Cinética Enzimática

Nodos de los diagramas

• CINÉTICA ENZIMÁTICA

• Enzima y sustratos libres forman rápidamente un complejo enzima-sustrato y en un segundo paso más lento se rompe liberando productos y enzima.

•    E+S ---- ES----P Utilidad: para análisis diferentes en formas de inhibición enzimática

• Explicación general: cinética de enzimas no alostéricas Autores: Leonor Michaels y Maud Menten Antecedentes: Victor Henri y Hill Archibald.

• Ec. Lineaweaver-Burk: forma lineal. Proceso matemático

• Ecuación en relación a: -velocidad de reacción catalizadora por enzima. -sustrato(su concentración)  a través de Vmax y Km.

• Importancia fisiológica de valores Vmáx y Km(ej. exocinasa/glucocinasa). su importancia radica para saber las velocidades que se llevan en las reacciones catabólicas/metabólicas de nuestro organismo.

• ES IMPORTANTE POR LA VELOCIDAD QUE SE DESPRENDE

• Ecuaciones (binary/octet-stream)

• -Cantidad de Enzima presente (E) -poder catalítico de enzima (K2) -Afinidad enzima por sustrato (Km) -Cantidad sustrato presente (S)  

• Facilidad de E de acoplarse

• La unión del sustrato  induce la estabilización del estado de transición

• Que induce  Disminución de la energía de activación. 

• Que induce mayores tasas de S-P.  PEEERO sin cambio en el equilibrio de la reacción :)

• Como los cambios en la S afectan la V0, por ejemplo para Michaelis-Menten: una representación de S frente a v0 es hiperbólica

• Que predice que: Cuando S es mucho mayor que Km, la velocidad de la reacción es independiente de S. SE DENOMINA ORDEN CERO

•   Cuando S es inferior a Km, la velocidad de la reacción es proporcional a S. se denomina PRIMER ORDEN

• Cinetica (binary/octet-stream)