Farfán Bentata Enrique Enzimas

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Enrique Farfán Bentata Bioquímica FMVZ	Tarea resumen Clase 10 Enzimas
¿Qué son las enzimas?	Son proteínas, mayormente, que sirven como catalizadores orgánicos e inorgánicos, esto quiere decir que aceleran las reacciones químicas pero sin afectarlas
Partes de la enzima	Apoenzima Cofactor Holoenzima
Apoenzima	Es la parte proteica de la enzima, no puede hacer su función si no se encuentra con un cofactor
Cofactor	Es la parte no proteica de la enzimas, es un ion metálico o un compuesto orgánico, se une a la apoenzima
Holoenzima	Es una enzima que ya esta completa y activa, ya puede realizar sus funciones, esta compuesta por una apoenzima y un cofactor
Tipos de enzimas y su reacción	Oxidorreductasas: oxido-reducción Transferasas: transferencia de grupos Hidrolasas: reacciones de hidrólisis
Tipos de enzimas y su reacción	Liasas: ruptura o corte de grupos para dobles enlaces Isomerasas: interconversión de isómeros Ligasas: unión de sustratos por hidrolisis del ATP
Elementos de una enzima	Sitio activo: es la parte en donde se une el sustrato a la enzima para la reacción Sitio alostérico: es la arte en la que se pueden unir activadores que modifican
Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría de la llave y cerradura	Esta teoría propone que la enzima ya tiene un espacio en el sitio activo exacto para el sustrato específico
Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría del ajuste inducido	Esta teoría dice que el espacio en el sitio activo no esta predefinido sino que este se modifica después de la interacción inicial para poder unirse
Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría conformacional y de desplazamiento de poblaciones	Esta teoría consiste en que la enzima existe como un conjunto de conformaciones nativas en equilibrio dinámico por lo que el sustrato solo selecciona la indicada y desplaza el equilibrio hacia ella
Energía libre de Gibbs	Esta nos indica cuando una reacción es espontanea, nos dice cuando se hace algo sin ayuda o si conlleva un trabajo
Tipos de reacciones	Exergónicas: liberan energía como resultado de la reacción, es espontanea Endergónicas: requiere energía, no es espontanea
Energía de activación	Es la energía que se necesita para que se inicie la reacción, las enzimas hacen que esta energía sea menor
Estado de transición	Es el momento en el cual la ruptura o formación de enlaces puede darse hacia S y P
Sitio activo	Es una hendidura tridimensional, une al sustrato por enlaces débiles
Cinética enzimática	Es el estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas
Factores que modifican la velocidad de las reacciones	Enzima Sustrato Temperatura pH
Cinética que se da en las enzimas no alostéricas	Cinética de Michaelis-Menten
Ecuación de Michaelis-Menten	Explica como varia la velocidad de reacción con respecto a la concentración del sustrato
KM	Es la constante de Michaelis-Menten, es diferente en cada enzima e independiente del sustrato, describe la interacción enzima-sustrato y su afinidad
Niveles de KM	Si la KM es pequeña, hay una afinidad elevada de la enzima-sustrato Si la KM es grande, hay una afinidad baja de la enzima-sustrato
Mecanismos de inhibición de enzimas no alostéricas	Inhibición reversible e inhibición irreversible
Inhibición reversible	Es la unión NO covalente de proteínas o moléculas pequeñas a la enzima
Inhibición irreversible	Es la unión covalente de las moléculas en el sitio activo de la enzima
Tipos de inhibición reversible	Competitiva Acompetitiva Mixta (no competitiva)
Inhibición competitiva	Es cuando el inhibidor y el sustrato compiten por el sitio activo, solo uno puede unirse. Su Vmax no cambia y la Km aumenta
Inhibición acompetitiva	Es cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato (ES), disminuye la Vmax y la KM
Inhibidor mixto	Es cuando se une el inhibidor a la enzima y al complejo ES, la Vmax disminuye y la KM aumenta
Inhibición irreversible	Es cuando el inhibidor reacciona con residuos del sitio activo, pueden ser fármacos o iones metálicos
Enzimas alostéricas	Regulan el flujo a través de las rutas metabólicas, no tienen la cinética Michaelis-Menten y tienen un sitio alostérico
Diferencia en la grafica de una enzima alostérica y una no alostérica	En las enzimas no alostéricas la curva de su grafica es una hipérbola y en las enzimas alostéricas es una curva sigmoidea

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	Erstellt von enrique bentata vor etwa 4 Jahre