Enzimas

Nota:

• ENZIMAS: son biocatalizadores orgánicos (aceleran de reacciones químicas y son de naturaleza proteica)

1. Estructura
   1. Apoenzima
      1. Holoenzima
   2. Cofactor
      1. Iones
         1. Grupos prostéticos

            Nota:

            • GRUPO PROSTÉTICO: ion o molécula que se une a un enzima de manera permanente mediante enlace covalente.
      2. Coenzimas

         Nota:

         • COENZIMA: molécula orgánica imprescidible para la funcionalidad del enzima. Ej: algunas vitaminas.
         1. Grupos prostéticos
      3. Holoenzima
2. Centro activo

   Nota:

   • CENTRO ACTIVO: -Oquedad tridimensional en la que encaja el sustrato (molécula que se va a transformar en el enzima). -Pequeña porción del enzima. -Los grupos R de los amino ácidos son los que hacen que el sustrato se transforme. -Específico a un sustrato. -Uniones débiles o de baja energía al sustrato.
3. Especificidad
   1. De sustrato
   2. De actividad

      Nota:

      • ESPECIFICIDAD DE ACTIVIDAD: único tipo de reacción sobre un sustrato
4. Mecanismo de acción

   Nota:

   • MECANISMO DE ACCIÓN: cuanto más baja sea la E de activación más provable es la reacción.
5. Modelos de acción
   1. Modelo llave cerradura

      Nota:

      • MODELO LLAVE CERRADURA: sólo el sustrato con la forma complementaria encaja en el centro activo del enzima cuya forma no varia.
   2. Modelo conformación inducida

      Nota:

      • MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA: el enzima se adapta a la forma del sustrato.
6. Cinética enzimática

   Nota:

   • CINÉTICA ENZIMÁTICA (modelo de Micahelis-Menten):  -Mide la velocidad de las reacciones químicas.-Km: [ ] de sustrato para la cual se alcanza una velocidad que es mitad de la máxima.
   1. Factores que influyen en la cinética
      1. pH
      2. Temperatura
      3. Sustancias químicas
      4. Tipos de regulación
         1. Inhibidores

            Nota:

            • INHIBIDORES: molécula que al unirse a un enzima disminuye, neutraliza o regula la actividad de reacción del enzima.
            1. Reversibles
               1. Competitiva

                  Nota:

                  • INHIBICIÓN COMPETITIVA:  -Unión inhibidor al centro activo. -Se puede alcanzar la misma Vmax aumentando la [ ] de sustrato.
               2. No competitiva

                  Nota:

                  • INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: -Unión inhibidor a un lugar diferente al centro activo. -Vmax disminuye pero la Km se mantiene cte.
               3. Acompetitiva

                  Nota:

                  • INHIBICIÓN ACOMPETITIVA: inhibidor sólo se une al complejo enzima-sustrato.
            2. Irreversibles

               Nota:

               • INHIBIDORES IRREVERSIBLES: suelen ser venenos, se unen definitivamente y dejan inactivo al enzima (enlace covalente).
         2. Cimógenos

            Nota:

            • CIMÓGENOS: -Precursores inactivos hasta ser expulsados. -Mecanismo de protección. -Ej:      -Pepsinógeno      -Tripsinógeno      -Procarboxipeptidasa      -Procolágeno
         3. Retroalimentación negativa

            Nota:

            • RETROALIMENTACIÓN NEGATIVA o REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL: regulación metabólica muy frecuente. Ej.: L-isoleucina inhibidor competitivo de la treonina deshidratasa.
7. Ecuación dobles recíprocos
8. Enzimas alostéricos

   Nota:

   • ENZIMAS ALOSTÉRICOS: estos suelen ser los primeros enzimas de una ruta metabólica ya que son más fáciles de regular.
   1. Estructura
      1. Oligoméricos
      2. Centro activo
      3. Centro regulador
   2. Estados
      1. Conformación T

         Nota:

         • CONFORMACIÓN T: conformación tensa en la que el enzima tiene muy poca afinidad por el sustrato. Ocurre cuando el inhibidor no competitivo se une al centro regulador.
      2. Conformación R

         Nota:

         • CONFORMACIÓN R: es la conformación relajada en la que los enzimas tienen una gran afinidad por el sustrato. Ocurre cuando el activador se une al centro regulador.
   3. Efecto heterotrópico

      Nota:

      • EFECTO HETEROTRÓPICO: una molécula distita del sustrato se une al centro activador y produce cambios cooperativos.
   4. Efecto homotrópico

      Nota:

      • EFECTO HOMOTRÓPICO: el mismo sustrato produce cambios cooperativos.
   5. Gráfica sigmoidea
   6. Cooperatividad

      Nota:

      • COOPERATIVIDAD: si una subunidad pasa a forma R (a veces provocado por la unión de un sustrato), las otras aumentan su afinidad por el sustrato.
9. Clasificación
   1. Oxidorreductasas

      Nota:

      • OXIDORREDUCTASAS: -Catalizan reacciónes de oxidorreducción. -En las reacciones REDOX, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrónico.
   2. Transferasas

      Nota:

      • TRANSFERASAS: -Catalizan reacciones de transferencia de grupo. -Si el grupo transferido es un grupo fosfato se llaman QUINASAS.
   3. Hidrolasas

      Nota:

      • HIDROLASAS: -Catalizan reacciones de hidrólisis. -Ej.:      -Peptidasas      -Lipasas      -Glucosidasas
   4. Liasas

      Nota:

      • LIASAS: catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace.
   5. Isomerasas

      Nota:

      • ISOMERASAS: catalizan reacciones de isomerización.
   6. Ligasas

      Nota:

      • LIGASAS: -Catalizan la unión de dos grupos químicos. -Necesitan E. -Reacciones de síntesis.