Erstellt von Vivi Riquero
vor mehr als 11 Jahre
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Frage | Antworten |
¿Qué son las proteínas? | Son unas macromoléculas formadas por H, O, C, N. Su principal componente los Aminoácidos (aa), unidos por enlaces peptídicos. Los aa están formados por el grupo amino NH2 y un gripo carboxilo o ácido. Tienes una cadena que los diferencia a unos de otros llamada 'R' |
Tipos de Aminoácidos (aa) | - De naturaleza no proteica: poco abundantes y no forman parte de las proteínas - De naturaleza proteica: son la mayoría de ellos y forman parte de las proteínas. Dentro del grupo de naturaleza proteica, están los "aa esenciales" |
Aminoácidos esenciales | (FILL METETE VALINA) F: Fenilalanina I: Isoleucina L: Leucina L: Lisina Me: Metionina Te: Treonina T:Triptófano V: Valina Histidina: es esencial sólo para el recién nacido menor de 6 meses |
Péptidos | La unión de 2 - 100 aa están unidos por un enlace petídico y que da lugar a la macromolécula llamada "péptido" El enlace petídico se forma por la condensación entre el grupo carboxilo de un 'aa' y el grupo amino de otro liberándose una molécula de agua. Puede se de 2 tipos: Oligopéptidos, formados por 2 - 15 aa Polipéptidos, formado por 15 - 100 aa (cuando un péptido tiene más de 100 aa da lugar a las PROTEÍNAS) |
Ejemplo de Péptidos | - Encefalinas: 5aa --> pentapéptidos (en el cerebro, actúan en el dolor) - Vasopresina y la Oxitocina: 9aa --> nonapéptidos (sintetiza en hipotálamo, actúa como hormona) - MSH (Hormona melanoestimulantes): 14aa (sintetiza en el hipotálamo, actúa como hormona) - ACTH (adrenocorticotropina): 34aa --> polipéptido (sintetiza en la hipófisis) |
Funciones de las Proteínas | - Estructural: forma parte del tejido conectivo - Enzimática: catalizan las reacciones del metabolismo celular. - Transporte: traslada iones y metabolitos por la sangre. - Reserva: almacena energía. - Contráctil: forma parte del tejido muscular. - Defensa: protege de las infecciones. - Endocrina: actúa como hormonas. - Tóxica: dentro de los microorganismo, actúan como toxinas. |
Proteínas en la Sangre | - Albúmina: mas abundante, sintetiza en el hígado como prealbúmina. Funciones: Transporte de sustancias y mantiene el volumen vascular. - Transferrina: transportadora de hierro. - Hemoglobina: transportadora de oxígeno. Su alteración da lugar a las hemoglobinopatías (Talasemia) - Inmunoglobulinas: sirven de defensa frente a microorganismos. 15% del total de proteínas de la sangre. Sintetizadas por los linfocitos B. 46aa |
Estructura y tipos de Inmunoglobulinas: | Cadena pesada: formada por IgA U: Formada por IgM Gamma: Formada por IgG Delta: Formada por IgD Epsilón: Formada por IgE TIPOS Ig M: Mayor peso molecular. Es la primera que se sintetiza en el RN. El aumento indica infección activa. Ig G: Mas abundante en el plasma. Menos peso molecular. Predomina en las secreciones internas (LCR, Liq Pleural..) Sua muneto indica infecciones pasadas o vacunación. Ig A: 5-10% de las Ig. Localizada en las secreciones externas (lágrima, sudor..) Ig E: 0.3% de las Ig. Es la Ig de menor vida. Función: capacidad de unión de los mastocitos, induciendo una degranulación. Su aumento indica: Rinitis alérgica, asma bronquial, dermatitis atópica.. Ig D: Función desconocida. Sus niveles con muy bajos, inferiores a los de la IgE |
Metabolismo de las proteinas | Las proteínas formadas por aa, que contienen el grupo 'amino'. No se almacenan en nuestro organismo. "GLÚCIDOS: se almacenan como Glucógeno. En hígado y músculos." "LÍDIPOS: se almacenan como Triglicéridos. En tejido adiposo." "PROTEÍNAS: No se almacenan." |
Anabolismo de las Proteínas | Es la síntesis de las proteínas, por la unión de mas de 100aa que se unen por enlaces peptídicos. Está regulada por los ácidos nucleicos. Las proteínas que ingerimos con la sproteínas exógenas. Y dentro del organismo se hidroliza para formar las proteínas endógenas. La síntesis de proteínas está regulada por las hormonas Insulina, Tiroxina y Hormona de crecimiento. |
Catabolismo de las Proteínas | Es la degradación de proteçinas de todas las células. Es un proceso de hidrólisis enzimática, donde se desdoblan en aa. Siguiendo 2 vías: - Se degrada en grupos 'aminos' - Se degrada en grupo carboxilo. |
Enzimas | Proteínas con propiedad catalítica y participan en las reacciones del metabolismo celular. Algunas necesitan la presencia de sustancias no proteicas esenciales para su actividad, llamadas CoFactor. |
Apoenzimas | Las enzimas no activas son Apoenzimas, necesitan unirse a un cofactor para activarse; dando lugar al complejo Enzima-Cofactor, denominado Holoenzima ó Enzima activa. Hay 2 tipos de Cofactor: - Cofactor Naturaleza Inorgánica: iones al que se une para activarse. - Cofactor Naturaleza Orgánica: Coenzima, actúan como coenzima las Vit B. y en general todas las vitaminas. |
Isoenzimas | Son diferentes formas estructurales de una misma enzima que catalizan las mismas reacciones químicas. Son el resultado de cambios genéticos dando lugar a familias enzimáticas, con la misma actividad catalítica. |
Enzimas de Interés Clínico | Cuando su concentración está aumentada e sporque existe alguna patología (infección, tumores..) - TRANSAMINASAS, en el hígado. Su aumento se relaciona con hepatitis, cirrosis hepática. También aumenta por medicamentos. - FOSFATASA ÁCIDAS, su aumento relacionado con cáncer de próstata - FOSFATASAS ALCALINAS, su aumento relacionado con raquitismo, enfermedad de Paget, también aumenta fisiológicamente en el crecimiento. - CPK: CREATINFOSFOQUINASA, en los músculos, aumenta en enfermedades musculares. También aumenta en el IAM. - AMILASAS, en el pancreas. Su aumento indica pancreatitis, su disminución indica fibrosis quística del pancreas. |
Fibrosis Quística del Pancreas | Enfermedad hereditaria con un HAR por el cromosoma 7, existe un espesamiento de las secreciones de las glándulas exocrinas y da lugar a sinusitis, bronquitis e insuficiencia pancreática. Síntomas respiratorios. Se diagnostica con la prueba del sudor. |
FENICETONURIA (Enfermedad con déficit enzimático) | (Se hace la prueba del talón en el RN) Es una enfernedad hereditaria con déficit de Fenilalanina Hidroxilasa. (esta enzima degrada el aa fenilalanina en aa tirosina). Al no existir fenilalanina, no se degrada y hay un aumento en sangre y orina. HAR, con la prueba del talón se diagnóstica Fenicetonuria e Hipotiroidismoo. Síntomas: Retraso del crecimiento y retraso mental. Se previene con una dieta pobre en proteínas. |
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