PROTEÍNAS

As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.

Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.

A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.

COMPOSIÇÃO

Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.

FUNÇÃO

Elas exercem funções diversas, como:

- Catalisadores;

- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;

- Armazenamento(ferritina);

- Veículos de transporte (hemoglobina);

- Hormônios;

- Anti-infecciosas (imunoglobulina);

- Enzimáticas (lipases);

- Nutricional (caseína);

- Agentes protetores.

Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;

- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Quanto a Composição:

- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

- Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

Quanto à Forma:

- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

- Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

PROTEÍNAS HOMÓLOGAS

São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.

Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:

1 - Estrutura Primária

- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

Fórmulas estruturais de amino ácidos
alanina

serina

asparagina

ácido aspártico

cisteína

glicina

histidina

homocisteína

valina

metionina

norvalina

glutamina

ácido amino butírico

arginina

fenilalanina

ácido glutâmico

leucina

lisina

serina

tirosina

triptofano

2 - Estrutura Secundária

- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

3 - Estrutura Terciária

- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.

- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

4 - Estrutura Quaternária

- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

AMINOÁCIDOS

CARACTERÍSTICAS GERAIS

- São as unidades fundamentais das proteínas.

- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.

- Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.

Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:

ESTRUTURA QUÍMICA GERAL

- Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como:

A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico.

Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.

O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.

	Erstellt von gabi.stnr vor fast 11 Jahre

Biologia Notiz am Compostos Orgânicos da célula, erstellt von gabi.stnr am 09/12/2013.