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Aminoácidos, péptidos y proteínas
Descripción
Mapa Mental sobre Aminoácidos, péptidos y proteínas, creado por Marina Valdez el 21/09/2015.
Mapa Mental por
Marina Valdez
, actualizado hace más de 1 año
Más
Menos
Creado por
Marina Valdez
hace más de 9 años
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Resumen del Recurso
Aminoácidos, péptidos y proteínas
Los péptidos y las proteínas son polimeros de aminoácidos unidos por enlaces amida
un dipéptido contiene dos residuos de amino ácidos
un tripéptido contiene tres residuos de aminoácidos
un polipéptido contiene muchos residuos de aminoácidos
las proteínas son polipéptidos que se presentan de forma natural
tipos
Proteínas fibrosas
contienen cadenas largas de polipéptidos que se presentan en forma de haz
insolubles en agua
todas las proteínas estructurales son fibrosas
Proteínas globulares
tienen forma esférica
solubles en agua
todas las encumbers son en esencia proteínas globularness
están formadas de 40 a 4000 residuos de aminoácidos
poseen estructura
Primaria
secuencia de aminoácidos en la cadena
ubicación de todos los puentes disulfuro
determinacion
se puede determinar la estructura primaria usando el reactivo de Edman
el PTH se identifica por comparación
se hace una hidrólisis parcial (con ácido diluido)
el C-peptidal se identifica con caboxipeptidasa
peptidasa: enzima que cataliza la hidrolisis de una enlace peptídico
Secundaria
conformaciones repentinas de la cadena de la columna de la proteína
pliegues
hélice alfa
columna enrollada en el eje largo
los sustituyentes están hacia afuera
menor impedimento estérico
hoja plegada beta
la columna se extiende en forma de zigzag
terciaria
tridimencional
se pliega de manera espontánea
eleva su estabilidad
libera energía cuando hay interacción estabilizadora
usando puentes disulfuros
dejan expuestos grupos no polares en ambiente acuoso y los ocultan
cuaternaria
forma en que las cadenas se ordenan con respecto a las demás
tiene mas de una cadena polipéptida
tiene cadenas individuales (subunidades)
Clasificación y nomenclatura de aminoácidos
difieren solo en el sustituyente unido al carbono (cadenas laterales)
poseen diferencias estructurales y amplia diversificación funcional
casi siempre se los conoce por sus nombres comunes
los aminoácidos esenciales se indican por medio de un asterisco rojo
Configuración de los aminoácidos
en la naturaleza el carbono alfa es asimétrico (excepto la glisina)
la mayoría de los aminoácidos pueden presentarse como enantiomeros
la mayor parte de los aminoácidos naturales tienen la configuración L
Propiedad ácido-base de los aminoácidos
posee grupo amino
tienen pKa de 9
ácido
posee grupo carboxilo
tienen pKa de 2 aproximadamente
base
puede ser ácido o básico dependiendo del pH de la solución
el aspartamo y glutamo tienen también una cadena lateral ionizable
existen aminoácidos como iones bipolares llamadas zwitterion
tipos de enlaces
peptídico
unen a los residuos de aminoácido
Las unidades repetidas se llaman residuos de aminoácidos
el doble enlace parcial evita la rotación libre al rededor del enlace
disulfuro
surge de la oxidación en condiciones suaves
tiene enlaces S-S
se puede descomponer en tioles
puede formar puente disulfuro al oxidarse residuos de cisteína
desnaturalización
es destruir la estructura terciaria
formas
al cambiar el pH
al reaccionar con reactivos como la úrea
con solventes orgánicos
por calor o agitación
Chaperonas Moleculares
ayuda en la pliegación de proteínas
tiene subfamilias
chaperonina
agregados macromoleculares compuestos por proteínas
tipos
de Grupo I
se encuentra en eubacterias y organillos de organismos eucarióticos
estructura de cilindro construido con uno o dos anillos heptaméricos
presenta
GroEL
esencial para a viabilidad de la bacteria
posee tres dominios definidos
ecuatorial
mayor parte de las interacciones
apical
a la entrada de la cavidad de cada anillo
posee una agrupación de residuos hidrofóbos
intermedio
ejerce de transmisor de señales
mecanismo funcional
los residuos hidrofóbicos reconocen y unen todos los residuos hidrofóbicos que se encuentran a su alrededor
se une el ATP al dominio ecuatorial del GroEL
se une el GroES y los residuos hidrofóbicos se relacionan con el lazo desordenado del GroES
el ATP unido en todo el anillo se hidroliza
libera la cochaperonina del primer anillo
se repite en los otros anillos
GroES
tiene una unión de APT como base
cada monomero tiene estructura de barril de láminas beta
mayor parte estructurada excepto un gran lazo desordenado
de Grupo II
se encuentra en arqueobaterias y el citoplasma de los organismos eucariotas
CCT
posee 8 subíndices diferentes
asiste al plegamiento de actinas y tubulinas
mismos dominios que el GroEL
patologías asociadas
Alzheimer
enfermedad degenerativa que afecta al cerebro
el cerebro se llena de obillos y placas
de ser hereditario
se retrasa en religiosos, jugadores de ajedrez, músicos
las neuronas mueren
es incurable
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