1. En el método ODA:
Los átomos polares contribuyen negativamente a la desolvatación
Los átomo apolares contribuyen negativamente a la desolvatación
Los átomos polares contribuyen favorablemente a la desolvatación
La polaridad del residuo no influye en la desolvatación
2. En el método ODA:
Los átomos apolares contribuyen negativamente a la desolvatación
Los átomos apolares contribuyen favorablemente a la desolvatación
3. En el método ODA:
Identifica regiones de interacción genéricas en la proteína de estudio
Identifica regiones susceptibles de formar interacciones hidrofóbicas
No identifica regiones involucradas en interacciones electrostáticas
Todas son correctas
4. En el método NIP (PyDock):
Un valor de NIP > 0.2 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
Un valor de NIP > 0.4 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
Un valor de NIP > 1 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
El valor de NIP no es relevante para la determinación de los residuos involucrados en la interacción
5. En relación con los hot-spots:
Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a alanina empeora la energía de unión más de 1kcal/mol
Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a alanina empeora la energía de unión más de 5kcal/mol
Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a metionina empeora la energía de unión más de 1kcal/mol
Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a prolina empeora la energía de unión más de 5kcal/mol
6. En relación a los hot-spots:
Tienden a situarse en el centro de la región de interacción (core)
Tienden a situarse en el borde de la región de interacción (rim)
Los hot-spots nunca se encuentran en la zona de interacción
Los hot-spots se localizan en cualquier zona de la región de interacción
7. En relación a los hot-spots:
Son residuos que tienden a estar más conservados que el resto de los residuos de la interacción
Son residuos que tienden a estar menos conservados que el resto de los residuos de la interacción
Son residuos muy mutables a alanina
Ninguna de las opciones es correcta
8. Cambios en la secuencia de una proteína pueden provocar las siguientes alteraciones:
Mutaciones estructurales
Nuevas interacciones en los complejos que realice la proteína
Cambios en parámetros termodinámicos y cinéticos (afinidad, entalpía, entropía de unión, constantes de asociación)
Todas las respuestas son correctas
9. Las proteínas que se usan como diana para fármacos se agrupan en las siguientes familias:
GPCR, canales iónicos, receptores nucleares y quinasas
GPCR, canales aniónicos, receptores nucleares y quinasas
PCR, canales aniónicos, receptores nucleares y quinasas
GPCR, canales iónicos, receptores nucleares e hidrolasas
10. La cantidad de proteínas humanas susceptibles de ser usadas como diana de fármacos se estima en:
10-15%
5%
50%
20-30%
11. El enlace peptídico consiste en:
Un enlace tipo amida
Un enlace tipo amina
Un enlace de tipo puente de hidrógeno
Un enlace no covalente
12. Las proteínas que colaboran en el plegamiento tridimensional en la síntesis de proteínas se llaman:
Chaperonas
Chaperas
No existe ninguna proteína que facilite el plegamiento proteico
Histonas
13. Las técnicas más empleadas en el análisis estructural de las proteínas son:
Rayos X, NMR (Resonancia Magnética Nuclear) y cryo-EM (criomicroscopía electrónica)
Rayos X, NAR (Resonancia Atómica Nuclear) y cryo-EM (criomicroscopía electrónica)
Rayos X, NMR (Resonancia Magnética Nuclear) y EM (microscopía electrónica)
Rayos X, NAR (Resonancia Atómica Nuclear) y AFM (Microscopía de fuerza atómica)
14. Qué técnica permite llevar a cabo un análisis funcional (o de interactómica):
Microarrays
Resonancia de plasmón de superficie (SFR)
Microscopía de fuerza atómica (AFM)
15. ¿Cuál es la técnica de separación o fraccionamiento de proteómicas más utilizada en la actualidad?
HPLC + Cromatografía de fase reversa
HPLC + Cromatografía de afinidad
FPLC+ Cromatografía de afinidad
FPLC + Cromatografía de intercambio iónico
16. Cuando se introduce en el espectrómetro de masas la proteína entera, se le denomina:
Aproximación descendente o top-down
Aproximación ascendente o bottom-up
No tiene nombre específico
No es posible introducir las proteínas enteras en el espectrómetro de masas
17. ¿Cuál es el principal uso de la técnica o aproximación top-down?
Identificación y cuantificación de proteoformas
Secuenciación de proteínas
Expresión diferencial de proteínas
Bioinformática estructural
18. ¿Cuál de las siguientes técnicas emplearías para llevar a cabo la cuantificación y expresión diferencial de proteínas?
DIGE
microarrays
Ambas son correctas
Ninguna es correcta
19. ¿Cuál de las siguientes técnicas emplearías para llevar a cabo la cuantificación y expresión diferencial de proteínas?
MALDI
Cromatografía de afinidad
SDS-PAGE
20. ¿Quién determina la estructura tridimensional adoptada por la cadena polipeptídica y, por tanto, su función?
