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Description
Flashcards by Rafael Guilet, updated more than 1 year ago
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Created by Rafael Guilet
over 2 years ago
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| Question | Answer |
| Qual a principal reação do sistema tampão bicarbonato? | H2O + CO2 = H2CO3 = H+ + HCO3- Quem converte H20 + CO2 = H2CO3 = ANIDRASE CARBÔNICA |
| O que é necessário para que a anidrase carbonica converta h2o + co2 em h2co3? | íon Zn |
| Em caso de Acidose causado por via metabólica, qual seria a compensação? | O pulmão atuaria, tentando diminuir o nível ácido por meio da respiração! Ou seja, a expiração teria uma taxa maior. = elimina mais CO2 |
| Em caso de acidose respiratória, qual seria o primeiro mecanismo para compensação? | Seria uma compensação metabólica, a partir da maior eliminação de H+ na urina. |
| Em caso de alcalose respiratória, qual seria a primeira ação do nosso organismo? | Compensação metabólica! Por meio da pouca excreção de H+ |
| Em caso de alcalose metabólica, qual seria a compensação? | Via respiratória, objetivando diminuir o ritmo respiratório de modo a acumular CO2 no organismo |
| Cite exemplos de tampões metabólicos | Fosfato Bicarbonato Hemoglobina |
| Pq existe muitos tampões no nosso organismo? | Pois buscam manter a homeostase. Até que o ácido produzido pelo metabolismo possa ser excretado como CO2 no ar expirado ou como íons na urina, ele precisa ser tamponado nos líquidos corporais |
| Comente o Sistema Tampão Bicarbonato | Lembrar da reação da anidrase carbônica e do Zn pra ela ocorrer. |
| Onde o CO2 produzido pelo metabolismo celular é convertido em bicarbonato e H+? | Nos eritrócitos. |
| O que acontece no interior do eritrócito?Qual o destino do H+ e HCO3-? | H+ é tamponado pela hemoglobina e pelo fosfato. Bicarbonato vai para o sangue para tamponar o H+ gerado pela produção de outros ácidos metabólicos (como os CC) |
| Comente o tamponamento intracelular, com o sangue em acidose | 1. Células permitem a entrada de H+ e sua ligação c proteínas, ou PO43-, formando H3PO4. 2. Em caso de acidemia(ph plasma baixo), como o H+ tem carga positiva, a célula envia um K+ para manter homeostase. 3. Aumento do nível extracelular de K+ provoca HIPERCALEMIA |
| O que o tamponamento da acidose intracelular pode ocasionar? | HIPERCALEMIA! Tamponamento tecidual da acidose pode levar a um aumento na concentração sanguínea do potássio. |
| No caso do sangue estiver em alcalose, qual o tamponamento intracelular? | 1. Células liberam prótons (antes associados com H3PO4) 2. H+ liberado contribui para diminuir o pH 3. A baixa concentração de H+ intracelular pode ocasionar ALCALEMIA (ph plasma alto). 4. Para compensar, a célula absorve um K+ = redução do nível extra de K+ = HIPOCALEMIA |
| Qual a principal consequência do tamponamento intracelular em caso de Alcalose no sangue? | Hipocalemia, pela entrada de K+ do plasma para o meio intracelular, para compensar a carga + do H. |
| Quanto ao controle renal do bicarbonato, qual o processo fisiológico de acontecer? | O bicarbonato é completamente absorvido no TCP |
| O que o vômito pode causar? | Alcalose Metabólica, pela perda de H+. |
| Qual a função da cadeira lateral n? | Determina a identidade do aminoácido |
| O que é responsável pela estrutura tridimensional dos aminoácidos? Tem alguma exceção? | O seu carbono quiral! Exceção: Glicina, pois é aquiral, se liga em dois grupos idênticos. |
| Qual o tipo de estereoisômeros encontramos nas moléculas proteicas? E o outro tipo, encontramos onde? | L-Estereoisômeros - aminoácidos D-Estereoisômeros encontramos em paredes de células bacterianas e em alguns ATB |
| Fenilanina, tirosina e triptofano são de que grupo de aminoácidos? | Grupo R aromático. Tirosina - tem grupo OH Tirosina e Triptofano mais polares que a Fenilanina |
| Cite exemplos de Grupo R não carregado (polares) | Glutamina, Cisteína, Aspargina. |
| Cite exemplo de Grupo R negativamnete carregado (ácidos) | Glutamato e Aspartato . Glutamato pode se ligar com o cálcio Aspartato é um indicador e formador de estruturas em hélice (estrutura secundária de proteínas) |
| Qual a característica dos aminoácidos que fazem com que eles participem dos sistemas de tamponamento? | São íons dipolares (aminoácidos livres) - ZWITTERIONS |
