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20119286
ENZIMAS
Descripción
Mapa introductorio sobre las principales características de las enzimas, y cofactores enzimáticos.
Sin etiquetas
enzimas
bioqumica basica
proteínas
sustrato
sitio activo
actividad enzimatica
vitaminas
coenzimas
cofactor enzimatico
bioquímica básica y clínica
Mapa Mental por
Enrique Wan
, actualizado hace más de 1 año
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Creado por
Enrique Wan
hace alrededor de 5 años
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Resumen del Recurso
ENZIMAS
Biomoléculas especializadas en catálisis de reacciones dentro de la célula.
FACTORES QUE INTERVIENEN EN LA REACCIÓN
Centro activo
Sitio conformado por restos de proteínas, donde interactúan con:
Ligando, o sustrato
Todos los reactivos, antes de la reacción química
Unido al centro activo por grupo determinante de posición
Aminoácidos catalíticos
Constituyen el centro catalítico, con CADENAS R características a su función
Catálisis covalente
Unión complejo E-S a travéz de enlaces covalentes
Catálisis ácido-base
Incrementación de velocidad por influencia de pH, proporciona dadores o receptores de electrones
Aminoácidos de unión
Ayudan a la unión del sustrato al sitio activo, gracias a los enlaces débiles con sus cadenas R
Resto de la cadena
Mantienen la conformación tridimensional de la enzima
CARACTERÍSTICAS DEL MEDIO
pH
Debe mantenerse un equilibrio, para posibilitar la correcta función. Los niveles varían de acuerdo a la zona del cuerpo
Temperatura
Incrementa la velocidad a través de su aumento. El excesivo aumento produce una desnaturalización.
Disminuyen el tiempo de reacción y aprovechan la energía de la interacción entre las moléculas del sustrato
Energía de fijación
Energía necesaria para la activación, compuesta a su vez por la energía de las INTERACCIONES DÉBILES entre el complejo E-S
Principal fuente de energía para disminuir la necesidad energética de ACTIVACIÓN
Aumenta la velocidad de reacción de 10^7 a 10^14
La ACTIVIDAD MOLECULAR oscila entre unos miles, hasta varios millones de moléculas de sustrato por minuto
La cinética depende de:
La concentración de sustrato
Menor, mayor afinidad. Es proporcional
Mayor, menor afinidad. No proporcional, puede derivar a la incapacidad de la enzima por saturación.
Velocidad Máxima
El aumento de la velocidad de reacción, independiente de concentración
El CICLO CATALÍTICO puede repetirse varias veces
MECANISMOS DE CATÁLISIS
ESPECIFICIDAD
Participan la reacción de sólo un tipo de moléculas
Se necesita complementariedad estructural
INHIBICIONES
Reversibilidad
Reversible
Irreversible
Competencia
Inhibición competitiva
Inhibición incompetitiva
Inhibición no competitiva
ENZIMAS REGULDORAS
Enzimas alostéricas
Enzimas moduladas covalentente
COFACTORES ENZIMÁTICOS
Sustancias NO PROTEICAS que son necesarias para ciertas enzimas para realizar catálisis
Una enzima sin cofactor se denomina APOENZIMA
La unión enzima-cofactor se denomina HOLOENZIMA
Cofactorres
Sustancia orgánica
Transportadores intermediarios
Grupo prostético
Puede actuar como parte del sustrato
Iones metálicos
Cationes mono o divalentes, principalmente
Centro catalítico
Grupo puente
Agente estabilizador
VITAMINAS
A veces forma parte de la estructura de la coenzima
Necesarias para el buen funcionamiento de algunos organismos, se obtienen vía EXÓGENA
Hidrosolubles
Liposolubles
La necesidad varía dependiendo del organismo
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