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
21. El ángulo j (phi) lo conforma el enlace que tiene lugar en la cadena polipeptídica entre los siguientes átomos:
C alfa con el átomo de N de su mismo residuo
C alfa con el átomo de C de su mismo residuo
C de un residuo con el N del residuo siguiente
C alfa con la cadena lateral de su mismo residuo
22. El ángulo y (psi) lo conforma el enlace que tiene lugar en la cadena polipeptídica entre los siguientes átomos:
23. El dominio es la unidad fundamental de la estructura:
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
24. La técnica que más estructuras de proteínas ha resuelto hasta la fecha es:
Cristalografía de Rayos X
Resonancia magnética nuclear
Criomicroscopía electrónica
Ninguna de las anteriores
25. ¿Qué proceso ha llevado un ritmo más lento, en términos de desarrollo e investigación?
La caracterización estructural
Obtención de las secuencias proteicas
Caracterización bioquímica
Todas se han desarrollado a la par
26. ¿Cuál es el formato universal para la representación de proteínas en estructura 3D?
PDB (Protein Data Bank)
SCOP (Structural Classification of Proteins)
FASTA
XML
27. ¿Qué registro del formato PDB describe las coordenadas de cada átomo?
ATOM
HEADER
SEQRES
REMARK
28. ¿Cuál de los siguientes componentes está registrado en el archivo PDB?
RMSD
B-factor
ODA
Ninguno de los anteriores
29. ¿Qué métodos existen para la modelización estructural de proteínas?
Modelización comparativa, Modelización por reconocimiento del plegamiento y Modelización ab initio
Modelización comparativa y Modelización ab initio
Modelización comparativa, Modelización por reconocimiento del plegamiento, Modelización por homología y Modelización ab initio
Modelización empírica, Modelización por reconocimiento del plegamiento y Modelización ab initio
30. ¿Qué método de modelización se basa en inferir la estructura de una proteína a partir de la estructura 3D de una proteína homóloga con una secuencia similar?
Modelización por homología
Modelización ab initio
Modelización por reconocimiento del plegamiento
No se puede modelar una proteína conociendo únicamente su secuencia y un template
31. ¿Qué determina que dos proteínas sean homólogas?
Que su secuencia sea similar a un 90%
Que procedan de un ancestro común
Que su estructura 3D sea similar
Que su plegamiento sea similar
32. Escoja la afirmación verdadera:
A mayor identidad de secuencia, mayor similitud estructural
A menor identidad de secuencia, mayor similitud estructural
A mayor identidad de secuencia, menor similitud estructural
No existe relación entre la identidad de secuencia y la similitud estructural
33. El valor RMSD depende de:
Las regiones utilizadas en el cálculo
El tamaño de la proteína
Todas las opciones son verdaderas
La homología estructural del modelo con la estructura real
34. ¿Qué porcentaje del proteoma humano está depositado en PDB actualmente?
17%
54%
10%
73%
35. ¿Qué porcentaje del proteoma humano tiene estructura o puede ser modelizado en función de otras proteínas homólogas?
48%
60%
86%
36. ¿Qué porcentaje del proteoma humano se desconoce en la actualidad?
26%
81%
37. ¿Cuál de las siguientes propiedades de las proteína se encuentra más conservada?
Las secuencias de nucleótidos
Las secuencias de aminoácidos
La estructura de las proteínas
38. ¿Qué plantea la ley de Boltzmann (en la cual se basan los potenciales estadísticos)?
Los estados más estables aparecerán con mayor probabilidad
Los estados menos estables aparecerán con mayor probabilidad
Los estados más estables aparecerán con menor probabilidad
Los estados más inestables aparecerán con mayor probabilidad
39. ¿Qué plantea la ley de Boltzmann (en la cual se basan los potenciales estadísticos)?
Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente a una distancia más corta tendrán una interacción más favorable
Que los pares de residuos que aparecen con menos frecuencia a una distancia más corta tendrán una interacción más favorable
Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente a una mayor distancia tendrán una interacción más favorable
Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente más distanciados tendrán una interacción más favorable
40. ¿Qué medida de distancia entre residuos resulta particularmente efectiva a la hora de calcular potenciales dependientes de distancia?
Distancia promedio
Distancia mínima entre átomos
Distancia entre C alfas
Distancia entre C betas
41. ¿Qué información nos aporta la ASA (superficie accesible)?
Solvatación (y por tanto entropía)
Calidad de la estructura
Homología de secuencia
Todas las anteriores son verdaderas
42. ¿Cuál de los siguientes métodos de modelización no emplea template?
Fold recognition (modelización por reconocimiento del plegamiento)
Ninguna de las tres opciones
43. ¿Cuáles son los métodos más empleados en la modelización ab initio?
Métodos estocásticos y métodos de dinámica molecular
Métodos empíricos y métodos de dinámica molecular
Métodos estocásticos y métodos de mecánica cuántica
Mecánica cuántica y métodos empíricos
44. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta?
La mayoría de los complejos homoméricos son obligados
La mayoría de los complejos homoméricos son no obligados
La mayoría de los complejos heteroméricos son obligados
45. ¿Cómo se forma el enlace peptídico en una molécula de proteína?
