Biochemie II 2018

Question

Welche Enzymklassen brauchen NAD/ NAD+H

Answer 1

Oxidoreduktasen

Answer 2

Isomerasen

Answer 3

Hydrolasen

Answer 4

Hypovitaminose

Answer 5

Hypervitaminose

Answer 6

Hydrovitaminose

Answer 7

Hydravitaminose

Answer 8

ungesättigte Fettsäuren

Answer 9

gesättigte Fettsäuren

Answer 10

Kohlenhydrate

Answer 11

langanhaltende Wirkung

Answer 12

kurze Wirkung

Answer 13

keine Wirkung

Answer 14

Panthothensäure

Answer 15

Riboflavin

Answer 16

Carboxylierung

Answer 17

Decarboxylierung

Answer 18

Phosphorylierung

Answer 19

Transaminierung

Answer 20

für jede Aminosäure gibt es mindestens eine tRNA

Answer 21

Sie besitzt an jeder Kleeblattschleife ein Anticodon

Answer 22

Sie ist spezifisch und macht 1% der Gesamt-RNA aus

Answer 23

Die tRNA gehört zu den codierenden RNAs

Answer 24

Im Zellkern und Cytosol

Answer 25

Im Zellkern und ER

Answer 26

Im Cytosol und ER

Answer 27

Im Golgi und im Cytoplasma

Answer 28

Sie haben keine Beta-Amylase

Answer 29

Sie haben keine Enzyme, die 1,4-beta-glykosidische Bindungen spalten können

Answer 30

Sie haben keine Enzyme, die 1,4-alpha-glykosidische Bindungen spalten können

Answer 31

Sie haben keine Bakterien die ß-Amylase spalten können

Answer 32

Harnsäure (Urat)

Answer 33

Calciferol

Answer 34

Riboflavin

Answer 35

Ascorbinsäure

Answer 36

Translokation

Answer 37

Vesikulärer Transport

Answer 38

Dislokation

Answer 39

Transport durch Poren

Answer 40

Saure Phosphatase

Answer 41

alpha-Mannosidase II

Answer 42

Na+/K+-ATPase

Answer 43

Elektronentransportkette

Answer 44

Citratzyklus

Answer 45

Fermentation

Answer 46

Das Binden von O2 erleichtert die Bindung weiterer O2 Moleküle

Answer 47

Der transzelluläre O2 Transport im Muskel ist schwerer

Answer 48

Der Transport von Bilirubin wird erleichtert

Answer 49

Das Binden von O2 erleichtert das Binden von CO2 Molekülen

Answer 50

Erythrozytensynthese im Knochenmark ist eingeschränkt

Answer 51

Erythrocyten benötigen Folsäure

Answer 52

B9/12 sind die Energielieferanten der Erythrocyten

Answer 53

Ubiquitinierte Proteine

Answer 54

Aromatischen AS am N-terminus

Answer 55

Aromatische AS am C-terminus

Answer 56

Peptide mit dem C-terminalen “Ser-Lys-Leu”-Signal

Answer 57

Spaltung einer säureanhydridbindung und Abspaltung eines Phosphats -> AMP

Answer 58

Bildung einer Säureanhydridbindung und Abspaltung eines Phosphat -> AMP

Answer 59

Spaltung einer säureanhydridbindung und Abspaltung eines Phosphats -> ATP

Answer 60

Bildung einer Säureanhydridbindung und Abspaltung eines Phosphats -> ATP

Answer 61

ATP mit Magnesium

Answer 62

GTP mit Calcium

Answer 63

TTP mit Zink Ionen

Answer 64

CTP mit Fe-Ionen

Answer 65

Bei der Umsetzung von Arginin mit der NO-Synthetase

Answer 66

Bei der Cobalamin Synthese

Answer 67

Beim Abbau der Häm-Gruppe von Hämoglobin

Answer 68

anabole Teil des Pentosephophatwegs

Answer 69

Umwandlung der Aminosäure zu Oxosäure (Ketosäure) und Ammoniak

Answer 70

Umwandlung der Aminogruppe einer Aminosäure zu einer Oxosäure (Ketosäure)

