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| Frage | Antworten |
| Biochemie | csm |
| Welche Bindungstypen gibt es in der Biochemie? | 1. kovalent (stark, Nachbaratome teilen sich ein Elektronenpaar) 2. nicht kovalente (schwach, reversibel, flexibel) elektrostatische Wechselwirkungen (Ionenbindung) (Entstehen durch Anziehungskräfte entgegengesetzt geladener Atome. Ihre Energie wird durch das CoulombGesetz angegeben E~1/r ) Wasserstoffbrücken (rel. Schwache Wechselwirkungen die aber eine zentralle Rolle für Makromoleküle wie DNA und Proteine spielen. Zwei elektronegative Atome (z.B. N, O) teilen sich ein Wasserstoff. van-der-Waals-Wechselwirkung (Die Ladungsverteilung ist zu jedem beliebigen Zeitpunkt asymmetrisch (e- in Bewegung). Elektrostatischen Wechselwirkungen mit den Nachbaratomen Induktion von asymmetrischer Elektronenverteilung. Die so entstehenden Anziehungskräfte zwischen zwei Atomen nehmen bei Annäherung zu, bis diese schließlich nur noch durch die so genannte Kontaktdistanz voneinander getrennt sind. Bei noch geringerem Abstand Abstoßung! |
| Was sind die zentralen Eigenschaften von Proteinen? | Lineare Polymere aus monomeren Untereinheiten (Aminosäuren). Proteine vermitteln Übergang von der 1-dimensionalen Welt der Sequenz zur 3-dimensionalen Welt von Molekülen Enthalten viele funktionelle Gruppen Proteine können miteinander und mit anderen biologischen Makromolekülen interagieren (Synergismus!) Proteine können relativ starr (Cytoskelett, Bindegewebe) aber auch begrenzt flexibel sein (z.B. ändert Lactoferrin, wenn Fe gebunden, hat die Konformation) |
| Woraus besteht eine α-Aminosäure? | Aus zentralem C-Atom, dem α-C-Atom, Amino- und Carboxylgruppe, Wasserstoff und ein charakteristischer Rest R (Seitenkette). |
| Welches Enantiomer der α-Aminosäuren ist Bestandteil von Proteinen? | Nur das L-Isomer, das meistens der absoluten S-Konfiguration entspricht |
| Wie liegen Aminosäuren bei neutralem pH-Wert vor? | Als Zwitterionen (NH3 + und COO-). Erst ab pH 11 vollständig deprotoniert, und ab pH 1 vollständig protoniert. |
| Wieviele Aminosäuren gibt es? Wodurch unterscheiden sie sich? Nenne 6 Aminosäuren! | 20 Unterscheiden sich nur in der Seitenkette Glycin (achiral, R = H) Alanin (R = Methyl) Phenylalanin (wie Alanin, nur noch mit Phenylgruppe an CH2-Gruppe) Tyrosin (wie Phenylalanin, nur OHGruppe paraständig) Serine (wie Alanin + OH-Gruppe) Cystein (wie Alanin + SH-Gruppe) |
| Was ist eine Besonderheit von Tryptophan und Tyrosin? | Der aromatische Ring von Tryptophan und Tyrosin besitzt delokalisierte π-e-, die sehr stark ultraviolettes Licht absorbieren (nur bei diesen beiden Aminosäuren!) |
| Warum befindet sich Histidin oft im aktiven Zentrum eines Proteins? | Mit einem pKs = 6 kann der Imidiazolring im Verlauf enzymatischer Reaktionen Protonen je nach Bedarf binden oder freisetzen |
| Wie werden Aminosäuren abgekürzt? | -Entweder mit einem Buchstaben (A) oder drei Buchstaben (Ala) für Alanin. -Histidin (His) -Phenylalanin (Phe) - Tyrosin (Tyr) - usw. |
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