Bioquímica
B03
Aminoacidos y Proteinas

->También su secuencia es muy variable

Algunos usos en medicamentos de origen proteico

->Oxitocina: pétido que se utiliza para inducir el parto.
->administran en personas, y neutralizan las toxinas del veneno de serpientes.

Desnaturalización de las proteínas
->pérdida de la forma tridimensional natural que poseen a causa de un agente externo, como

Donde se encuentran?
->Se encuentran en todos los seres vivientes
->en ambientes acuosos y ambientes lipídicos

->Hay proteínas fibrosas que son hidrosolubles, como el colágeno
->proteínas globulares, como mioglobina (almacena oxígeno en el músculo).

Funciones
Se dice que son las moléculas más diversas que hay, gracias a pueden cumplir funciones muy distintas

->Mediadores, mensajeros (como los factores de crecimiento).
->Defensa, anticuerpos (producidos por linfocitos B).
->Estructura (en la matriz extracelular y en los virus).

->Función mecánica (proteínas del citoesqueleto).
->Elasticidad (como la elastina en las paredes de los vasos sanguíneos).
->Almacenamiento.

Dadas tantas funciones diversas de las proteínas, una característica que presentan en común es su estructura tridimensional

->posee un grupo R, que es diferente para los 20 aminoácidos codificables.

odas las proteínas, en la naturaleza, se encuentran constituidas por aminoácidos de la serie L

Clasificación
se clasifica por polaridad y por hidrofilidad

No polares
Hay aminoácidos no polares que tienen grupos alifáticos. En este caso los grupos solo poseen átomos de carbono. Ej: alanina, valina, leucina e isoleucina.

Aromáticos
Estos son no polares, pero en lugar de ser alifáticos, poseen anillos aromáticos. Ej: Fenilalanina, tirosina y triptófano

Hidrofilicidad
algunos poseen grupos R hidrofóbicos y otros hidrofílicos

->Anfifílicos: Tirosina, lisina. En esta clasificación se encuentran aminoácidos que poseen una parte de naturaleza hidrofóbica y otra de naturaleza hidrofílica,

una parte debe estar en contacto con la bicapa lipídica mientras la otra se encuentra en contacto con el medio extra celular e intracelular

particularidades de aminoacidos especificos

+La prolina (Pro)
posee un grupo carboxilo, un grupo R y un grupo amino pero este es secundario,forma parte de un anillo heterocíclico. Esto quiere decir que su grupo amino no posee libertad de rotación.

+cisteína
posee en su grupo R un grupo sulfidhrilo, y presenta la particularidad de que puede estar en un estado reducido o un estado oxidado, formando puentes disulfuro

+La tirosina y el triptofano
poseen anillos aromáticos que absorben luz ultravioleta, lo que se determina espectrofotométricamente

factores de coagulación
conjunto de proteínas que están en la sangre y ayudan a controlar las hemorragias; las cuales actúan en forma de cascada, una sobre la otra

El fibrinógeno es una proteína monomérica, que generalmente está suelta, cuando se activan los factores de la coagulación, se le desprende una parte, y sin esta parte ya tiende a polimerizar y a formar la malla de fibrina

Endotelio:
tejido que recubre la zona interna de todos los vasos sanguíneos, incluido el corazón, donde se llama endocardio

El fibrinógeno al igual que otros factores de la coagulación tienen formando parte de su secuencia acido glutámico

este tiene el grupo carboxilo en posición gamma (Ɣ), y esta gamma carboxilación es llevada a cabo por una proteína llamada carboxilasa, que utiliza vitamina K como co-factor

entonces si una persona tiene deficiencia de vitamina K, no se activan correctamente los factores de coagulación y puede tener problemas de coagulabilidad

Lista de aminoácidos
lo que cambia es el grupo R
+polares

Histidina (His/H)->Hetrociclo con N
-> cargados positivamente
Lisina (Lys/K)-> -NH3 (amina)
Arginina (Arg/R)-> -NH3 (amina)
Prolina (Pro/P)-> heterociclo con N

+No polares
->Alipaticos (no aromaticos)
Glicina (Gly/G)-> -H
Alanina (Ala/A)-> alcano
Valina (Val/V)-> alcano
Leucina (Leu/L)-> alcano
Isoleucina (Ile)-> alcano

proteínas simples o monoméricas
son simplemente una cadena polipeptídica, osea, cuando se le analiza su composición química, es una o varias cadenas polipeptídicas pero no tienen nada más

dichos grupos que no son aminoácidos se llaman grupos prostéticos, que estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas

otro tipo de clasificacion
es de acuerdo a la composicion de las cadenas peptidicas

Enlace peptídico
->Es un enlace tipo amida que une covalentemente a los aminoácidos y a las proteínas.
->cadena polipeptídica o polipéptido a un polímero lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos

en el proceso de union de aminoacidos se pierde un hidrógeno, un oxígeno y se forma una molécula de agua; y el carbono que era carboxilo queda unido al grupo amida

por eso se puede romper por hidrolisis

El enlace peptídico posee una geometría plana, por la rsonancia entre el carbono sp2 el nitrogeno y el oxigeno

los grupo R, unidos perpendicularmente a la cadena principal; estos grupos pueden estar en dos posiciones alternativas, del mismo lado del plano (cis) o en lados opuestos (trans), esto depende del tamaño y la naturaleza de los grupos R

Los aminoácidos presentan grupos ionizables, puede estar en tres estados de ionización: cuando los dos grupos ionizables estén ionizados, cuando el grupo amino esté ionizado y el grupo carboxilo no, o viceversa

es importante recordar que el punto isoeléctrico va a depender de la secuencia de aminoácidos, y de la estructura de la proteína

PI= pka + pka de los dos grupos mas cercanos/2
esto se hace asi porque uno tiene que quedar protonado y el otro no, para qie se balancee con su opuesto

Niveles de las estructuras de las proteínas

Estructura secundaria: Manera en la que se pliega localmente la cadena en ciertos segmentos (estabilizado por los puentes de H entre átomos de la cadena principal)

Hélices α
Son segmentos de las cadenas polipeptídicas donde adquieren una estructura de una hélice dextrógira, donde los grupos R quedan perpendiculares al eje, y orientados hacia afuera.

lo que permite que se forme un patrón de formación regular de puentes de hidrógeno entre cada 4 segmentos que les brinde estabilidad
dextrogeno= gira hacia la derecha

Hoja β
Los átomos de la cadena principal no giran tanto, sino que se encuentran más estirados y se posicionan en paralelo con otros segmentos de la proteína, de manera que se forman PdeH

Giros β
Secciones donde la proteína cambia bruscamente de dirección, en los cuales los átomos de la cadena principal también se forman puentes de hidrógeno, pero os grupos R no pueden quedar hacia adentro

Estructura secundaria al azar
No sigue un tipo de plegamiento regular, no existe un patrón regular de estabilización.

->definicion formal de dominios proteicos
unidades estructurales y funcionales de las proteínas formadas por segmentos de entre 50 y 350 residuos de aminoácidos y se asocian a una función en particular.

por ejemplo las proteínas globulares que se encuentran en ambientes acuosos tienden a plegarse de manera que los residuos hidrofóbicos quedan hacia el interior y los hidrofílicos hacia el exterior, para mantener la estabilidad de su estructura

Razones de desnaturalizacion
->cambios en la temperatura, ya que aumenta la energía cinética y se rompen las interaccionesno covalentes; entonces se forman agregaciones con proteínas cercanas y se precipitan

presencia de agentes reductores, que pueden romper los puentes de disulfuro, y desestabilizar la estructura