La unión entre un grupo amino y un grupo carboxilo
La unión entre dos grupos amino
La unión entre dos grupos carboxilo
La unión entre un grupo amino y un grupo fosfato
46. ¿Qué término se utiliza para describir el proceso mediante el cual una cadena polipeptídica desordenada adopta una estructura tridimensional estable?
Desnaturalización
Síntesis proteica
Plegamiento
Enlace peptídico
47. ¿Cuáles son las modificaciones postraduccionales más importantes en las proteínas?
Fosforilación y glicosilación
Metilación y acetilación
Oxidación e hidroxilación
Desnaturalización y glicosilación
48. ¿Cuáles son los métodos más utilizados para la separación y fraccionamiento proteico en estudios proteómicos?
Electroforesis y secuenciación de ADN
Cromatografía y espectrometría de masas
Electroforesis y espectrometría de masas
Electroforesis y Cromatografía
49. ¿A qué se refiere la estructura primaria de una proteína?
La disposición tridimensional de la cadena polipeptídica
La secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica
Las interacciones no covalentes entre distintas regiones de la proteína
Las modificaciones químicas de la cadena polipeptídica
50. ¿Cuál es la técnica más utilizada y exitosa para resolver estructuras tridimensionales de proteínas a nivel atómico?
Microscopía electrónica
Espectroscopía de resonancia magnética nuclear (RMN)
Espectrometría de masas
Cristalografía de rayos X
51. A la hora de modelizar complejos en interactómica, ¿Qué porcentaje de identidad de secuencia mínima debe tener cada proteína del complejo respecto al complejo molde?
80-90%
50-60%
52. ¿Qué es el docking de proteínas?
Un método de modelización comparativa de complejos proteicos
Un método de modelización ab initio de complejos proteicos
Un método de modelización comparativa de proteínas
Un método del cálculo de la energía de un modelo de proteína
53. Los aspectos más importantes que podemos encontrar en la mayor parte de los métodos de docking son:
La búsqueda de orientaciones en las que la proteína se suele considerar rígida o semirrígida
La identificación de las orientaciones correctas mediante diferentes funciones de puntuación
La descripción de la flexibilidad conformacional
Todas son verdaderas
54. ¿Cuál de los siguientes métodos calcula la energía a partir de las coordenadas de los átomos pesados?
Mecánica cuántica
Mecánica molecular
Métodos empíricos
Monte-Carlo
55. ¿Cuál es el objetivo de los métodos de modelización ab initio basados en principios físicos?
Entender los principios químico-físicos que determinan la estructura 3D de las proteínas
Predecir la estructura 3D de las proteínas a partir de su secuencia
Estudiar los aspectos termodinámicos y cinéticos del plegamiento de las proteínas
Todas las anteriores
56. ¿Cuáles son los estados en los que se encuentran las proteínas individuales en solución desde el punto de vista termodinámico?
Nativo o plegado
Desnaturalizado o desplegado
Intermedios
Todos los anteriores
57. ¿Qué tipo de métodos se utilizan para calcular la energía de las proteínas en los métodos de modelización ab initio?
58. ¿Cuál es la representación más reciente del proceso de plegamiento de las proteínas?
Una reacción química de dos estados
Un embudo en el que los estados desnaturalizados adquieren estructuras parciales de menor energía
Una búsqueda de conformaciones al azar hasta encontrar la conformación nativa
59. ¿Qué término/s energético/s usan las funciones de puntuación de aplicación general como pyDock?
Energía de van der Waals
Energía electrostática
Energía de desolvatación
60. ¿Cuál es el mayor desafío del modelado de proteínas?
Modelado de estructuras 3D de proteínas
Modelado de estructuras de complejos proteicos
Secuenciación de la cadena de aminoácidos que compone la proteína
Integración de la flexibilidad conformacional en el modelado de complejos proteicos
61. ¿Qué valores de BSA se obtienen en la mayor parte de análisis de superficies de interacción en las estructuras de complejos?
1200 - 2000 Amstrongs
6000 - 7000 Amstrongs
200 - 400 Amstrongs
10000 - 12000 Amstrongs
62. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es falsa?