Answer 71

Umwandlung einer Aminosäure in eine Carbonsäure und Ammoniak

Answer 72

Umwandlung der Aminogruppe einer Aminosäure zu Carbonsäure

Answer 73

gesunde Zellen

Answer 74

als Zuckerkapsel um Neutrophile Granulozyten

Answer 75

als Polysaccharidketten an Makrophagen

Answer 76

als Disaccharide angehängt

Answer 77

an Glykoproteinen auf Erythrozyten

Answer 78

der Einbau von verschiedener Exons in eine fertige mRNA

Answer 79

Introns werden in der fertigen mRNA behalten

Answer 80

Änderung der Reihenfolge verschiedener Exons auf einer reifen mRNA

Answer 81

Sec23/Sec 24, Sec13/Sec31, Sec 16 und GTPase Sar1

Answer 82

AP-1,-2,-3 und GTPase Sar1

Answer 83

Sec… und ARF

Answer 84

AP-... und ARF

Answer 85

Desoxyribose, Phosphat, Adenin, Guanin, Thymidin

Answer 86

Desoxyribose, Phosphat, Asparaginsäure, Glycin

Answer 87

Ribose, Phosphat, Adenin, Guanin, Thymidin, Cytosin

Answer 88

Ribose, Phophat, Adenin, Uracil, Guanin, Cytosin

Answer 89

cotranslational im ER und posttranslational im Golgi

Answer 90

posttranlational im Golgi

Answer 91

cotranslational im ER

Answer 92

Prätranslational im Cytoplasma

Answer 93

Immunabwehr

Answer 94

Sauerstofftransport

Answer 95

Blutfarbstoff

Answer 96

B - Lymphozyten

Answer 97

T-Lymphozyten

Answer 98

Granulozyten

Answer 99

T Helferzellen

Answer 100

Kinesin zum (+) Pol und Dynein zum (-) Pol

Answer 101

Myosin zum + Pol und Dynein zum - Pol

Answer 102

Kinesin zum (-) Pol und Dynein zum (+) Pol

Answer 103

Myosin zum - Pol und Kinesin zum + Pol

Answer 104

Bindung von Faktor C3b am Antigen

Answer 105

Bindung von Faktor C5a am Antigen

Answer 106

Bindung von Faktor 1cq am Antigen

Answer 107

Bildung vom Membran Attack Complex (MAC)

Answer 108

Hemmt die Pyruvatdehydrogenase

Answer 109

Reguliert allosterisch die PFK1

Answer 110

antiallosterische Wirkung auf die Hexokinase

Answer 111

alle Basen der mRNA und dem Anticodon der tRNA müssen vollständig komplementär sein

Answer 112

zwischen der 3. Base des Codons und der 1. Base des Anticodons können modifizierte Basenpaarungen möglich sein

Answer 113

bindet tRNA ein sogenanntes Wobble-Codon der mRNA

Answer 114

Instabilität der DNA (es entsteht eine wackelige DNA, zu engl. “Wobble”)

Answer 115

Oxalacetat

Answer 116

Pyrimidine

Answer 117

Phospholipide

Answer 118

Thromboxan

Answer 119

Aminosäuren

Answer 120

Interleukine

Answer 121

als Aminogruppendonator bei de novo Purinbiosynthese

Answer 122

als Formylgruppendonator bei salvage pathway der de novo Purinbiosynthese

Answer 123

als Formylgruppendonator bei de novo Purinbiosynthese

Answer 124

als Aminogruppendonator bei de novo Pyrimidinbiosynthese

Answer 125

Alanin-Aminotransferase

Answer 126

alle Aminotransferasen

Answer 127

3 Mrd. Basenpaare, an Histone gebunden

Answer 128

mehrere Plasmide

Answer 129

Ringförmiges Genom mit 4 Mio. Basenpaaren

Answer 130

lineares Genom mit Telomeren am Ende

Answer 131

Es sind molekulare Chaperone, die an Aminosäuren binden

Answer 132

funktionieren als Lektine, Ca-Abhängige Bindung von Kohlenhydratketten fehlgefalteter Proteine

Answer 133

Bindung an Peptide und unterstützen so die korrekte Proteinfaltung

Answer 134

Bildung von Disulfidbrücken

Answer 135

Verhindert die Membranfusion (Degradierung von SNARE-Proteinen)

Answer 136

Verhindert Proteinfaltung durch allosterische Blockierung

Answer 137

Blockierung von Ca-Einstrom am terminalen Axon

Answer 138

Die alpha- unterheinheit des G-Proteins fungiert als GTPase

Answer 139

Die alpha-untereinheit des G-Proteins ist GTP-assoziiert

Answer 140

die alpha Untereinheit liegt in 2 Teilen vor

Answer 141

Die alpha-untereinheit liegt GDP-gebunden vor

Answer 142

der Blutspiegel an Triaglyceriden und … (?) steigt

Answer 143

der Leberfettgehalt nimmt ab

Answer 144

der Blutspiegel von Acetoacetat und Hydroxybutarat steigt

Answer 145

der Citratspiegel in der Leber sinkt

Answer 146

Sphingomyelin

Answer 147

Phosphatidylserin

Answer 148

Phosphatidylchlorin

Answer 149

Cholesterol

Answer 150

UDP-N-Acetylglucosamin, GDP-Mannose, UDP-Glucose, UDP-Galactose

Answer 151

UDP-N-Acetylglucosamin, UDP-Mannose, GDP-Glucose, UDP-Galactose

Answer 152

UDP-N-Acetylglucosamin, UDP-Mannose, GDP-Glucose, GDP-Galactose

Answer 153

P-N-Acetylneuraminsäure, GDP-Mannose, UDP-Glucose, UDP-Galactose

Answer 154

aufgrund ihrer Permeabilität gelangen sie schnell zum Zielort

Answer 155

Radikaleigenschaften begünstigen schnelle Reaktion im Cytosol

Answer 156

hohe Affinität zu Hämoglobin ermöglicht direkten Transport zur Zielzelle

Answer 157

toxische Eigenschaften ermöglichen ...

Answer 158

Schrumpfen, Wasserentzug, ATP-abhängig, Präsentation von Phosphatidylserin an Membranoberfläche

Answer 159

Anschwellen der Zelle,...

Answer 160

Anschwellen

Answer 161

Katabolischer Prozess

Answer 162

erhöhte Glukosefreisetzung cAMP abhängig

Answer 163

unveränderte Glukosefreisetzung

Answer 164

verringerte Glukosefreisetzung

Answer 165

erhöhte Glukosefreisetzung cAMP unabhängig

Answer 166

Calciferol

Answer 167

Riboflavin

Answer 168

Wasserstoffbrückenbindungen

Answer 169

kovalente Bindungen

Answer 170

ionische Bindungen

Answer 171

ungeladene ionische Bindung

Answer 172

prosthetische Gruppe

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Descripción

Resumen del Recurso

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Pregunta 13

Pregunta 14

Pregunta 15

Pregunta 16

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Pregunta 19

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