3. El proteosoma despliega e hidroliza
los polipéptidos ubicuitinados
Las ubicuitinadas son proteolíticamete degradadas en un
proceso dependiente de ATP medido por un complejo
multiproteico grande
Aunque las subunidades a y B son estructuralmente
similares, solo 3 de las subunidades B tinen actividad
proteólitica
Su llamado complejo base está formado por 9 subunidades
distintas, de las cuales 6 son ATPasas que forman un anillo
que linda con el anillo a del proteosoma 20S
Los sitios activos están ubicados dentro de la cámara
central del proteosoma 20S
Los casquetes 19S controlan el acceso de las proteínas
ubicuitinadas al proteosoma 20S
Las pépsidas cirosólicas degradan los péptidos en los
aminoácidos que los componen
El proteosoma 26S está formado por un centro cilíndrico
hueco, conocido como proteosoma 20S.
Las eubacterias también contienen proteasas
autocompartimentalizadas.
La proteasa Clp está formada por dos componentes: ClpP que es proteolíticamente activo y una de varias ATPasas que en E.coli son ClpA y ClpX