| Qual o resultado de uma ligação peptídica? O que acontece quando uma ligação peptídica é quebrada? | Ocorra perda de uma molécula de água. A proteína perde sua função e será degradada para permitir a formação de uma nova intacta. |
| Qual o papel da GSH? IMPORTANTEE Do que ela é composta? | Glutamato, cisteína e glicina. É um antioxidante poderoso. |
| Como a GSH pode atuar? | Reduzida: forma em que ela atua como antioxidante e auxilia na metabolização Oxidada: duas glutationas podem se unir por meio das pontes dissulfeto, formando a glutationa oxidada. |
| O que indica a relação GSH/GSSG? | O estado redox da célula! Tem que ter sempre mais GSH do que GSSH, pois, caso contrário, indica um desequilíbrio redox das células. |
| O que acontece com a insulina, caso ela perca sua união por meio de pontes dissulfeto? | Ela deixa de regular o metabolismo de carboidratos, ou seja, perde sua função. Insulina = 21 resíduos de AA + 30 resíduos de AA - cadeias se ligam por pontes dissulfeto - por conta do resíduo de CISTEÍNA |
| Níveis elevados de Metalotioneínas indicam o que? | Exposição ao mercúrio |
| Serotonina é formada a partir de qual AA? Qual característica desse AA? | Triptofano - cadeia lateral aromática/ hidrofóbica. AA essencial = alimentação |
| Qual a importância da FENILANINA? | AA essencial! Origina o aminoácido tirosina Enzima que atua: FENILANINA HIDROXILASE = ausente na fenilcetonúria = excesso de fenilanina = pouca tirosina. Excesso de Fenilpiruvado + fenilactato + fenilacetato |
| Defina proteínas conugadas | Um grupo não aminoácido ligado a ela. Uma parte APOPROTEÍCA e um GRUPO PROSTÉTICO (parte de natureza não proteica). Ex = Glicoproteína Ausência de grupo prostético = prot n funciona |
| O que acontece se a GLICINA for substituída na formação do colágeno? | Síndrome de Ehlers-Danlos |
| Estrutura primária de proteínas depende de que tipo de ligação? | Covalentes. |
| Alteração na estrutura primária dade proteínas pode permitir a ocorrência de que? | ANEMIA FALCIFORME |
| Na anemia falciforme, qual AA é substituído? E por qual? | Glutamato é substituído pela Valina nas hemácias. |
| Estruturas de proteínas secundária são mantidas por qual tipo de ligação? Qual a forma da estrutura secundaria? | Pontes de H. Helicoidal. |
| Alteração na estrutura secundária pode causar o que? | Doença da Vaca Louca = encefalopatia espongiforme bovina = Variação na proteína PRÍON. |
| Qual a função da Mioglobina? Qual grupo prostático está ligado nela? | Armazenamento de Oxigênio nos m. Grupo Heme - faz 4 ligações com N e 1 c/ O Ligação reversível. |
| No caso de um IAM, o que pode ser encontrado no sangue? | Mioglobina, pois lesões no m. esquelético podem resultar na sua liberação e de outras proteínas p/ o sangue. |
| Defina Alosteria | Proteínas alostéricas mudam sua conformação - uma subunidade se modifica e influencia no comportamento de outras subunidades. |
| Hemoglobina - Função e estrutura. Tem grupo prostático? | Transporte de oxigênio. Estrutura quartenária. Tem o grupo prostático heme (Como a mioglobina). Cada molécula de Hb transporta 4 moléc O2. Ligação reversível. |
| Qual a função da 2,3 Bifosfoglicerato (bgp)? | Presente nos eritrócitos, reduz a afinidade da hemoglobina pelo O2 = Facilita a liberação nos tecidos. HB não pode ter muita afinidade com o O2, caso contrário, não irá cedê-lo |
| Hb tem mais afinidade com O2 ou CO2? | CO2. Ex: quando a Hb está passando na corrente sanguínea e encontra tecidos que estão ácidos (CO2 E H+), ela perde sua afinidade pelo O2 e se liga ao CO2. |
| Defina efeito BOHR | Tecidos liberam moléculas sinalizadoras (H+ e CO2) e a HB libera O2 |
| Hb tem mais afinidade pelo O2 ou CO? | CO. Aproximadamente 250x. Caso haja no organismo, a HB vai se ligar. |
| O que acontece com as outras subunidades da HB se uma delas ligar com CO? | Devido a alosteria, a afinidade para O2 aumenta nas outras subunidades = Dificulta sua liberação para os tecidos = Gruda Mais. HB + CO = carboxihemoglobina |
| Defina desnaturação proteica | Desdobramento e desorganização da estrutura proteica SEM A QUEBRA DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS. Se houver quebra = ela será eliminada. |
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