Biochemie und Stoffwechsel

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von luerie
Linda Berger
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Linda Berger
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Zusammenfassung der Ressource

Frage Antworten
Funktion von Proteinen -Strukturproteine: Aufbau zelluläre Strukturen -Enzyme: steuern biochemische Prozesse -Motorische Proteine: Umwandlung chemische in mechanische Energie -Transportproteine: Carrier und Kanäle -Rezeptorproteine: Erkennen Botenstoffe, Weiterverarbeitung von Signalen -Speicherproteine
Michaelis-Menten-Gleichung V0= Vmax*S / Km+S Die Enzymaktivität hängt von der Substratkonzentration ab, von der Ionenkonzentrationen und der Konzentration der Kofaktoren. Die Enzymaktivität wird von der Substrathemmung, wie auch durch die kompetitive Hemmung reguliert. Ebenfalls spielt die allosterische Regulation zur Regulierung der Enzymaktivität eine Rolle. Der Effektor ähndert die Struktur und Affinität des Enzyms zum Substrat, bindet aber nicht am aktiven Zentrum
Endosymbiontentheorie Prokaryoten durch Phagozytose aufgenommen aber nicht verdaut, sondern Endosymbiose eingegangen. So Eukaryoten entstanden. Durch diese Symbiose Selektionsvorteil: -Respiratorische Endosymbionten -> Mitochondrien -Cyanobakterien -> photosynthetische Prokaryoten -> Chloroplasten
Ort der Photosynthese IM LICHT Chloroplasten Ausnahmen sind Cyanobakterien und Bakterien. Ohne Licht während ihrer Entwicklung auch andere Funktionen. (Amyloplasten, Chromoplasten)
Chloroplasten linsenförmig 4-10µm lang 2 Membranen Innere Membran: sehr selektiv
Im Stroma Thylakoidsystem: lamellenartiges Membransystem. abgeschlossene flache Bläschen: Thylakoide Grana- und Stromathylakoide (Grana=dicht und geldrollenartig gestapelt) Thylakoide aus 50% Lipide und 50% Proteine
Chloroplasten beherbergen Enzyme für Co2-Reduktion, Glykolyse, Oxidation und Fettsäurebiosynthese.
Pigmente der Photosynthese Chlorophylle (grün) - Carotine (rot – gelb) - Xanthopylle (rot – gelb) - Phycobiline (blau und rot)
Vorkommen der Pigmente der PS Chlorophyll a: Algen, Cyanobakterien, höhere Pflanzen Chlorophyll b: höhere Pflanzen, manche Algen Chlorophyll c: manche Algen Bakteriochlorophyll: manche Bakterien Phycocyanobilin und Phycoerythrobilin: Rotalgen und Cyanobakterien, kommen meist gemeinsam vor. Bei Rotalgen überwiegt Phycoerythrobilin und bei Cyanobakterien Phycocyanobilin.
Wofür dient die unterschiedliche Pigmente Einzelne Pigmente unterscheiden sich hinsichtlich der Wellenlänge des von ihnen absorbierten Lichtes. Sie haben unterschiedliche Absorptionsspektren.
Chlorophylle Absorptionsspektrum im Bereich des blauen Lichtes: 400-500 nm und ein Absorptionspektrum im Breich des roten Lichtes: 600-700 nm Chlorophyll b absorbiert kurzwelliger, Chlorophyll a langwelliger im grünen Bereich kaum Licht absorbiert-> Grünlücke Chlorophylle sind Chelatkomplexe aus Porphyrinring. Mg befindet sich in der Mitte. Lange hydrophobe Seitenkette, die das Molekül in der Membran verankert. Chlorophylline sind Chlorophylle ohne Seitenketten und Phäophytin ist Chlorophyll ohne Mg.