La digestión proteolítica usada en proteómica shotgun proporciona péptidos identificables para una gran variedad de proteínas
La proteómica shotgun no tiene las pérdidas de muestra asociadas al gel
La proteómica shotgun tiene peor cobertura que otras técnicas tradicionales como el gel 2D
La proteómica shotgun permite identificar proteínas en muy bajas cantidades
63. El método de docking PyDock:
Sólo es eficaz si se utiliza FTDock como método de generación de orientaciones
Incluye la flexibilidad conformacional durante la búsqueda inicial de orientaciones de docking
Utiliza una función de puntuación basada en términos energéticos
Usa una función de puntuación basada en complementariedad geométrica
64. La principal idea subyacente sobre el uso de métodos de reconocimiento de plegamiento en modelado estructural de proteínas es la siguiente:
Las interacciones macromoleculares que forman proteínas homólogas están conservadas
El número de plegamientos (folds) diferentes que existen es limitado
La estructura de proteínas con secuencias muy similares (<90%) está altamente conservada
Los alineamientos múltiples de secuencia resultan útiles en familias de proteínas homólogas
65. El docking entre proteínas consiste en:
La predicción de la región de interacción de una de las proteínas
La generación de la estructura de un complejo a partir de las estructuras de las proteínas por separado
El modelado de un complejo a partir de las secuencias de las proteínas y un template adecuado
La predicción de la energía de unión de un complejo
66. El método de refinado de FireDock:
Se basa en complementariedad geométrica, al igual que PatchDock
Resulta especialmente adecuado para refinar orientaciones generadas por PatchDock
Sólo puede aplicarse a ficheros PDB que representen los modelos de docking
No se puede usar con modelos generados por otros métodos que no sean PatchDock
67. El modelado estructural de los bucles (loops) de una proteína:
Requiere una estimación previa de los ángulos de Ramachandran de los residuos que componen dichos bucles
Siempre se lleva a cabo mediante métodos ab initio a partir de la secuencia de dichos bucles
Se puede basar en búsquedas de fragmentos compatibles en bases de datos estructurales
Es la parte más fácil y fiable del modelo comparativo
68. El experimento CAPRI consiste en:
La evaluación de métodos de detección de interacciones entre proteínas
La evaluación automática y diaria de resultados de docking
La predicción de estructuras individuales de proteínas
La generación de modelos de docking para casos cuya estructura sólo es conocida para los organizadores
69. Las dos grandes estrategias de modelado estructural de interacciones son:
Modelado comparativo y modelado mediante reconocimiento del plegamiento
Dinámica molecular y Monte-Carlo
Modelado por homología y modelado ab initio o docking
Modelado en base a secuencia y en base a estructura secundaria
70. El servidor MS-Isotope de ProteinProspector se usa para:
Buscar sitios de digestión proteolítica para interpretar espectros de masas
Generar distribuciones isotópicas teóricas para un péptido dado
Modelar la expresión diferencial isotópica
Generar modelos estructurales para un péptido según su composición isotópica
71. La gran complejidad del proteoma se debe principalmente a:
Las variantes genéticas y polimorfismos poblacionales
Los fenómenos de splicing alternativo
Los diferentes tipos de codones para cada residuo
Las modificaciones postraduccionales
72. El punto isoeléctrico (pI) de una molécula es:
El pH en el que ésta tiene carga neta cero
Su pKa
La concentración en equilibrio
Su volumen
73. ¿Cómo se podría mejorar un modelo estructural de una proteína obtenida mediante modelado comparativo?
Modificaciones manualmente el alineamiento, cambiando el template principal o añadiendo nuevos templates
Nunca se debe tratar de mejorar un modelo estructural manualmente siempre hay que confiar en los métodos automáticos
Solo se puede mejorar un modelo si se dispone de homólogos con alta similitud de secuencia (>90%)
Conviene generar miles de modelos de forma automática y elegir uno al azar
74. ¿Cuáles de los pares de métodos computacionales siguientes proporcionan el mismo tipo de información?
UNIMOD y STAMP
Molecular Weight Calculator y ZDOCK
MS-Digesty PeptideCutter
MS-Isotope y bioDBnet
75. ¿Cuál de estos métodos no permite definir residuos de interacción para re-evaluar “a posteriori” las orientaciones de docking previamente generadas?
PatchDock
pyDock
HADDOCK
FTDock
76. El modelado comparativo se refiere a:
La predicción de la estructura de una proteína para la que no existen otras proteínas homólogas
La predicción de la estructura de una proteína mediante métodos físico-quimicos exclusivamente a partir de su secuencia
La identificación de la forma de la proteína en base a técnicas experimentales de baja resolución
La predicción de la estructura 3D de una proteína en base a las estructuras de otras proteínas homologas
77. ¿Cuál de las siguientes metodologías no es relevante para el modelado ab initio de proteínas?
Dinámica molecular
Métodos de Monte-Carlo
AMBER
ClustalW
78. ¿Cuál de los siguientes métodos computacionales no es especialmente relevante para la detección de interacciones entre proteínas?
Identificación de mutaciones correlacionadas en alineamientos múltiples
Perfiles de co-expresión de proteínas
Búsqueda de interólogos
79. ¿Qué estrategia de modelado de interacciones resulta más eficaz a juzgar por los resultados de CASP y CAPRI?
No usar nunca información externa para re-evaluar las orientaciones obtenidas dado que siempre suele empeorar los resultados del docking automático
Incluir flexibilidad conformacional desde la búsqueda inicial de las orientaciones
Usar siempre métodos de docking ab initio, aunque haya temporales disponibles
Identificar templates adecuados para el complejo y usarlos siempre que sea posible
80. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no es relevante para el uso de potenciales estadísticos en modelos de proteínas?
