DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

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Mapa Mental sobre DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS, creado por luisa orozco el 15/11/2022.
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Mapa Mental por luisa orozco, actualizado hace más de 1 año
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Creado por luisa orozco hace alrededor de 2 años
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Resumen del Recurso

DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
  1. Comportamiento celular: CITOPLASMA
    1. Se clasifican
      1. Ciclo de urea
        1. Se catabolizan los aminoácidos para formar nitrógeno en forma de amonio.
          1. exceso
            1. De nitrógeno es transportado al higado y a los riñones y eliminando del organismo en forma de urea a traves de la orina
              1. Enzimas Participantes
                1. 6: N-acetilglutamato sintetasa (NAGS), carbamilfosfato sintetasa (CPS), ornitina transcarbamilasa (OTC), argininosuccinato sintetasa (ASS), argininosuccinato liasa (ASL) y arginasa
                  1. Coenzimas
                    1. Ornitina , Citrulina , Argininosuccinato, Arginina
        2. Transaminación
          1. consiste
            1. en la eliminación del grupo α-amino para obtener el correspondiente α-keto ácido
              1. Un aminoácido le transfiere su grupo funcional amino al Cetoglutarato para formar Glutamato y en el proceso se obtiene un cetoácido
                1. Enzimas participantes
                  1. aminotransferasas
                    1. es
                      1. Una reacción reversible que participa tanto en el catabolismo como en el anábolismo y está muy cerca del equilibrio por lo que la dirección de la reacción está determinada por la concentración de alguno de los dos componentes
                        1. Coenzima
                          1. Piridoxal Fosfato
                            1. Realiza la transferencia del grupo amino
                              1. Denominado de ping pong en donde el grupo amino es transferido temporalmente a la coenzima y de ahi es transferido al cetoácido
          2. Desanimación oxidativa
            1. Eliminación de un grupo amino de una molécula, convirtiéndose en amoniaco. Está compuesto principalmente de carbono e hidrógeno, y se recicla u oxida para obtener energía
              1. Enzimas participantes
                1. Glutamato Deshidrogenasa
                  1. Cataliza reversiblemente la desanimación oxidativa del glutamato a α-cetoglutarato
                    1. Coenzima
                      1. Cede sus electrones al complejo NADH-deshidrogenasa , situado en la membrana interna de la mitocondria
                        1. El catabolismo anaerobio, como la fermentación láctica el NADH cede sus electrones al ácido pirúvico que se reduce a ácido láctico
                2. Reacciones
                  1. Catalización del glutamato
                    1. Sintesis de la flutamina catalizada por la glutamina sintetaza
                      1. Liberación del grupo amido de la glutamina por acción de la glutaminasa
                3. Reacciones
                  1. Glutamato-Oxaloacetato Transaminasa, GOT
                    1. Glutamato-Piruvato Transaminasa, GPT
                    1. Luisa María Orozco Espitia cc:1088344218 Grupo: 41 Ingenieria de Alimentos Bioquimica

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