Entalpía y entropía en la estructura, así como puentes de hidrógeno y las interacciones
Si ∆G<0, la formación del complejo es espontánea
Variar la temperatura ayuda a saber si los puentes
de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas son
relevantes en la formación de complejos o no. A
bajas temperaturas son favorables para los puentes
mientras que altas temperaturas lo son para las
interacciones hidrofóbicas. Las proteínas pueden
regular sus cargas al interactuar con polielectrolitos.
Adición de alícuotas de un biopolímero para incrementar interacciones electrostáticas
Variar concentraciones de sal o compuestos químicos
Cuando las interacciones de hidrógeno son muy fuertes, menos
interacciones electrostáticas son necesarias
Sistemas dependientes
Variación de temperatura + entalpia= Capacidad
Molar
La formación de
complejos/coacervados es
impulsada entrópicamente
debido a la liberación de
contra iones (moléculas se atraen y
forman una unión
no covalente)
∆H negativa = Polielectrolitos
cargados débilmente (atracción
electrostática)= poca acción de contra
iones. Por el contrario, ∆H positiva. =
impulsa la formación de los
complejos cargados intensamente
(contra iones liberados por la
entropía)
Fenómeno de condensación
Aspectos fundamentales
La estructura a diferentes
escalas de complejos
proteínas- polisacáridos y
coacervados con el efecto del
pH inducido.
Los cambios moleculares
pueden ocurrir antes o
después de la formación
del complejo. Si los
cambios ocurren antes,
éstos pueden favorecer la
interacción con los
polisacáridos y en algunos
casos es necesarios.
Interacciones electrostáticas->
carga de los biopolímeros--> el pH
inducido cambia la esctructura de
los complejos y se dan de la
siguiente manera:
Complejos solubles
intrapoliméricos (en pH
crítico)
Complejos solubles
interpoliméricos
Coacervados (en el pH de
la fase de separación
macroscópica)
La posible ocurrencia
de un mecanismo de
nucleación y
crecimiento en la
separación de fases
Propiedades
funcionales
Condiciones ambientales al
formarse el complejo, propiedades
intrínsecas de éstos, los
tratamientos físicos que se les
apliquen y las fuerzas cinéticas
entre sus fases. En función de la
concentración total de polímeros
La estabilidad
térmica de las
proteínas
globulares (+/-).
Calentar
=estabilidad
Comportamiento gel
elástico y como solución
concentrada (Viscosa)
Interacciones de polielectrolitos y
proteínas cargados opuestamente --->
carácter más viscoso. En las regiones
ricas en macroiones dispersas en redes
de biopolímeros se comporta más como
un gel. La mayor viscosidad se logra al
neutralizar las cargas.
Aire/agua
(propiedades
espumantes)
Complejos neutros
Agua/aceite
(emulsificante).
complejos
cargados =
compensan la
desigualdad
de cargas
Aplicaciones en la industria de alimetos
Propiedades viscoelásticas, los coacervados
pueden ser utilizados como geles para controlar
liberación de bioactivos o enzimas.
Organización interfacial de los complejos
proteína-polisacarido permitirán diseñar
sistemas multifacéticos con textura y
estabilidad optimizada
Herramienta para controlar la adsorción interfacial
de proteína para desencadenar reacciones
enzimáticas en la interfase o entrega selectiva de
péptidos proteicos en la digestión de los alimentos.
Erika Avedillo
Melissa García
Ariela Gildenson
Sara Salame