inhibitorului în centrul activ al enzimei

este reversibilă

inhibitia necompetitiva se caracterizeaza prin formarea complexului triplu enzima-substrat-inhibitor (ESI)

inhibita necompetitiva poate fi inlaturata prin marirea concentratiei substratului

inhibitorul necompetitiv se fixeaza obligatoriu in centrul activ al enzimei

inhibitia necompetitiva se caracterizeaza prin micsorarea Vmax a reactiei

inhibitorul necompetitiv poate sa se fixeze atit la enzima libera, cit si la complexul enzima-substrat

LDH sunt proteine tetramere

LDH are 5 izoforme

Diferite izoenzime ale LDH catalizeaza reactii diferite

Diferite izoenzime ale LDH actioneaza in tesuturi diferite

Lanturile proteice M si H ale LDH sunt codificate de aceeasi gena

izoenzimele sunt distribuite obligatoriu in acelasi tesut

izoenzimele au structura chimica diferita

izoenzimele nu difera dupa proprietatile cinetice

izoenzimele oligomere sunt alcatuite din protomeri diferiti

izoenzimele catalizeaza reactii distincte

sunt proteine cu structură tertiară

sunt proteine oligomere

catalizează una si aceeaşi reacţie

catalizează diferite reacţii

sunt alcătuite din diferiti protomeri

cresterea concentratiei serice MB confirmă infarctul miocardic;

este un dimer alcătuit din asocierea de lanţuri M si B;

apare la enzimele oligomere

se obtine prin proteoliza limitată a pepsinogenului