estudio cuantitativo de catálisis enzimática y proporciona
información sobre factores que afectan las velocidad de la reacción,
afinidad de las enzimas por los sustratos y efectos de los inhibidores
Factores que afectan la velocidad de una reacción
concentration del sustrato
velocidad de una
reacción es el numero
de moléculas de
sustrato convertidas en
producto por unidad de
tiempo
velocidad incrementa al
aumentar la
concentración del
sustrato hasta alcanzar
vmax
***velocidad de reacción
es directamente
proporcional a la
concentración de la
enzimatica
temperatura
velocidad
aumenta con
la temperatura
hasta alcanzar
maxima
velocidad y a
mayor
aumento suele
degradarse
pH
usualmente
se requiere
que enzima
y sustrato
tengan
grupos
químicos
específicos
en estado
ionizado o
no ionizado
interactuar
Michaelis-Menten
curva
hiperbólica de
traficar
velocidad
inicial contra la
concentración
de sustrato
E+S=ES=E+P
V0=(Vmax[S])/(Km+[S])
suposicion de estado
estacionario- [ES] no
cambia con el tiempo
grafica de
Lineweaver-Burk
cambiar
Michaelis-Menten
a ecuación lineal
Inhibicion irreversible-
se disocia muy
lentamente de su
enzima diana porque
esta estrechamente
unido a la enzima
mediante enlaces
covalente o no
covalentes (toxinas,
drogas, etc.)
Inhibición competitiva-
cuando inhibdor se
une a la enzima en el
mismo sitio que el
sustrato normalmente
ocuparía
Estatinas-
farmacos que
disminuyen
el colesterol
Inhibición no
competitiva- inhibidos
y sustrato se unen a
sitios diferentes sobre
la enzima
Inhibición
acompetitiva- rara,
decrecen valores de
Vmax y Km
Regulación enzimática
modificación covalente-
fosforilación y
desfosforilación
fetos alostéricos-
enzimas alostéricas
factor homotrópico- mismo
sustrato funciona como
efector