Las proteínas son biopolímeros biomonomeros( biopolímeros, biomonomeros ) (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.

Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos Aminopeptidos( Aminoácidos, Aminopeptidos ) (Aa).

Los aminoácidos aminopeptidos( aminoácidos, aminopeptidos ) se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.

Los aminoácidos aminopeptidos( aminoácidos, aminopeptidos ) son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

Aminoácidos alifáticos aromaticos( alifáticos, aromaticos ). Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.

Aminoácidos aromáticos alifaticos( aromáticos, alifaticos ). Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno.

Aminoácidos heterocíclicos ciclicos( heterocíclicos, ciclicos ). Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrógeno.

De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte de las proteínas), hay 8 que son esenciales nutrimentales( esenciales, nutrimentales ) para la especie humana y que deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los necesitan para fabricar sus proteínas.

En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:
Un grupo amino –NH2 Un grupo carboxilo -COOH( Un grupo amino –NH2, Un grupo carboxilo -COOH )
Un grupo carboxilo –COOH
Un hidrógeno
Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro LEVOGIRO( dextrógiro, LEVOGIRO ) (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero ANOMERICO( anfótero, ANOMERICO ), es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a la vez.

El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. dielélectrico( isoeléctrico., dielélectrico )

Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido. oligopeptido( polipéptido., oligopeptido )