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Descripción
Fichas por Ruan Silva, actualizado hace 12 meses
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Creado por Ruan Silva
hace 12 meses
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| Pregunta | Respuesta |
| Define ribozimas | MOLECULAS DE ARN CON CAPACIDAD CATALITICA |
| Km se relaciona con: ( ) la unión de la enzima a un regulador alostérico ( ) la afinidad de la enzima por su sustrato | LA AFINIDAD DE LA ENZIMA POR SU SUSTRATO |
| El modelo de interacción de enzima – sustrato actualmente se toma como: ( ) ajuste inducido ( ) llave cerradura | AJUSTE INDUCIDO |
| Un inhibidor que se parece estructuralmente al sustrato se denomina: ( ) acompetitivo ( ) competitivo | COMPETITIVO |
| Las transferasas son designados con la numeración: | 2 |
| El CTP es un regulador de la aspartato transcarbamilasa del tipo | ALOSTERICO |
| La proteólisis parcial es un ejemplo de regulación | COVALENTE |
| La eliminación de un hexapéptido N-terminal se realiza para la regulación de: | TRIPSINOGENO |
| Triada catalítica de la quimotripsina | SERINA HISTIDINA AC. ASPATICO |
| Aminoácidos importantes en la catálisis de la triosa fosfato isomerasa | AC. GLUTAMICO HISTIDINA |
| Los cofactores se incorporan de manera firme y estable en la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes V O F | F, ES TRANSITORIA Y INSTABLE |
| Las vitaminas B solubles en agua suministran componentes importantes de numerosas coenzimas. V O F | V |
| Las coenzimas sirven como medios reciclables que transportan muchos sustratos desde un punto dentro de la célula a otro. V O F | V |
| La transaminación ocurre por mecanismo de unión enzima-sustrato, denominado “aleatoria” V O F | F, MECANISMO DE PING PONG |
| El estado intermedio de transición, consiste en una especie transitoria que representa el puntointermedio en la transformación de sustratos a productos. V O F | V |
| La mayoría de las enzimas intracelulares exhiben una actividad óptima en los valores de pHentre 3 y 10 V O F | F, PH 5 Y 9 |
| La ecuación de Hill describe el comportamiento de las enzimas que exhiben unión cooperativade sustrato V O F | V |
| Los enzimólogos emplean una representación gráfica de la ecuación de Hill originalmentederivada para describir la unión cooperativa de O2 por la hemoglobina. V O F | V |
| explica los tipos de unión enzima sustrato ALEATÓRIA: | NO HAY UNA ORDEN ESPECIFICO PARA LA UNION DE SUSTRATOS |
| explica los tipos de unión enzima sustrato SECUENCIAL: | todos los sustratos deben unirse al enzima antes de que se libere cualquier producto |
| explica los tipos de unión enzima sustrato PING PONG: | uno de los productos es liberado antes de que el segundo sustrato se una al enzima |
| Explica cómo el pH influye en la velocidad de las reacciones enzimáticas. | Cambios en el pH pueden alterar la estructura tridimensional de la enzima, afectando su capacidad para unirse a los sustratos y catalizar reacciones. |
| Explica cuál es el efecto de la variación de la temperatura sobre la velocidad de reacción de lasreacciones enzimáticas | debido a un aumento en la energía cinética de las moléculas |
| Define inhibidor suicida | es un tipo de inhibidor enzimático que se une irreversiblemente a la enzima |
| Qué son isoenzimas?. Cita ejemplos. | Estas variantes tienen estructuras y propiedades cinéticas ligeramente diferentes, pero catalizan la misma reacción química LDH: LACTATO DESHIDROGENASA CK: CREATINA CINASA |
| Cita enzimas séricas usadas para el diagnóstico clínico | AMILASA LIPASA CREATINA CINASA AMINOTRASFERASA |
| Cuáles son las enzimas que se determinan en un perfil hepático | Alanina aminotransferasa (ALT): • Aspartato aminotransferasa (AST): • Fosfatasa alcalina (ALP): • Gamma-glutamil transferasa (GGT): . • Bilirrubina: SIRVEN PARA DIAGNOSTICA EFEREMEDADES HEPATICAS |
| ¿Qué es energía de activación, Ea | La energía de activación es la energía mínima necesaria para iniciar una reacción química |
| Cuántos puentes disulfuro tiene en su forma activa la quimotripsina | cinco puentes disulfuro |
| Inhibidores irreversibles | CIANURO SARÍN PARATIÓN |
| Mecanismos de regulación enzimática | MODIFICACION ALOSTERICA PROTEOLISIS PARCIAL MODIFICACION COVALENTE (reversible o irreversible) |
| Cuántos segmentos tiene la α-quimotripsina | 3 segmentos polipeptídicos |
| La cascada de coagulación es un buen ejemplo de mecanismo de regulación enzimática | COVALENTE IRREVERSIBLE |
| Ejemplos de modificaciones covalentes “reversibles” | FOSFORILACIÓN METILACION ACETILACION |
| En el mecanismo de acción de la quimotripsina, el aminoácido acilado es la His57. V o F | F, LA SERINA |
| La modificación por fosforilación/desfosforilación de una enzima corresponde a la regulación | COVALENTE REVERSIBLE |
| A qué modelo corresponde el mecanismo de la proteasa de VIH | ÁCIDO BASICA |
| Cuál de las siguientes tiene más afinidad por el sustrato? | KM=3 |
| Indica la numeración para designar TRANSFERASAS: ISOMERASAS: | 2 5 |
| indica una clase de enzima que usa coenzima (nombre de la clase ydesignación numérica) | Lactato deshidrogenasa (LDH): Oxidorreductasas; designación numérica: 1 |
| En el mecanismo de acción de la quimotripsina; ¿el péptido que se libera primero es | C-TERMINAL |
| Aminoácido acilado durante la catálisis mediada por quimotripsina: | SERINA |
| Nombre que se le da a la enzima asociada a un metal en forma estable: | METALOENZIMA |
| Menciona una coenzima que participa en la transferencia del hidrógeno: | NAD+ |
| Cuál es el mecanismo de catálisis que se relaciona con el “mecanismo de ping-pong” | CATALISIS COVALENTE |
| La característica que mejor se relaciona con las isoenzimas | CATALIZAN LA MISMA REACCION |
| Enzima que realiza el primer corte para la activación de quimotripsinógeno: | TRIPSINA |
| Marca los fármacos que son inhibidores suicidas | 5- FLUOROURACILO ACIDO ACETIL-SALICILICO |
| La lipasa se sensible a hormona se halla activada en su forma: | FOSFORILADA |
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