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Description
Mind Map by Blanca Woo, updated more than 1 year ago
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Created by Blanca Woo
over 8 years ago
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Inmunoglobulinas. Estructura y función.
- Al fijar sus antígenos cognados, las
inmunoglobulinas de superficie
pueden iniciar una cascada de
procesos de señalización que quizá
culminen en activación de célula B,
proliferación clonal y generación
de células plasmáticas.
- Las inmunoglobulinas poseen
actividades biológicas secundarias
que son fundamentales para la
defensa del huésped. Éstas
incluyen su propiedad para
funcionar como opsoninas, para
activar la cascada del
complemento o cruzar la barrera
placentaria.
- Las inmunoglobulinas poseen
actividades biológicas secundarias
que son fundamentales para la
defensa del huésped. Éstas
incluyen su propiedad para
funcionar como opsoninas, para
activar la cascada del
complemento o cruzar la barrera
placentaria.
- Las inmunoglobulinas secretadas
como resultado funcionan entonces
como anticuerpos, desplazándose a
través de los líquidos de los tejidos
para buscar y fijar los antígenos
específicos que desencadenaron su
producción.
- Las inmunoglobulinas son una
familia enorme de
glucoproteínas relacionadas,
pero no idénticas. Se estima que
cada persona tiene la capacidad
de producir cuando menos 108
moléculas de anticuerpos
distintas, cada una con sus
propiedades distintivas propias.
- Las inmunoglobulinas son una
familia enorme de
glucoproteínas relacionadas,
pero no idénticas. Se estima que
cada persona tiene la capacidad
de producir cuando menos 108
moléculas de anticuerpos
distintas, cada una con sus
propiedades distintivas propias.
- Las dos características fundamentales de las inmunoglobulinas
como proteínas fijadoras de antígeno son la especificidad de
cada una de ellas para una estructura antigénica particular, y
su diversidad como grupo.
- Los anticuerpos son moléculas
bifuncionales en cuanto a que se
fijan específicamente a
antígenos, y también inician una
diversidad de fenómenos
secundarios como activación del
complemento, opsonización o
transducción de la señal que no
están relacionados con su
especificidad fijadora de
antígeno.
- Cada molécula de
inmunoglobulina está
constituida por dos tipos
diferentes de polipéptidos.
Los mayores, llamados
cadenas pesadas, son
aproximadamente dos veces
más grandes que las
cadenas ligeras (menores.
- Las cadenas se mantienen unidas por fuerzas no covalentes y
también por puentes covalentes de disulfuro entre las cadenas;
esto forma una estructura bilateralmente simétrica
- Las cadenas pesadas y
ligeras de polipéptidos
se forman por varios
dominios globulares
plegados, cada uno de
100 a 110 aminoácidos
de longitud y con un
enlace de disulfuro
único entre las cadenas
- La clase de la cadena H
determina la clase de la
inmunoglobulina; por
tanto, hay cinco clases
de esta última: IgG, IgA,
lgM, lgD e IgE
- La inmunoglobulina G (lgG)
representa
aproximadamente 75% de
las inmunoglobulinas
séricas totales del adulto
normal, y es el anticuerpo
más abundante que se
produce durante las
respuestas inmunitarias
humorales secundarias en
la sangre
- La IgG es la única clase de
inmunoglobulina que
puede cruzar la placenta
en el humano y se encarga
de la protección del recién
nacido durante los
primeros meses de vida
- La IgG es la única clase de
inmunoglobulina que
puede cruzar la placenta
en el humano y se encarga
de la protección del recién
nacido durante los
primeros meses de vida
- La inmunoglobulina G (lgG)
representa
aproximadamente 75% de
las inmunoglobulinas
séricas totales del adulto
normal, y es el anticuerpo
más abundante que se
produce durante las
respuestas inmunitarias
humorales secundarias en
la sangre