La energía de un contacto entre dos residuos puede derivarse de su frecuencia en estructuras conocidas
La existencia de templates adecuados depende de la estabilidad energética de las proteínas
La distribución de contactos entre pares de residuos en estructuras de proteínas se puede explicar en base a la ley de Boltzmann
Según la ley de Boltzmann, la probabilidad de un estado está relacionado con su energía
81. ¿Cuál es el principal problema de una estrategia de modelado de interacciones basada en la generación de ensamblados conformacionales seguida de cálculos de docking ___ conformación?
Que no todas las proteínas son flexibles
Que sólo se puede aplicar a proteínas de membrana
Ninguna, de hecho, es una de las estrategias más usadas para casos flexibles
El coste computacional derivado del alto número de ejecuciones de docking necesarias
82. La bioinformática estructural se refiere a…
Los métodos computacionales usados en el análisis de la expresión proteómica
La aplicación de métodos computacionales para el análisis y predicción estructural de las proteínas y sus interacciones
El conjunto de metodologías para el estudio de la estructura de los genes
La aplicación de la bioinformática al estudio de compuestos de bajo peso molecular
83. ¿Pueden dos células de un mismo organismo tener diferente proteoma?
No, salvo pequeñas mutaciones en algunas proteínas
Sí, especialmente si son de diferente tejido o se encuentran en diferentes condiciones
Si, pero solo en organismos en situaciones patológicas
No, todas las células de un mismo organismo tienen el mismo proteoma
84. El área de la superficie enterrada (BSA) entre dos proteínas al formar un complejo se define como:
La diferencia entre el área de la superficie accesible (ASA) de las proteínas por separado y la del complejo
El número de residuos enterrados en el complejo
La superficie expuesta en el complejo
El número de residuos que componen la superficie de interacción en el complejo
85. ¿Qué porcentaje del proteoma humano tiene estructura 3D disponible o se puede inferir de proteínas similares?
Menos del 1%
Entre el 1 y el 10%
Cerca del 50%
86. La proteómica estructural se refiere a…
El análisis y determinación de la estructura 3D de todas las proteínas de un organismo
El conjunto de metodologías para el análisis de la expresión proteómica
La predicción estructural de las proteínas a gran escala
La estructura de los genes de un organismo
87. Los únicos ángulos flexibles de la cadena principal polipeptídica son:
Los ángulos diedros
Los ángulos phi y psi
Los ángulos omega y alfa
Los ángulos laterales
88. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
La mayor parte de hetero-complejos son obligatorios
La mayor parte de homo-complejos son obligatorios
Todos los complejos no obligatorios son transitorios
La mayor parte de complejos obligatorios son transitorios
89. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
La mayor parte de hetero-complejos son no obligados
La mayor parte de homo-complejos son no obligados
90. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
La mayor parte de los complejo simétricos son homoméricos
La mayor parte de los complejo simétricos son heteroméricos
91. La espectrometría de masas
Separa las proteínas de una muestra según su espectro electromagnético
Se basa en la conversión de la muestra a fase gas, ionización y separación de los iones según su masa y carga.
Consiste en la liofilización y posterior recontrucción de la mezcla
Es una técnica espectroscópica similar a la emisión de florescencia
92. El método de proteómica bottom-up…
Aplica digestión proteolítica a una mezcla proteica antes del análisis por espectrometría de masas
No resulta adecuado para identificar, caracterizar o secuenciar proteínas de una muestra
Se conoce también como top-down
Se aplica normalmente a muestras que contengan una proteína purificada
93. En un hipotético conjunto de estructuras de proteínas, se ha observado que los residuos Glu y Arg aparecen más frecuentemente cuando se encuentran a distancias cortas el uno del otro a que a distancias largas. ¿Cuál de las siguientes interpretaciones es correcta?
La energía libre de Gibbs de Glu-Arg es favorable
El potencial de interacción Glu-Arg es más favorable a distancias cortas
El potencial de interacción Glu-Arg es independiente de su distancia
El potencial de interacción Glu-Arg es más negativa a distancias largas
94. La electroforesis en gel desnaturalizante sirve para separar las proteínas de una muestra en función de...
Su carga
Su punto isoeléctrico
Su peso molecular
Su volumen cuando están plegadas
95. La estructura primaria de las proteínas se refiere a….
La secuencia lineal de aminoácidos
La composición en nucleótidos
El peso molecular de la cadena peptídica
La longitud de la cadena peptídica
96. Las proteínas están formadas por…
ácidos nucleicos
aminoácidos
nucleótidos
genes
97. La cromatografía UPLC…
hace referencia a la elución desde la parte superior por gravedad
es más rápida y de mayor resolución que HPLC
no es un tipo de cromatografía usada en proteómica
permite que el eluyente ascienda por capilaridad
98. La energía libre de unión entre dos proteínas:
No incluye la entropía configuracional durante la formación del complejo
Determina la fortaleza de la interacción y está relacionada con la constante de asociación
Es equivalente a la constante cinética de asociación
No incluye la entalpía de unión
99. ¿Cuál es la estrategia más usada para encontrar el mejor encaje geométrico entre las superficies de dos proteínas?
Predicción energética
Aprendizaje automatizado y árboles automatizados
Discretización de las superficies en matriz 3D y búsqueda de correlación basada en FFT
100. ¿Cuál de estos métodos no permite introducir restricciones basadas en información externa para mejorar los resultados de docking?
