Proteínas

1. Enzimática

   Nota:

   • FUNCIÓN ENZIMÁTICA: -Posibilitar las reacciones químicas celulares
2. Reserva energética

   Nota:

   • FUNCIÓN DE RESERVA ENERGÉTICA: -Algúmina del huevo
3. Estructural

   Nota:

   • FUNCIÓN ESTRUCTURAL: - Colágeno -Queratina
4. Reguladora

   Nota:

   • FUNCIÓN REGULADORA: -Proteinas o péptidos que modifican la actividad celular -Ej: factores de transcripción
5. Movimiento

   Nota:

   • FUNCIÓN DE MOVIMIENTO: -Proteinas contráctiles -Ej: actina y miosina (en músculos)
6. Transporte

   Nota:

   • FUNCIÓN DE TRANSPORTE: -Hemoglobina -Lipoproteinas -Transportadores de membrana
7. Almacenamiento

   Nota:

   • FUNCIÓN DE ALMACENAMIENTO: -Ferritina (se combina con Fe para guardarlo en el hígado)
8. Defensa

   Nota:

   • FUNCIÓN DE  DEFENSA: -Inmunoglobulina (anticuerpo)
9. Identificante celular

   Nota:

   • FUNCIÓN DE IDENTIFICANTE CELULAR: -Determinante antigénico
10. Hormonal

    Nota:

    • FUNCIÓN HORMONAL: -Mensajeros
11. Plegamiento

    Nota:

    • FUNCION DE PLEGAMIENTO: -Chaperonas -Chaperoninas
12. Homeostática

    Nota:

    • FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA: -Albuminas sanguíneas

1. Estructura
   1. Grupo ácido
   2. Grupo amina
   3. Grupo R diferenciador
   4. Carbono alfa
2. Propiedades
   1. Anfóteros

      Nota:

      • MOLÉCULAS ANFÓTERAS: Moléculas que pueden comportarse como ácidos (donando cationes de H) o bases (captando cationes de H)
      1. Pk1

         Nota:

         • Pk1: --> Pk1=-Log(K1) -pH para el cual el 50% del aminoácido está en forma protonada y el 50% en forma de Zwitterion
      2. Pk2

         Nota:

         • Pk2: -pH para el cual el 50% del aminoácido se encuentra en forma desprotonada y el 50% en forma de Zwitterion
      3. Punto isoeléctrico

         Nota:

         • PUNTO ISOELÉCTRICO: -pH del medio para el que el 100% de los aminoácidos están en forma de Zwitterion --> P.I.= 1/2 (Pk1+Pk2)
      4. Variación de carga según pH

         Nota:

         • VARIACIÓN DE CARGA SEGÚN pH: - a mayor pH aminoácido más desprotonado
   2. Cristalizables
   3. Se disuelven en agua
   4. Isomería óptica
3. Clasificación
   1. Polares

      Nota:

      • AMINOÁCIDOS POLARES: -Serina -Cisteina
   2. Apolares

      Nota:

      • AMINOÁCIDOS APOLARES: -Prolina (el grupo R forma un ciclo con el NH) -Metionina (1º aminoácido de las cadenas peptídicas)
   3. Con carga
      1. Básicos

         Nota:

         • AMINOÁCIDOS BÁSICOS: (+) -Arginina -Histinina
      2. Ácidos

         Nota:

         • AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: (-) -Ácido aspártico -Ácido glutámico
4. Enlace peptídico

   Nota:

   • ENLACE PEPTÍDICO: -Enlace de tipo AMIDA -Enlace rígido -Los átomos unidos el carbono del grupo ácido y al nitrógeno del grupo amina están en el mismo plano

1. Homoproteínas

   Nota:

   • HOMOPROTEÍNAS -Formadas exclusivamente por aminoácidos -En general son proteínas fibrosas con función estructural -Ej: colágeno, queratina, elastina, miosina, fibrina.
2. Heteroproteínas

   Nota:

   • HETEROPROTEÍNAS -Proteínas que contienen un grupo prostético
   1. Glucoproteínas

      Nota:

      • GLUCOPROTEÍNAS -Tienen azúcares unidos
   2. Lipoproteínas
   3. Nucleoproteínas

      Nota:

      • NUCLEOPROTEÍNAS -Asociadas a ácidos nucéicos -Ej: histonas (asociadas al ADN para formar la cromatina), protaminas (asociadas a ADN en los espermatozoides)
   4. Fosfoproteínas

      Nota:

      • FOSFOPROTEÍNAS -Grupo fosfato unido a proteína -Ej: caseína, vitelina
   5. Cromoproteínas

      Nota:

      • CROMOPROTEÍNAS -Contienen grupos prostéticos pigmentados -Ej: hemoglobina o mioglobina (tienen el grupo HEMO, anillo tetrapirrólico con Fe en el centro)

