Pregunta 1
Pregunta
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de apoenzima
Pregunta 2
Pregunta
enzimas aumentan la energía de activación del proceso en el que participan
Pregunta 3
Pregunta
Los enzimas son muy abundantes en la célula por el consumo de los mismos durante las reacciones metabólicas
Pregunta 4
Pregunta
La unión enzima-sustrato se realiza mediante enlaces covalentes
Pregunta 5
Pregunta
Las ligasas Catalizan la unión de moléculas mediante la energía del ATP
Pregunta 6
Pregunta
A mayor valor de Km, mayor afinidad de una enzima por su sustrato
Pregunta 7
Pregunta
Km es una constante que equivale a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción se hace el doble de su valor máximo
Pregunta 8
Pregunta
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de holoenzima
Pregunta 9
Pregunta
Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero no afectan a su actividad
Pregunta 10
Pregunta
Oxido reductasas Separan átomos de hidrógeno del sustrato o aceptan sus electrones
Pregunta 11
Pregunta
Una enzima puede experimentar un cambio de conformación cuando se fija al sustrato
Pregunta 12
Pregunta
las enzimas se consumen en el transcurso de la reacción
Pregunta 13
Pregunta
Los enzimas alostéricos, son enzimas con una gran susceptibilidad de ser reguladas
Pregunta 14
Pregunta
La inhibición de tipo no competitivo se revierte aumentando la [S]
Pregunta 15
Pregunta
Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7,5
Pregunta 16
Pregunta
Hidrolasas Rompen enlaces añadiendo una molécula de agua
Pregunta 17
Pregunta
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar juntos en la estructura primaria de la enzima
Pregunta 18
Pregunta
Los inhibidores irreversibles de las enzimas forman enlaces débiles con cadenas laterales de los sitios activos de los residuos de las enzimas
Pregunta 19
Pregunta
Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente débiles
Pregunta 20
Pregunta
Muchas enzimas alostéricas se encuentran al final de vías metabólicas
Pregunta 21
Pregunta
En 1958, Koshland propuso la hipótesis de la llave-cerradur
Pregunta 22
Pregunta
Isomerasas Catalizan cambios de posición de grupos de una parte a otra de la misma molécula
Pregunta 23
Pregunta
El sustrato queda ligado a una región específica del enzima que se denomina sitio alostérico
Pregunta 24
Pregunta
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente
Pregunta 25
Pregunta
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de ordenadas me permite calcular la Km
Pregunta 26
Pregunta
Los cambios de pH alteran la actividad enzimática
Pregunta 27
Pregunta
Transferasas Pasan radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento los radicales queden libres
Pregunta 28
Pregunta
Todos los residuos aminoácidos de un enzima están en contacto con el sustrato
Pregunta 29
Pregunta
En la inhibición de tipo competitivo el valor de Km no se modifica, pues el sustrato reacciona con la enzima igual que en ausencia del inhibidor.
Pregunta 30
Pregunta
La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=7, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12 F
Pregunta 31
Pregunta
Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
Pregunta 32
Pregunta
Liasas Separan grupos sin intervención de agua, generando dobles enlaces
Pregunta 33
Pregunta
El sitio activo de un enzima es plano, compuesto de grupos R que proceden de diferentes aminoácidos
Pregunta 34
Pregunta
En 1894, Emil Fischer propuso el modelo del ajuste inducido
Pregunta 35
Pregunta
El inhibidor acompetitivo se une a la enzima libre al mismo sitio que el sustrato y son estructuralmente similares al sustrato
Pregunta 36
Pregunta
Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato
Pregunta 37
Pregunta
La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en un enzima recibe el nombre de holoenzima
Pregunta 38
Pregunta
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar separados en la estructura primaria de la enzima
Pregunta 39
Pregunta
Las enzimas alostéricas presentan la clásica de Michaelis-Menten, apareciendo una sigmoide
Pregunta 40
Pregunta
Todos los inhibidores se unen al enzima por el centro activo
Pregunta 41
Pregunta
Los zimógenos son enzimas que se sintetizan inactivos y que requieren un cambio posterior para ser activos
Pregunta 42
Pregunta
Hipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES] se mantiene casi constante durante gran parte de la reacción
Pregunta 43
Pregunta
Una gráfica de datos cinéticos V0/(S) que produce una curva sigmoide nos indica la ocurrencia de interacciones cooperativas entre las subunidades de la enzima
Pregunta 44
Pregunta
Un inhibidor competitivo reacciona irreversiblemente con el enzima para formar un complejo enzima-inhibidor
Pregunta 45
Pregunta
El inhibidor no competitivo no modifica la Vmax
Pregunta 46
Pregunta
Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática
Pregunta 47
Pregunta
El sustrato es la molécula que va a transformar el enzima
Pregunta 48
Pregunta
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de las ordenadas me permite calcular la Km