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Beschreibung
Karteikarten von Rafael Guilet, aktualisiert more than 1 year ago
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Erstellt von Rafael Guilet
vor mehr als 2 Jahre
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| Frage | Antworten |
| Em caso de Necessidade de energia, o que acontece com o acetil-CoA? | Entra no CK para ser oxidado e formar coenzimas reduzidas (NADH e FADH2). Produção de energia |
| Em caso de não haver necessidade de energia, o que acontece com o Acetil CoA? | Inibida pelo CK - situação energética favorável (mais ATP do que ADP) - Acetil-CoA é desviado para vias anabólicas = produção de ácidos biliares, esteróides, tg e fosfolipídeos |
| Pq as coenzimas conferem uma ideia do estado energético? | OXIDADAS → NÃO TEM ELÉTRONS, logo, HÁ FALTA DE ATP → não teve transferência de elétrons; REDUZIDAS → CARREGAM ELÉTRONS, logo, HÁ ATP. |
| Onde é encontrada a enzima Creatina Fosfoquinase? Qual o seu uso diagnóstico? | M. esquelético, coração e cérebro. Distrofia muscular e IAM |
| Explique a função da Creatina Fosfoquinase | Fosforila a Creatina e forma a Creatina Fosfato. Quando o ATP do órgão é rapidamente consumido, a Creatina Fosfato doa o fosfato para o ADP, restabelecendo os níveis de ATP. |
| CK-MB é pouco ou muito específico? | Pouco! Pois apresenta tempo de vida curta na corrente sanguínea - se eleva de 3 a 6 horas depois! Pico entre 12 e 24 pós IAM. Diminui entre 24 e 72h |
| Qual é o modelo mais eficiente e ppq? A) Enzima complementar ao substrato B) Enzima complementar ao estágio de transição | B. Máxima interação no estágio de transição, favorecendo a formação de produtos. Em A: Encaixe perfeito na enzima, porém, sem espaço para a máxima interação entre S e E, prejudicando. |
| A Velocidade da reação é porporcional a quem? | Complexo Enzima-Substrato |
| Quanto maior o Km, ________ a velocidade da reação! Pq? | Menor é a afinidade da enzima pelo substrato, pois uma maior concentração de substrato é requerida para que se alcance a metade da velocidade máxima |
| Km baixo, indica? | Mais afinidade entre complexo ES. = Maior velocidade. Grupos interagem com mais força e o resultado é mais rápido. |
| Medicamento que é mais rápido metabolizado tem KM menor ou Maior? | Menor! Menos tempo = age mais rápido. |
| O que isso quer dizer? Hexoquinase I presente nos eritrócitos → Km para a glicose de 0,05 mM; | Necessário de 0,05 mM de glicose para que a reação atinja ½ da sua V máxima; |
| Cite o conceito e um exemplo de Inibição Competitiva | Compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima, impedindo a catálise. Ex: Envenenamento por metanol. Formação de formadeído = pode causar cegueira e acidose metabólica. Tratamento: Etanol na corrente sangu Etanol: inibidor competitivo e a alcool desidrogenase prefere o etanol (KM menor = maior afinidade). Obs: necessário hemodiálise para retirar o metanol que ficará no sangue. |
| Explique: inibição não competitiva | Inibidor não se liga ao sítio ativo do substrato e sim, a outro. Causa uma modificação na estrutura enzimática = para de ser útil. = n forma mais produto. A concentração de substrato não influencia no inibidor, pois ele atua em outro sítio; |
| Explique: Inibidores Irreversíveis | Enzima não tem mais sua função, visto que inibidores ligam-se a ligações covalentes de um grupo funcional da enzima. EX: Tratamento AIDS e alcoolismo (dissulfiram) |
| Enzimas reguladoras são, comumente, | Proteínas Alostéricas. = Sofrem alteração na sua conformação, devido a ligação de moduladores que pode impedir ou auxiliar no funcionamento da proteína |
| Diferencie enzimas quinases e fosfatases | → Enzimas quinases - Transferem/Adicionam o fosfato (Ativa) → Enzimas fosfatases - Retiram o fosfato (inativa) |
| Defina: Zimogênios | proteínas que são produzidas maiores para ficarem inativas → quando precisam ser ativadas, esses grupos adicionais são removidos: CLIVAGEM PROTEOLÍTICA; ⇒ Clivagem é IRREVERSÍVEL; |
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