Chlorophyllsynthese Umwandlung Glutaminsäure zu Aminolävulinsäure (ALA) -Kondensation von 2 ALA zu Phorphobilinogen (PBG) -Die Verbindung von 4 PBG führt zu Protoporphyrin -Das Magnesium wird eingefügt. -Es kommt zu einem lichtabhängigen Ringschluss von Ring E, dann zur Reduktion von Ring D -zuletzt wird Phytolrest angehängt Auch bei Wellenlängen, die von Chlorophyll nicht absorbiert werden, findet Photosynthese statt, weil Grünlücke von akzessorischen Pigmenten (Carotinoide und Xantophylle) unterbrückt wird. Akzessorische Pigmente in den Photosyntheseantennen leiten Licht in die Reaktionszentren weiter. Carotinoide= Xantophylle und Carotine
Anregung des Chlorophylls durch Lichtabsorption Die Pigmente nehmen Lichtquanten auf (Energiezufuhr) Sie gehen vom Grundzustand in den angeregten Zustand über. Die angeregten Zustände sind instabil und neigen dazu in den Grundzustand überzugehen. Nur solche Lichtquanten, deren Energie der Energiedifferenz zwischen Grundzustand und den möglichen Anregungszuständen entspricht können aufgenommen werden. Chlorophyll a: 2 Anregungszustände, die der Anreicherungsenergie der blauen und roten Lichtquanten entsprechen. Zu instabil für die Photosynthese. Für photochemische Arbeit geeignet. Angereichertes Chlorophyll kann Energie in benachbartes Pigment abgeben => Energietransfer
Lichtsammelantennen und Photosysteme, Reaktionszentren Strahlungsintensität: Dichte der auftretenden Quanten pro Zeiteinheit = Quantenflussdichte PPFD = photosynthetic photon flux density Bei niedriger PPFD ist es unwahrscheinlich, dass ein Reaktionszentrum direkt getroffen wird, folglich: Lichtsammelkomplex LHC (light harvesting complex) = Antennen Im äußeren Antennenbereich befinden sich im Photosystem 1 Carotinoide und wenig Chlorophyll b Bei der Photosynthese 2 Xantophylle und relativ mehr Chlorophyll b
Lichtsammelkomplex des Photosystem 2 Ein Trimer aus 3 Polypeptiden. 4 Moleküle Chlorophyll a (hellgrün) 4 Moleküle Chlorophyll b (dunkelgrün) und 2 Molekülen Lutein (orange) Chlorophyll b kurzwelliger als Chlorophyll a, Energietransfer an Chlorophyll a P680 ist das Fallpigment des Photosystem 2. Weitergabe von den Antennen zu P680 passiert fast verlustfrei.
Reaktionszentrum Besonderheit von Fallpigmenten: ein energiereiches Elektron kann das Pigmentmolekül verlassen auf einen Akzeptor der photosynthetischen Elektronentransportkette übertragen werden. Es wird Bestandteil des Redoxsystems. Es kann durch Abgabe des Elektrons einen Akzeptor reduzieren. Wird dabei oxidiert, indem es in den ionisierten Zustand übergeht. Elektronendefizit wird durch Donator ausgeglichen. OEC und MSP Komplex.
P680 Proteingebundenes Chlorophyll a Molekülpaar. Absorptionsmaximum liegt bei 680nm. Die eingefangenen Photonen werden also bei 680nm absorbiert. Die Elektronen wandern zu Phäophytin -> Plastochinon QA -> landen im Plastoquinonpool -> PS Ein Elektronendefizit im P680 führt zur Oxidation und Spaltung von Wasser im Mn-Cluster. Die Elektronen werden vom Akzeptor Z aufgenommen = Tyrosinrest des D1. Z gibt Elektronen an das ionisierte P680 weiter, das damit reduziert wird.
Photophosphorylierung ist die an den lichtgetriebenen Elektronentransport gekoppelte ATP-Bindung. Qs haben negativeres Redoxpotenzial als ox P700 und können daher Elektronen auf diese übertragen. Weitere Redoxsysteme sind die Plastochinone: Cytochrom-b6-f-Komplex und Plastocyanin -> kann zwei Elektronen aufnehmen Elektronentransport von Plastochinon zu P700 setzt Energie frei -> Erzeugung eines elektrochemischen Protonengradienten. Dann kommt es zur Phosphorylierung von ADP zu ATP.
Cytochrome Proteine mit Tetrapyrolsystem mit Fe, kleine Unterschiede im Porphyrinring und dem Proteinanteil und dadurch verschiedene Redoxpotenziale. - Cytochtom-b559 im PS2 - Cytochrom-b6 - Cytochrom-f im Cytochrom-b6-f-Komplex
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