1. Homeostasis

   Nota:

   • HOMEOSTASIS -Osmorregulación: presencia o no de albúminas (actúan de soluto) -Amortiguadoras de pH: pueden comportarse como ácidos o como bases tomando o dando H+ y variar el pH
2. Solubilidad

   Nota:

   • SOLUBILIDAD -Gracias a grupos R con carga o polares que se situan en la superficie externa pueden establecer puentes de H con el agua. -Fibrosas--> insolubles -Globulares--> solubles
3. Especificidad

   Nota:

   • ESPECIFICIDAD -Son específicas de la especie o incluso indivíduo (ej: HLA, NCH)
4. Desnaturalización

   Nota:

   • DESNATURALIZACIÓN -Es la pérdida de la conformación espacial de una proteína. Ej: rotura de puentes disulfuro -Causas:      -Agentes desnaturalizantes (sustancias químicas)     -Cambios en el pH--> alteración de cargas en proteínas     -Aumento de la temperatura

Nota:

• ESTRUCTURA: -Sólo algunas secuencias de amino ácidos dan proteínas estables y funcionales. -Posible nº de proteínas diferentes con el mismo nº de aminoácidos => 20^n; si n= nº de aminoácidos de la cadena -Según el nº de aminoácidos:     -n<10: oligopéptido     -10     -n>100: proteína -Insulina es la primera proteína de la cual se determina la secuencia -Son los enlaces "phi" o "psi" los que permiten el plegamiento de las cadenas

1. Primaria

   Nota:

   • ESTRUCTURA PRIMARIA: -Secuencia de aminoácidos
2. Secundaria

   Nota:

   • ESTRUCTURA SECUNDARIA: -1º Plegamiento de la cadena polipeptídica -2D
   1. Hélice alfa

      Nota:

      • HELICE ALFA: -Disposición helicoidal de la cadena en zig-zag con grupos R hacia el exterior de la hélice -Estabilizada por puentes de H intercatenarios -La prolina desestabiliza la hélice alfa  -Sentido de avance dextrógiro con 3,6 aminoácidos por vuelta -Proteinas fibrosas:     -Ej: Queratina
   2. Lámina beta

      Nota:

      • LÁMINA BETA: -Disposición paralela o antiparalela de las cadenas en zig-zag a modo de una lámina plegada -Grupos R dispuestos de manera opuesta (arriba-abajo) -Estabilizadas por puentes de H intercatenarios -Ej: Fibroína
   3. Cadena pro-alfa

      Nota:

      • CADENA PRO-ALFA: -Hélice levógira y rica en prolina -3 aminoácidos por vuelta -Forman parte de las fibras de colágeno
3. Terciaria

   Nota:

   • ESTRUCTURA TERCIARIA: -2º Plegamiento de la cadena polipeptídica -3D-Las proteinas con esta estructura se denominan GLOBULARES -La  forma espacial depende de la secuencia de aminoácidos -Las chaperoninas intervienen en el plegamiento correcto de las proteinas
   1. Fuerzas intermoleculares
      1. Fuerzas de Van der Waals
      2. Puentes de disulfuro

         Nota:

         • PUENTES DE DISULFURO: -Entre Cisteinas
      3. Puentes de H
      4. Interacción iónica
      5. Interacción hidrofóbica o apolar
   2. Bisagras

      Nota:

      • BISAGRAS: -Zonas de transición entre dominios
   3. Dominios

      Nota:

      • DOMINIOS:
   4. Motivos

      Nota:

      • MOTIVOS: zonas de proteínas con una función específica que se repite en diferentes proteínas
   5. Mioglobina

      Nota:

      • MIOGLOBINA: -Muy compacta y abundante en músculos -Formada por 8 segmentos de hélice conectadas por prolina -Contiene un grupo HEMO al que se le une O2 en el Fe. -Función: almacén de O2 en músculos -Es muy afín al O2, cuando [O2] es alta o es baja lo coge
4. Cuaternaria

   Nota:

   • ESTRUCTURA CUATERNARIA: - Proteinas oligoméricas (si pocas subunidades) o multiméricas (si muchas subunidades) -Cada subunidad es un Monómero o Protónero
   1. Hemoglobina

      Nota:

      • HEMOGLOBINA: -Función: transportar O2 en sangre -Formada por 4 cadenas: 2 de globina alfa y 2 de globina beta -Estructura alfa2 beta2 -Cada subunidad tiene 4 grupos HEMO--> puede transportar 4O2 -Desoxihemoglobina-->sin O2 -Oxihemoglobina-->con O2 -La unión del O2 a la hemoglobina produce cambios en su forma -Proteína muy conservada porque ha tenido éxito en la evolución -Sólo coge O2 cuando [O2] es alta, si es baja lo suelta
5. Diagrama de Ramachandran

   Nota:

   • DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN: