Frage 1
Frage
Las [blank_start]proteínas[blank_end] son polímeros de [blank_start]aminoácidos[blank_end], en los que cada residuo aminoácido está unido al siguiente a través de un tipo específico de enlace [blank_start]covalente[blank_end]. Los aminoácidos comúnmente encontrados en proteínas son [blank_start]veinte[blank_end] y todos son alfa-aminoácidos ya que tienen un grupo [blank_start]carboxilo[blank_end] y un grupo [blank_start]amino[blank_end] unidos al mismo átomo de [blank_start]carbono[blank_end] (el carbono alfa).
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proteínas
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aminoácidos
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carbono
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aminoácidos
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proteínas
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carbono
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covalente
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iónico
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puente de hidrógeno
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veinte
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diez
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quince
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carboxilo
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carbonilo
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éster
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amino
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carbonilo
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hidroxilo
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carbono
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hidrógeno
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oxígeno
Frage 2
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Los aminoácidos difieren unos de otros en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en la solubilidad en agua de los aminoácidos.
Frage 3
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A excepción de la glicina, el carbono alfa de los aminoácidos está unido a cuatro grupos diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un átomo de hidrógeno.
Frage 4
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El átomo de carbono alfa no presenta quiralidad (a excepción de la glicina)
Frage 5
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Debido al ordenamiento tetraédrico del carbono alfa, los cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos ordenamientos distintos en el espacio, ya que son imágenes especulares no superponibles entre sí, a los que se les denomina Enantiómeros.
Frage 6
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La configuración absoluta de los aminoácidos, una convención propuesta por Emil Fischer, se especifica mediante el sistema
Frage 7
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Los residuos aminoácidos de las proteínas son, exclusivamente
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D y L-estereoisómeros
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D-estereoisómeros
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L-estereoisómeros
Frage 8
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Las células son capaces de sintetizar específicamente los isómeros L de los aminoácidos gracias a que los centros activos de las enzimas son asimétricos, lo que implica que las reacciones que catalizan sean [blank_start]estereoespecíficas[blank_end].
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estereoinespecíficas
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estereoespecíficas
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estereocompetitivas
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estereoinhibidoras
Frage 9
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Los aminoácidos se pueden agrupar en [blank_start]cinco[blank_end] clases principales basadas en las propiedades de sus grupos R, en especial su [blank_start]polaridad[blank_end], o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico. La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o [blank_start]hidrofóbico[blank_end] hasta altamente polar o [blank_start]hidrofílico[blank_end].
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4
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3
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5
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pH
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afinidad electrónica
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polaridad
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tamaño
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hidrofílico
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hidrofóbico
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ácido
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básico
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hidrofílico
-
hidrofóbico
-
ácido
-
básico
Frage 10
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Cuando un aminoácido se disuelve en agua, se encuentra en solución en forma de ion dipolar, o [blank_start]zwitterion[blank_end] (en alemán "ion híbrido"). Las sustancias con esta naturaleza dual se denominan [blank_start]anfóteras[blank_end] y pueden actuar como [blank_start]ácido[blank_end] (dador de protones) o como [blank_start]bases[blank_end] (aceptor de protones)
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no ionica
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zwitterion
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dihíbrido
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anfóteras
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ácidos
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bases
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ion
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ácido
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base
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anfotero negativo
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anfotero positivo
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bases
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ácido
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anfotero positivo
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anfotero negativo
Frage 11
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Dos moléculas de aminoácido pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amida sustituído, denominado
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Enlace iónico
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Enlace peptídico
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Enlace carboxilamina
Frage 12
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Cuando se unen unos pocos aminoácidos mediante enlaces peptídicos, la estructura resultante se denomina [blank_start]oligopéptido[blank_end]. Cuando se unen muchos aminoácidos el producto se denomina [blank_start]polipéptido[blank_end].
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oligopéptido
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polipéptido
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proteína
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oligopéptido
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polipéptido
-
proteína
Frage 13
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Las proteínas son macromoléculas compuestas por una o varias cadenas polipeptídicas cada una de las cuales tiene una secuencia característica de [blank_start]aminoácidos[blank_end] unidos por enlace peptídico.
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aminoácidos
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zwitteriones
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iones
Frage 14
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Las principales funciones de las proteínas son: enzimática, defensiva y
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competitiva
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inhibitoria
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estructural
Frage 15
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Este tipo de estructura de las proteínas es una descripción de todos los enlaces covalentes que unen los residus aminoácidos de una cadena polipeptídica; el elemento más importante es la secuencia de los aminoácidos.
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secundaria
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terciaria
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primaria
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cuaternaria
Frage 16
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Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas, su disposición en el espacio se denomina estructura...
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secundaria
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terciaria
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primaria
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cuaternaria
Frage 17
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Esta estructura de las proteínas describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un polipéptido, observándose dos tipos: fibrosas y globulares
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secundaria
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primaria
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terciaria
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cuaternaria
Frage 18
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Esta estructura de proteínas se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos: hélices alfa o láminas beta
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secundaria
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primaria
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terciaria
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cuaternaria
Frage 19
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Conformación helicoidal de una cadena polipeptídica, normalmente dextrógira, en la que se produce la máxima formación de puentes de hidrógeno INTRACATENARIOS; es una de las estructuras secundarias más frecuentes en las proteínas.
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Hélices alfa
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Hélices beta
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Láminas alfa
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Láminas beta