Erstellt von Ruan Silva
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Define ribozimas
Km se relaciona con:
( ) la unión de la enzima a un regulador alostérico
( ) la afinidad de la enzima por su sustrato
El modelo de interacción de enzima – sustrato actualmente se toma como:
( ) ajuste inducido
( ) llave cerradura
Un inhibidor que se parece estructuralmente al sustrato se denomina:
( ) acompetitivo
( ) competitivo
Las transferasas son designados con la numeración:
El CTP es un regulador de la aspartato transcarbamilasa del tipo
La proteólisis parcial es un ejemplo de regulación
La eliminación de un hexapéptido N-terminal se realiza para la regulación de:
Triada catalítica de la quimotripsina
Aminoácidos importantes en la catálisis de la triosa fosfato isomerasa
Los cofactores se incorporan de manera firme y estable en la estructura de una proteína mediante
fuerzas covalentes o no covalentes
V O F
Las vitaminas B solubles en agua suministran componentes importantes de numerosas
coenzimas.
V O F
Las coenzimas sirven como medios reciclables que transportan muchos sustratos desde un punto
dentro de la célula a otro.
V O F
La transaminación ocurre por mecanismo de unión enzima-sustrato, denominado “aleatoria”
V O F
El estado intermedio de transición, consiste en una especie transitoria que representa el puntointermedio en la transformación de sustratos
a productos.
V O F
La mayoría de las enzimas intracelulares exhiben una actividad óptima en los valores de pHentre 3 y 10
V O F
La ecuación de Hill describe el comportamiento de las enzimas que exhiben unión cooperativade sustrato
V O F
Los enzimólogos emplean una representación gráfica de la ecuación de Hill originalmentederivada para describir la unión
cooperativa de O2 por la hemoglobina.
V O F
explica los tipos de unión enzima sustrato
ALEATÓRIA:
explica los tipos de unión enzima sustrato
SECUENCIAL:
explica los tipos de unión enzima sustrato
PING PONG:
Explica cómo el pH influye en la velocidad de las reacciones enzimáticas.
Explica cuál es el efecto de la variación de la temperatura sobre la velocidad de reacción de lasreacciones enzimáticas
Define inhibidor suicida
Qué son isoenzimas?. Cita ejemplos.
Cita enzimas séricas usadas para el diagnóstico clínico
Cuáles son las enzimas que se determinan en un perfil hepático
¿Qué es energía de activación, Ea
Cuántos puentes disulfuro tiene en su forma activa la quimotripsina
Inhibidores irreversibles
Mecanismos de regulación enzimática
Cuántos segmentos tiene la α-quimotripsina
La cascada de coagulación es un buen ejemplo de mecanismo de regulación enzimática
Ejemplos de modificaciones covalentes “reversibles”
En el mecanismo de acción de la quimotripsina, el aminoácido acilado es la His57. V o F
La modificación por fosforilación/desfosforilación de una enzima corresponde a la regulación
A qué modelo corresponde el mecanismo de la proteasa de VIH
Cuál de las siguientes tiene más afinidad por el sustrato?
Indica la numeración para designar
TRANSFERASAS:
ISOMERASAS:
indica una clase de enzima que usa coenzima (nombre de la clase ydesignación numérica)
En el mecanismo de acción de la quimotripsina; ¿el péptido que se libera primero es
Aminoácido acilado durante la catálisis mediada por quimotripsina:
Nombre que se le da a la enzima asociada a un metal en forma estable:
Menciona una coenzima que participa en la transferencia del hidrógeno:
Cuál es el mecanismo de catálisis que se relaciona con el “mecanismo de ping-pong”
La característica que mejor se relaciona con las isoenzimas
Enzima que realiza el primer corte para la activación de quimotripsinógeno:
Marca los fármacos que son inhibidores suicidas
La lipasa se sensible a hormona se halla activada en su forma: