METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS

1. ESTRUCTURA

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   • Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos.
2. FUNCIÓN

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   • Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten que las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños... Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: Por unión selectiva a moléculas.
3. FUNCIONES BIOLÓGICAS
   1. FUNCIÓN ENZIMÁTICA

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      • La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre deenzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.
   2. FUNCIÓN HORMONAL

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      • Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como lainsulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
   3. RECONOCIMIENTO DE SEÑALES

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      • La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas delreconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptoreshormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc.
   4. TRANSPORTE

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      • En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
   5. DEFENSA

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      • La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadasendonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de la derecha).
   6. MOVIMIENTO

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      • Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, laactina y la miosina.

Annotations:

• Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas

1. ESTRUCTURA

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   • Los aminoácidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono α, que está unido a su vez a un hidrógeno y a otro grupo característico de cada aminoácido (en la glicina, es otro hidrógeno). Considerando como ejemplo la alanina, se pueden destacar los siguientes aspectos comunes de la estructura de los aminoácidos: 
2. ENLACE PEPTÍDICO

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   • La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua

1. ESTRUCTURA PRIMARIA

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   • es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

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   • es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Cuando la conformación les hace formar una hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es la hélice α. Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja ß, que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina una lámina ß. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo entre distintas láminas y/o hélices. 
3. ESTRUCTURA TERCIARIA

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   • se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos; estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria): • Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys • Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de las cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu), con los grupos amino (-NH2) de Lys or Arg. • Los puentes eléctricos que se establecen entre grupos cargados positivamente y los cargados negativamente. • Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero que no tienen carga. • Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son polares.
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

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   • este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros puede variar desde dos (p. ej. la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa) o más. Los protómeros pueden ser exactamente iguales (hexocinasa), muy parecidos, o estructural y funcionalmente distintos (por ejemplo, unas subunidades son reguladoras y otras tienen actividad enzimática). Cada proteína tiene su nivel estructural propio y característico que le permite ejercer eficientemente su función concreta. A la conformación tridimensional característica de cada proteína en la célula se le denomina estado nativo de la proteína.

1. FIBROSAS

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   • las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.
2. GLOBULARES

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   • estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.
3. MEMBRANOSAS

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   • son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas.

Annotations:

• Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

1. SITIO ACTIVO

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   • El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a al cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca.
2. CARACTERÍSTICAS

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   • Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes: Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas.Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.Actúan en pequeñas cantidades.Forman un complejo reversible con el sustrato.No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.Muestran especificidad por el sustrato.Su producción está directamente controlada por genes.
3. UNIDADES ENZIMÁTICAS

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   • Las cantidades de enzima pueden ser expresadas en moles, como las de cualquier otro compuesto químico, o pueden ser cuantificadas en términos de actividad enzimática. La actividad enzimática es una medida de la cantidad de enzima activa presente y del nivel de actividad de la misma, por lo que la medida de la actividad es dependiente de las condiciones, que deben ser especificadas cuando se dan valores de actividad. La actividad expresa la cantidad de sustrato convertido por unidad de tiempo, teniendo en cuenta el volumen de reacción.