101. Las principales ventajas del método de docking de PyDock son:
La descripción energética y la fiabilidad
La aplicabilidad a todo tipo de biomoléculas y versatilidad en las funciones de puntuación
Su rapidez y la posibilidad de centrar la búsqueda en regiones específicas
La inclusión de moléculas de agua y la flexibilidad conformacional
102. Las modificaciones postraduccionales son...
modificaciones químicas que tienen lugar algunos residuos tras formarse la cadena polipeptídica
mutaciones de algunos residuos después de la traducción de la cadena polipeptídica
cambios conformacionales en las proteínas
cambios producidos por el splicing alternativo
103. ¿Cómo se puede evaluar la calidad del modelo estructural de una proteína obtenido en un caso de pruebas, es decir, para el que se dispone de su estructura 3D?
No se puede evaluar la calidad del modelo de forma objetiva, aunque se disponga de la estructura de referencia cualquier valoración será necesariamente subjetiva.
Superponer cada elemento de estructura secundaria de forma independiente y calcular el valor promedio a partir de las comparaciones individuales.
Visualizar las estructuras de forma individual, nunca se debe tratar de superponer un modelo y una estructura experimental.
Comparando la RMSD entre el modelo y la estructura de referencia.
104. Las herramientas principales para la determinación de la estructura 3D de las proteínas son:
Cristalización de rayos-X, resonancia magnética nuclear y microscopía electrónica
Resonancia paramagnética electrónica, cromatografía liguida y MS
Microscopía óptica y electrónica
105. La base de datos UniProtKB…
Está basada en predicciones computacionales sobre estructura y función de proteínas
Es una recopilación de proteínas humanas, incluyendo variantes de splicing y mutantes.
Contiene información y anotaciones funcionales sólo para proteínas con estructura disponible
Contiene anotaciones de secuencia, estructura y función para todas las proteínas conocidas.
106. ¿Cuál de estas afirmaciones no resulta especialmente útil para la identificación de estructuras molde o templates?
Las proteínas multi-domino requieren templates que contengan el mayor número posible de dominios
Es conveniente realizar búsquedas individuales para cada elemento de estructura secundaria
Los alineamientos múltiples de secuencia con varios posibles templates ayudan a minimizar los errores de alineamiento.
El template debería ser el homólogo más cercano.
107. Los picos obtenidos en un espectro de masas….
Corresponden solo a los valores masa/carga de las proteínas enteras de la muestra
Corresponden a los valores masa/carga de los fragmentos moleculares ionizados
Corresponden a los dominios de plegamiento en los que una proteína se divide
Corresponden fundamentalmente a las moléculas químicas añadidas en las modificaciones postraduccionales.
108. ¿Qué porcentaje de proteínas humanas tienen estructura disponible o pueden modelarse con AlphaFold2?
Menos del 20% de las proteínas, excluyendo las intrínsecamente desordenadas
La práctica totalidad de las proteínas, excluyendo las intrínsecamente desordenadas
Muy pequeño, la mayor parte de proteínas son estructuralmente desordenadas
AlphaFold2 solo puede modelar proteínas con templates adecuados, es decir, en torno al 50%.
109. ¿En qué metodología se basan los excelentes resultados predicitivos de AlphaFold y AlphaFold2?
Mecánica cuántica combinada con mecánica molecular
Modelado comparativo refinado con métodos físico-químicos
Identificación con templates mediante big data
Aprendizaje profundo (deep learning) a partir de alineamientos múltiples de secuencia.
110. La proteómica de expresión diferencial…
Solo necesita electroforesis bidimensional para identificar qué proteínas se expresan de forma diferente
Se usa para la identificación de variantes genéticas diferentes entre dos individuos
Estudia la expresión proteica solo con muestras marcadas químicamente
Estudia qué proteínas se expresan de forma diferente en condiciones distintas
111. Los residuos hot-spot son aquellos que…
Aparecen en el centro de la superficie de interacción, independientemente de su energía
Más contribuyen a la energía del complejo, y cuando se mutan a alanina empeoran la energía libre de unión en >1kcal/mol
Establecen los primeros contactos durante la formación del complejo
Cuando se mutan a alanina mejoran significativamente la energía libre de unión
112. ¿Cuál de estos métodos de predicción de residuos hot-spot no necesita la estructura del complejo?
MAPPIS
ROSETTA
NIP
FOLDEF
113. Las principales ventajas del método de docking PatchDock son:
La aplicabilidad a todo el tipo de biomolecular y la versatilidad en las funciones de puntuación
Su rapidez de centrar la búsqueda en zonas específicas
114. ¿Qué estrategia de docking es la que mejor representa el modelo de ajuste inducido?
Si son cambios pequeños docking seguido de refinado, pero cambios grandes, docking flexible
Dinámica molecular para la búsqueda inicial de orientaciones
El docking de cuerpo rígido, siempre que se use una función de puntuación energética
La generación de ensamblados conformacionales para las proteínas que interaccionan
115. ¿Cuál es la mayor dificultad que limita los resultados predictivos del docking?
