PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

Características generales
1. CHONPS,..
2. Moléculas + abundantes
3. Gran variedad de funciones
4. Polímeros de aa
5. Especificidad
Aminoácidos
1. Características generales
  1. Bajo Pm
  2. Formados
    1. C alfa
      1. NH2
      2. COOH
      3. R
        Variabilidad
      4. H
  3. Sólidos, cristalinos, solubles en agua
  4. 20 aa, 8 esenciales
  5. C asimétricos
    1. Esteroisomeros D y L
    2. + y -
  6. Anfóteros
2. Clasificación
  1. Hidrofilos
  2. Hidrófobos
Enlace peptídico
1. Enlace covalente
  1. Rígido
2. COOH+NH2
  1. CO-NH
    1. H2O
3. Clasificación
  1. Péptidos
    1. En función del nº aa
      1. Di o tripéptidos
      2. Oligopéptidos
        Hasta 10 aa
      3. Polipétidos
        10-50 aa
      4. Proteínas
  2. Proteínas
Clasificación
1. Holoproteínas
  1. Fibrosas
  2. Globulares
2. Heteroproteínas
  1. Nucleoproteínas
  2. Cromoproteínas
  3. Lipoproteínas
  4. Fosfoproteínas
  5. Glucoproteínas
Propiedades
1. Solublidad
  1. Fibrosas insolubles
  2. Globulares solubles
2. Desnaturalización
  1. Pérdida de la conformación nativa
    1. Reversible
    2. T, Ph, polaridad del disolvente, agentes desnaturalizantes
    3. Irreversible
3. Especificidad
Estrutura
1. Primaria
  1. Secuencia lineal de aa
  2. Extremos NH2 y COOH terminales
  3. R se disponen a ambos lados alternativamente
2. Secundaria
  1. Disposiciión espacial de la estructura 1ª
    1. No gira la nivel del ep
  2. Tipos
    1. Alfa hélice
      1. Hélice dextrógira
        Estabilidad
        Puentes de H intracatenarios
        NH((aa1) --CO(aa4)
      2. Caravcterísticas
        3.6 aa/vuelta
        Disposición R hacia el exterior
        Grupos NH y CO opuestos
        Pro, OHPro impiden la formación de puentes de H
    2. Lámina plegada o conformación beta
      1. Concerva la estructura en Zigzag
        Estabilidad
        Puentes de H intercatenarios entre todos los enlaces peptídicos
        Disposición de las cadenas
        Parlela
        Antiparalela
3. Cuaternaria
  1. Disposición espacial proteína polieptídica
    1. Unión monómeros o cadenas
      1. Enlaces no covalentes
4. Terciaria
  1. Plegamiento en el espacio
    1. Conformación nativa
      1. Estabilidad
        Puentes de H entre grupos peptídicos
        Atracción electrostática
        Interacciones hodrofóbicas y Van der Walls
        Puentes S-S
      2. Función de las proteínas
        Dominios estructurales
        Conservados evolutivamente
Funciones
1. Reserva
2. Estructural
3. Transporte
4. Contráctil
5. Inmune
6. Transducción señales
7. Hormonal
8. Enzimática
9. Protección

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Descripción

Resumen del Recurso

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	Creado por ana isabel arroba rocha hace alrededor de 5 años