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| Frage | Antworten |
| Was ist die Primärstrucktur? | Lineare Abfolge der Aminosäuren |
| Was sind Aminosäuren | |
| Was sind positiv gelandene Aminosäuren? | Lysin, Arginin |
| Was sind negativ geladene Aminosäuren? | Aspertan und Glutamat |
| Was sind Polare Aminosäuren? | Asperagin Glutamin Tryptophan Serin Threonin Tyrosin Cystein |
| Was sind unpolare hydrophobe Aminosäuren? | Alanin Valin Leucin isoleucin Methionin Phenylalanin Prolin Glycin |
| Wie entstehen Peptidbindungen? | dehydratisierende Kondensarion |
| Was sind die Eigenschaften der Peptidbindung? | - |
| Was beschreiben die Winkel phi und psi? | Konformation des Protein Backbones |
| Welche Peptiddarstellungen gibt es? | |
| Welche Peptidbindung ist thermodynamisch günstiger? | |
| Was ist die Sekundärstrucktur? | Durch H‐Brücken stabilisierte nahortung der Protein‐Backbone |
| Was sind die Eigenscahften der Alpha Helix? | |
| Was ist ein typisches Proteu mit alpha helices? | Myoglobin |
| Was kann man übber ß- Faltblätter sagen? | |
| Was sind typische Proteine mit ß Faltblättern? | Porin Immunglobolin |
| Was sind Turns? | Turns ermöglichen, einem Protein globulär zu sein Lage: An der Proteinoberfläche |
| Was lässt sich über Prolin sagen? | Struckturbrecher Seitenkette ist ein Teil der Backbone (Deswegen Konformation stark eingeschränkt) Peptidbindung nicht mehr planar Verhältnis trans:cis: 4:1 |
| Was lässt sich über Glycin sagen? | Struckturbrecher besitzt keine Seitenkette (Kein chirales c alpha Atom) Macht den Backbone flexibel (oft in turns) |
| Was für Armoatische Aminosäuren gibt es? | Tryptophan, Tyrosin, Phenolalanin |
| Was können Cysteine bilden? | Disulfidbrücken stabilisieren Proteine im extrazellulär oxidierenden Millieu |
| Was für Wechselwirkungen gibt es im Protein? | 1. ionische Wechselwirkungen (Salzbrücken) ww zwischen Ladungen 2. Wasserstoffbrückenbindung 3. Dipol Momente (induziert/permanent) 4. |
| Was ist der hydrophobe Effekt? | hydrophobe Substanzen im Wasser, bilden kein Netzwerk an H-Brücken, sondern werden umschlossen von einem Netzwerk (Energetisch so günstiger) Im Protein: hydrophober Kern, hydrophiler Oberfläche z.B auch bei Transmembranproteinen in der Lipiddoppelschicht |
| Was ist die Tertiärstrucktur? | Räumliche Anordnung aller Atome in einem Protein |
| Was ist eine Domäne? | Unabhängige, stabile Teile der Tertiärstruktur in einer Polypeptidkette • Größe: ca. 50 – 200 Aminosäuren |
| Was ist die Quartärstrucktur? | Zusammenlagerung von zwei oder mehr Polypeptidketten zu einem Komplex |
| Was ist der Vorteil der Zusammenlagerung von zwei oder mehr Polypeptidketten zu einem Komplex? | - Bauen von großen Proteinen (Vorteil: Faltung, Qualitätskontrolle, Sparsamkeit, Abbau) - Optimierung der Funktion - Stabilität - Kooperativer Effekt |
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