La flexibilidad conformacional al interactuar las proteínas
El tamaño de las proteínas que interaccionan
La baja resolución en la descripción de las coordenadas
La falta de métodos de búsqueda de cuerpo rígido
116. ¿Cuántas proteínas no redundantes se estima que contiene el proteoma humano
varios millones
1.000.000
1000
20.000
117. El estudio del proteoma requiere de técnicas especializadas
Sí, son técnicas que derivan del análisis del genoma
No, cualquier técnica de estudio de proteínas puede aplicar directamente a proteómica
Sí, muchas son técnicas tradicionales usadas en el estudio de proteínas que se han adaptado para su aplicación a gran escala
No, ya que solo es necesario disponer de un ordenador personal con acceso a internet
118. ¿Qué porcentaje de las interacciones estimadas en el interactoma humano tienen estructura 3D conocida o se pueden modelar por homología?
Menos del 10%
La mayoría de las interacciones
Aproximadamente la mitad de las interacciones
Prácticamente todas las interacciones
119. Al comparar dos proteínas homólogas. ¿Cuáles son las regiones con la estructura más conservada?
Las cadenas laterales de los residuos más expuestos al solvente
Los bucles (loops)
Los elementos de estructura secundaria
En general, será difícil encontrar regiones estructuralmente conservadas
120. Dos proteínas son homólogas si...
Son productos de genes que han evolucionado del mismo ancestro
Tienen los residuos más importantes conservados
Tienen la misma topología
Necesariamente tienen la misma función
121. Existen varios motivos por los que las diferentes bases de datos de interacciones entre proteínas presentan a menudo resultados inconsistentes. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no representa ninguno de dichos motivos?
A. En general solo se conoce una parte de todas las posibles interacciones entre proteínas
B. Cada base de datos se enfoca a diferentes aspectos de dichas interacciones (organismos, técnicas experimentales, sistemas, etc.)
C. Algunos de los datos son erróneos debido al error experimental de las técnicas de detección de interacciones entre proteínas a gran escala
D. Las interacciones entre proteínas de membrana resultan más difíciles de detectar
122. ¿Cuál de las siguientes no es especialmente relevante para la caracterización biofísica de interacciones entre proteínas?
Resonancia de plasmón de superficie o BIACORE
Resonancia Magnética Nuclear (RMN)
Calorimetría de titulación isotérmica (ITC)
Doble híbrido de levadura
123. ¿Cómo se podría mejorar un modelo estructural de una proteína obtenido mediante modelado comparativo?
Modificando manualmente el alineamiento, cambiando el template principal o incluyendo nuevos templates
Solo se puede mejorar un modelo si se dispone de homólogos con alta similitud de secuencia (> 90%)
Nunca se debe tratar de mejorar un modelo estructural manualmente hay que confiar en los métodos automáticos
124. ¿Cuál de las siguientes aplicaciones computacionales no resulta especialmente útil para interpretar espectros de masas?
Servidor web SWISS-MODEL
Servidor web MASCOT
PeptideCutter
ProteinProspector
125. Cuando se evalúan los resultados de docking en un caso de pruebas, el valor de RMSD de ligando (ligand RMSD) de cada modelo de docking con respecto a la referencia siguiente forma:
Superponiendo los receptores del modelo y referencia y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia
Superponiendo las dos proteínas del modelo de docking en las proteinas correspondientes de la referencia, y calculando la RMSD de las dos proteínas entre modelo
Superponiendo las dos proteínas del modelo de docking en las proteínas correspondientes de la referencia, y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia
Superponiendo las zonas de interacción de modelo y referencia, y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia
126. ¿Qué tienen en común la mayor parte de métodos de refinado de modelos de docking?
La inclusión de moléculas de agua durante los cálculos
El uso de restricciones de distancia para limitar la búsqueda
La flexibilidad conformacional de las cadenas laterales de los residuos de interacción
Todos usan el mismo campo de fuerzas
127. Ejemplos de métodos de docking basados en FFT:
FTDock y ZDOCK
ICM-DISCO y RosettaDock
HADDOCK y ATTRACT
PatchDock y FireDock
128. El método de docking flexible FlexDock..
no se recomienda para proteínas multi-dominio
no resulta adecuado para ningún tipo de proteína flexible
es adecuado para proteínas de alta flexibilidad entre dominios
se usa para refinar modelos de docking de cuerpo rígido
129. En relación a las estrategias de muestreo, la mayoría de métodos de docking entre proteínas se pueden agrupar en:
Métodos de dinámica molecular y el resto
Muestreo de interacciones entre proteínas e interacciones con otras macromoléculas
Basados en secuencia y en estructura
Métodos de búsqueda exhaustiva (basados en geometría) y de búsqueda estocástica (basados en energía)
130. ¿Cuál de las siguientes opciones no es un componente de la cromatografía líquida?
