Created by Dra. Luz Elias
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constituidas por carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno. Algunas poseen además azufre y fósforo y, en menor proporción, hierro, cobre y magnesio
Funciones de las proteínas
¿De qué están formadas las proteínas?
¿Cual es la característica de los aminoácidos?
¿Qué es un grupo amino?
¿Qué es un grupo carboxilo?
¿Cuales son las funciones de los aminoácidos?
Dependiendo de las características del grupo R1, los aminoácidos se pueden
clasificar en:
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos neutros?
¿Cual es la clasificación de los aminoácidos ácidos?
¿Cual es la clasificación de los aminoácidos básicos?
Su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino
A pH neutro su carga eléctrica neta es 0
Su cadena lateral es hidrofóba y es menos
soluble en agua.
Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos
con los que puede formar puentes de
hidrógeno con moléculas polares
Poseen más de un grupo carboxilo.
El grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo),
de manera que a pH neutro, tiene carga
negativa.
AA que tienen otros grupos áminos
Cuando el grupo R lleva un grupo básico
(amino), de tal modo que a pH neutro,
tienen carga eléctrica positiva
¿Cuales son los aminoácidos esenciales?
¿Cuales son los aminoácidos NO esenciales?
Regulador de la endorfinas (Se asocia a la sensación de bienestar)
Reduce el apetito, Asociado a la reducción del dolor.
Implicada en la síntesis de las catecolaminas
Promueve el estado de alerta, mejora la memoria y el aprendizaje e incrementa la vitalidad.
Este AA es esencial para la formación de
hemoglobina y tejido muscular, y regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía.
Ayuda en la curación de las heridas, la piel y los huesos.
El déficit de este aminoácido está implicado en
algunos trastornos mentales y físicos:
depresión, alteraciones de la conducta,
disminución de la masa muscular, etc
Modula la liberación de encefalinas, que son analgésicos naturales
¡Cuales son 3 aminoácidos de cadena ramificada?
Es un potente estimulador de la insulina, es necesario para la cicatrización de las heridas y la curación de huesos.
Ayuda a formar colágeno, ligamentos, tendones y articulaciones
Utilizado como indicador de calidad proteica
Favorece la absorción de calcio, fundamental para la formación ósea
Participa en la producción de hormonas y disminuye los niveles séricos de los triglicéridos.
Necesaria para la formación de colágeno y producción de anticuerpos.
Funcionamiento normal del tracto
gastrointestinal y puede convertirse en glicina,
un neurotransmisor del sistema nervioso
central.
Implicado en la síntesis de serotonina y melanina.
Participa activamente en la mejora del estado de ánimo y ayuda a mejorar la calidad del sueño
Aumenta el volumen de los tejidos musculares.
Después del ejercicio participa en la
recuperación muscular.
Esencial para mantener una buena salud mental
Esencial para conseguir una buena cicatrización de las heridas
Evita el daño hepático que otros aminoácidos pueden causar. Ayuda a mantener un perfecto
equilibrio de las cantidades de azúcar en sangre.
Precursor de la histamina
Utilizada en el tratamiento de la anemia debido a su relación con la hemoglobina.
Ayuda a mantener el pH adecuado de la sangre y también se ha utilizado para tratar
la artritis reumatoide.
Antioxidante
Convierte grasa en energía corporal
Participa en la síntesis de ARN y ADN.
Permite reducir el colesterol en la sangre.
Ayuda a prevenir trastornos del cabello, piel y uñas.
Son enlaces covalentes entre el grupo –
COOH de un aminoácido y el
grupo –NH2 de otro.
¿Qué enlace une a los aminoacidos entre si?
¿De que depende la forma que adoptan las proteínas en el espacio?
¿Que condiciones externas afectan la forma que adoptan las proteínas en el espacio?
¿Qué marca el inicio de la estuctura primaria de las proteínas?
¿Qué marca el final de la estructura primaria de las proteínas?
¿Cuales son los dos tipos de estructura secundaria de las proteínas?
Es la organización que adquiere la proteína en el espacio cuando interaccionan
distintos tramos de la cadena polipeptídica
¿Cuales son ejemplos de estructuras terciarias de las proteinas?