3. Proteinstruktur

Pregunta	Respuesta
Vad är en amfipatisk alfa-helix och vad kan den bilda?	Mönster av hydrofoba/hydrofila aminosyror -> en hydrofob/hydrofil sida - kan bilda coil-coiled de hydrofoba aminosyrorna vänder sig inåt mot varandra och helixarna tvinnas
Hur är ett beta-flak uppbyggt? Hur ser backbone ut?	Består av 5-10 aminosyror. Flaken kan ligga både parallellt och antiparallellt. Backbone är nästan alltid utsträckt och kedjorna binder till varandra med vätebindningar.
Vad är glykosylering? När sker det?	En mono- eller polysackarid fäster kovalent till sidokedjor av ex. ser, tyr, arg. Sker under och efter proteinsyntes
Vad är random coil? Ge ett exempel på random coil.	Varken alfa-helix eller beta-flak - ett virrvarv av peptidkedjor där även sidokedjor kan bilda bindningar. Exempel = denaturerat protein
Vad innebär hydroxylering? Vilken typ av enzymer katalyserar reaktionerna?	Ett väte byts ut mot en OH-grupp. Katalyseras av hydroxylaser.
Vad innebär fosforylering? Vilken typ av enzymer katalyserar?	En fosfatgrupp binds kovalent till ett protein. Kinaser katalyserar additionen medan fosfater katalyserar hydrolysen
Vad är metylering?	Ett H byts ut mot en metylgrupp i sidokedjorna på ex. Arginin eller Lysin
Vad är acetylation och när sker reaktionen?	"Hänger på" en acetylgrupp på N-terminalen eller på lysins sidokedjor. Sker under och efter proteinsyntes
Vad bestämmer aminosyrornas tredimensionella struktur?	Ordningen på aminosyrorna (som i sin tur är kodat i aminosyrorna)
Vad karakteriserar alfatiska och aromatiska aminogrupper?	De är opolära - dvs relativt olösliga i vatten, finns ofta i membran
Vad karakteriserar polära aminosyror?	Mer vattenlösliga
Vad karakteriserar basiska och sura aminosyror?	Ger laddning och buffringskapacitet.
Vilken laddning har proteiner i surt/basiskt pH?	Alla proteiner är + i surt pH coh - i basiskt pH
Vilka "kategori" tillhör aminosyran prolin?	Iminosyra
Vilka är de neutrala, sura och basiska aminosyrorna?	Neutrala = Serin, Treonin, Aspargin, Glutamin Sura = Glutaminsyra och asparginsyra Basiska = Histin, lysin, arginin
Vad är "särskilt" med aminosyrornas peptidbindningar?	Den är fixerad vid ca 180 grader - stel bindning som fluktuerar mellan de elektronegativa syret och kvävet
Vad bygger upp backbone?	Aminosyrornas amidgrupp, alfa-kolet, alfa-vätet och karboxylgruppen - dvs oberoende av vilken aminosyra som ingår
Vilka aminosyror är polära och vilka är opolära?	Opolära = glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, cystein, metionin, fenylalanin, tyrosin, tryptophan Polära = Serin, treonin, aspargin, glutamin, glutaminsyra, asparginsyra, histin, lysin, arginin
Nämn de alfatiska aminosyrorna	Glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin
Nämn de aminosyror som innehåller svavel och de aromatiska aminosyrorna	Svavel = Cystein, metionin Aromatiska = fenylalanin, tyrosin, tryptophan
Vad är en kvartärstruktur och "subunit"?	Beskriver hur de olika polypeptiderna förhåller sig till varandra. Subunits = proteiner i ett kvartenärt komplex
Vad är amyloid?	Uppkommer från ett antal felveckade proteiner och polypeptider som naturligt förekommer i kroppen. Proteinerna "klistrar sig mot varandra" och kan orsaka amyloida sjukdomar.
Vad är en tertiär struktur?	En struktur bestående av alfa-helix och/eller beta-flak eller random coil
Vad händer med proteinets resp. H2Os oordning vid veckning?	Proteinets oordning minskar (= ej fördelaktigt, tar energi). H2O oordning ökar eftersom proteinets hydrofoba delar vänds inåt, bort från H2O
Vad är "two state folding"?	Övergång från oveckat till veckat protein sker i ett tag
Vad är konformation?	En ögonblicksbild på en molekyls form p.g.a. dess rörlighet
Vad är en "chaparone"?	En hjälparmolekyl vid veckning. Kräver ATP eftersom den förändrar bindningarna i proteinet.
Vad är en disulfidbindning?	Bindning (-S-S-) mellan två cystein
Vad är en prostetisk grupp?	En typ av kofaktor. Starkt bundet till proteinet och nödvändigt för dess funktion.
Vad är "induced fit" och "conformational trapping"?	Induced fit - Enzymets active site kompletterar sin form efter att substratet har bundit Conformational trapping - Delar av ett eller flera proteiner är flexibla och kan därmed anta olika konformationer för att binda sin interaktionspartner
Vilka bindningar bygger upp en tertiär struktur?	Många svaga icke kovalenta bindningar, ofta elektrostatiska, vätebindningar eller wan deer vaals från såväl sidokedjor som backbone
Hur fördelas aminosyrorna vid veckning? Vilken del är det då som är mest avgörande för proteinets veckning?	Hydrofoba aminosyror inåt, polära och veckade utåt. Därav är det aminosyrornas sidokedjor som är avgörande för dess veckning
Hur är energifördelningen i veckat vs. oveckat?	Oveckat = hög energi Veckat = låg energi (energin ligger i bindningarna)
I vilka två undergrupper kan ett proteins integrationer med andra molekyler delas in i?	Induced fit och conformational trapping

Siguiente

Descripción

Resumen del Recurso

Similar

	Creado por stina.k.paulsson hace alrededor de 10 años