Bomba peristáltica
Columna, donde se encuentra la fase estacionaria
Eluyente o fase móvil
Placa de capa fina, donde el eluyente asciende por capilaridad
131. La cromatografía UPLC…
132. El método de predicción de regiones de interacción ODA se basa en:
La energía de desolvatación obtenida cuando se posiciona una proteína específica en cada residuo de la superficie
La suma de las energías de desolvatación de los residuos incluidos en zonas de tamaño variable definidas alrededor de cada residuo de la superficie
La suma de todos los términos energéticos obtenidos cuando se posiciona una proteína específica en cada residuo de la superficie
El cálculo de potenciales estadísticos en base a la tendencia de cada residuo a interaccionar con otras proteínas
133. Las proteínas están formadas por
134. La proteómica es la ciencia que estudia…
las mutaciones que tienen lugar durante la transcripción
los modelos macromoleculares
el conjunto de proteínas expresadas en un organismo
las interacciones entre proteínas
135. ¿Cuáles son los métodos más usados en la caracterización de la expresión proteómica?
- Espectroscopia de fluorescencia y titulación por calorimetria
- Electroforesis en gel, cromatografía líquida y espectrometría de masa
- Secuenciación de Sanger y resonancia magnética nuclear
- Modelado molecular y docking
136. Los espectros de masas de alta resolución…
- permiten la separación de picos según la composición isotópica de los elementos que componen la muestra
- no resultan adecuados para secuenciar péptidos
- solo permiten calcular la masa de cada fragmento en función de la masa atómica promedio de cada elemento que compone la muestra
- no se suelen usar en proteómica por su alto coste y bajo rendimiento
137. Normalmente, cuando se evalúan los resultados de docking en un caso de pruebas, definimos un modelo de docking aceptable o cercano a la estructura nativa (near-native) de la siguiente forma:
- Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia ‹ 5 Amstrongs
- Cuando tiene la mitad de residuos de interacción correctamente predichos
- Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia < 10 Amstrongs
- Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia < 20 Amstrongs
138. Las mutaciones patológicas
- nunca afectan a la interacción con otras proteínas
- siempre afectan a la interacción con otras proteínas
- frecuentemente afectan a la interacción con otras proteínas
- rara vez afectan a la interacción con otras proteínas
139. Algunos de los tipos de cromatografia liquida usados en proteómica son
- Cromatografia de fase liquido-vapor y de liofilización
- cromatografía de altas velocidades y de rayos X
- cromatografía de afinidad y de intercambio iónico
- cromatografía de capa fina y de absorción por capilaridad
140. ¿Cuál de los siguientes errores no son especialmente relevantes en el modelado comparativo de proteínas?
- Limitaciones de los campos de fuerzas para describir la solvatación
- Errores de alineamiento
- Errores de empaquetamiento de cadenas laterales
- Regiones sin template o con templates no adecuado
141. La estructura primaria de las proteínas se refiere a …
- la longitud de la cadena peptídica
- el peso molecular de la cadena peptídica
- la composición en nucleótidos
- la secuencia lineal de aminoácidos
142. ¿Cuál de estas afirmaciones no es cierta?
La glicina es muy frecuente en hélices alta
Los aminoácidos tienen diferentes tendencias a aparecer en diferentes tipos de estructura secundaria
La prolina y la glicina son los aminoácidos con menor tendencia a aparecer en hélices alfa
La glicina es muy frecuente en giros beta
143. ¿Cuáles de los pares de métodos computacionales siguientes proporcionan el mismo tipo de información?
- MS-Isotope y bioDBnet
- Molecular Weight Calculator y ZDOCK
- MS-Digest y PeptideCutter
- UNIMOD y STAMP
144. El método de predicción de regiones de interacción NIP se basa en:
- La contribución a la energía de desolvatación de cada residuo en los 100 primeros modelos de docking
- El cálculo de potenciales estadísticos en los 100 primeros modelos de docking
- La frecuencia normalizada de cada residuo en las zonas de interacción de los 100 primeras modelos de docking
- Cálculos de dinámica molecular para los 100 primeros modelos de docking
145. ¿Cuál de las siguientes estrategias no es relevante para la identificación de homólogos remotos para una proteína dada?
- Uso de alineamientos de secuencia con matrices de sustitución específicas de posición
- Existencia de interacciones con proteínas comunes
- Existencia de punto isoeléctrico similar
- Uso de asociaciones funcionales
146. ¿Cuál de los siguientes programas se basa en el uso de potenciales estadísticos?
- AMBER
- PROSA
- CHARMM
- FTDOCK
147. Algunos de los tipos de cromatografía líquida usados en proteómica son….
● Cromatografía de fase líquido-vapor y liofilización
● Cromatografía de altas velocidades y de Rayos X
● Cromatografía de afinidad y de intercambio iónico
● Cromatografía de capa fina y de absorción por capilaridad
148. Los principales modelos postulados para el mecanismo de unión de las proteínas son:
● Llave y cerradura, ajuste inducido y selección conformacional.
● Rígido, flexible y semi-flexible.
● Modelo de Levinthal y de embudo.
● Modelo Browniano y de Monte-Carlo.