- La clase de la cadena H
determina la clase de la
inmunoglobulina; por
tanto, hay cinco clases
de esta última: IgG, IgA,
lgM, lgD e IgE
- El dominio N-terminal en un
polipéptido de cadena pesada o
ligera se llama región variable y
se abrevia como Vh o Vl
- La inmunoglobulina A (lgA) es
la predominante producida por
las células B en placas de
Peyer, anúgdalas y otros tejidos
linfoides submucosos. Por
tanto, aunque representa sólo
de 10 a 15% de las
inmunoglobulinas del suero, es
la clase de anticuerpo más
abundante que se encuentra
en saliva, lágrimas, moco
intestinal, secreciones
bronquiales, leche, líquido
prostático y otras secreciones
- La inmunoglobulina A (lgA) es
la predominante producida por
las células B en placas de
Peyer, anúgdalas y otros tejidos
linfoides submucosos. Por
tanto, aunque representa sólo
de 10 a 15% de las
inmunoglobulinas del suero, es
la clase de anticuerpo más
abundante que se encuentra
en saliva, lágrimas, moco
intestinal, secreciones
bronquiales, leche, líquido
prostático y otras secreciones
- Los otros dominios se
denominan en conjunto
región constante y se
abrevian como CH o CL
- La inmunoglobulina M (lgM)
constituye aproximadamente
10% de las inmunoglobulinas
normales del suero y en
condiciones normales es
secretada como un pentámero
con cadena J
- La lgM es también la
inmunoglobulina
fijadora de
complemento más
eficaz: una molécula
de lgM fija al
antígeno es
suficiente para
iniciar la cascada
del complemento.
- La lgM es también la
inmunoglobulina
fijadora de
complemento más
eficaz: una molécula
de lgM fija al
antígeno es
suficiente para
iniciar la cascada
del complemento.
- La inmunoglobulina M (lgM)
constituye aproximadamente
10% de las inmunoglobulinas
normales del suero y en
condiciones normales es
secretada como un pentámero
con cadena J
- Dentro de una unidad de
inmunoglobulina, las cadenas
pesada y ligera se alinean de
manera paralela. Cada dominio
VH siempre está ubicado en un
punto directamente adyacente a
un dominio VL y dicho par de
dominios juntos forman un sitio
de unión de antígeno.
- La inmunoglobulina E (lgE)
tiene importancia extrema
desde el punto de vista
clínico debido a su
participación central en los
trastornos alérgicos
- Los valores aumentados de
IgE en el suero también
pueden significar
infestación por helmintos o
algunos otros tipos de
parásitos multicelulares
- Los valores aumentados de
IgE en el suero también
pueden significar
infestación por helmintos o
algunos otros tipos de
parásitos multicelulares
- La inmunoglobulina E (lgE)
tiene importancia extrema
desde el punto de vista
clínico debido a su
participación central en los
trastornos alérgicos
- Cada unidad básica de
cuatro cadenas
contiene dos sitios de
unión de antígeno
separados, pero
idénticos: es divalente
con respecto al enlace
de antígenos.
- lgD se encuentra casi
siempre en las
superficies de los
linfocitos B que también
tienen IgM de superficie,
pocas veces se secretan
cantidades significativas
en condiciones normales
y sólo se hallan rastros
de ella en la sangre
- lgD se encuentra casi
siempre en las
superficies de los
linfocitos B que también
tienen IgM de superficie,
pocas veces se secretan
cantidades significativas
en condiciones normales
y sólo se hallan rastros
de ella en la sangre
- Las cadenas pesadas y
ligeras de polipéptidos
se forman por varios
dominios globulares
plegados, cada uno de
100 a 110 aminoácidos
de longitud y con un
enlace de disulfuro
único entre las cadenas
- Los anticuerpos son moléculas
bifuncionales en cuanto a que se
fijan específicamente a
antígenos, y también inician una
diversidad de fenómenos
secundarios como activación del
complemento, opsonización o
transducción de la señal que no
están relacionados con su
especificidad fijadora de
antígeno.
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