Hemoglobina

Generalidades
1. Transporte de oxigeno por la sangre
  1. Hechos
    1. Lavoisier descubrió el oxígeno en 1778
  2. Composición de la Sangre
    1. 79% de la sangre es agua
    2. 50% de la sangre son células
    3. Eritrocitos
      1. •Apariencia discoidal
      2. •Hundidos en su región central
      3. •Diámetro de unos 7,1 mm
      4. •No contienen ningún orgánulo sub-celular
      5. •Genéticamente inactivas
      6. •función primordial es la de almacenar la hemoglobina
        Hasta 270 millones de moléculas x 1 eritrocito
      7. Concentración
        4,7 y 6,1 millones por mm3 en los varones
        4,2 y 5,4 en las mujeres
    4. Leucocitos
      1. Funciones inmunes y de defensa
    5. Plaquetas
      1. esenciales en la coagulación sanguínea.
  3. Cadena Respiratoria
    1. •Tiene lugar en las mitocondrias
    2. •Proceso por el cual materia orgánica, con algunas escasas excepciones, no se oxida directamente por el oxígeno atmosférico,si no por distintas coenzimas, que quedan reducidas en consecuencia.
    3. •El balance de la oxidación equivale al de una combustión
  4. Proceso
    1. 1.-Los vertebrados terrestres captan el oxígeno a través de los pulmones y han de transportarlo a todos los órganos.
    2. 2.-La compleja red del sistema circulatorio, asegura la llegada del oxígeno a todas y cada una de las células.
    3. 3.-La cantidad de oxígeno que se puede transportar disuelto en la sangre representa sólo el 2% del requerido.
    4. 4.-Para transportar el 98% restante del oxígeno, se utiliza la hemoglobina
2. Estructura
  1. Cuatro cadenas polipeptídicas (Molécula Tetramérica)
    1. contienen
      1. Grupo Prostético
        Porción no polipeptídica de una proteína
      2. Grupo Hemo
        Es una molécula de porfirina que contiene un átomo de hierro en su centro
        •El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2)
        •puede formar cinco o seis enlaces de coordinación dependiendo de la unión del O2 (u otro ligando) a la Hb
        •Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal
        •El quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal.
        •El sexto enlace del átomo ferroso es con el O2
        El tipo de porfirina de la Hb es la protoporfirina IX
        Contiene
        •Dos grupos ácidos propiónicos
        •Dos vinilos
        •Cuatro metilos como cadenas laterales unidas a los anillos pirrólicos de la estructura de la porfirina.
      3. Cantidad de aminoácidos
        Cadenas a --> 141 aminoácidos
        Cadenas b, g, d --> 146 a. a (difieren en la secuencia de aminoácidos)
3. COOPERATIVIDAD EN LA UNIÓN DE OXÍGENO A LA HEMOGLOBINA
  1. La curva de unión de oxígeno a la hemoglobina es sigmoidea
    1. está relacionado con el hecho de que el ligando se une de modo cooperativo, es decir, la unión de oxígeno favorece su ulterior unión.
  2. La cooperatividad en la unión de oxígeno a la hemoglobina es de la máxima importancia funcional.
    1. la hemoglobina sale de los pulmones cargada de un modo casi total.
  3. Un transportador ideal debe liberar tanto más oxígeno cuanto mayor sea la demanda que exista de él
  4. La hemoglobina sólo retiene aproximadamente el 30% de oxígeno y, si se había cargado al 98% en los pulmones la cantidad liberada será el 68%.
  5. La estructura tetramérica de la hemoglobina permite la existencia de cooperatividad, circunstancia que hace de esa proteína un transportador ideal
  6. Para que haya cooperatividad en la unión de ligando a una proteína no basta con que haya más de un sitio de unión
    1. Se precisa haya una comunicación entre ellos
      1. De modo que un sitio detecte si hay otros ocupados o no y la afinidad de la unión de ligando se ajuste en consecuencia
Función
1. Transportar al oxigeno
  1. Desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos
  2. Combinación del Oxígeno con la Hemoglobina
    1. •Cada gramo de hemoglobina puede combinarse con 1.34 ml. de oxígeno.
    2. •1 litro de sangre combina aproximadamente 200 ml. de O2
  3. Equilibrio Oxígeno-Hemoglobina
    1. Relacionada con varios factores fisiológicos
      1. 1.La unión con el oxígeno es reversible.
        Hemoglobina --> Oxihemoglobina --> Hemoglobina
      2. 2.La reacción del oxígeno con la hemoglobina es muy rápida.
2. Los eritrocitos también contribuyen a la eliminación del CO2 producido en las células
  1. La Hb tiene capacidad para fijar el CO2 y transportarlo a los pulmones donde lo libera.
El efecto Bohr
1. Hechos
  1. Bohr descubre en 1903 que la sangre retenía menos oxígeno cuanto más bajo era su pH
2. Datos de la Actualidad
  1. La unión del oxígeno a la hemoglobina está regulada por el pH sanguíneo
    1. un descenso de pH disminuye la afinidad de la proteína por su ligando
  2. Procesos que tienen lugar en el eritrocito
    1. CO2 que se produce en los tejidos pasa en parte a la sangre y, por difusión, se introduce en los eritrocitos.
3. Función
  1. Permite que la hemoglobina libere más oxígeno cuanto mayor sea la actividad metabólica de un tejido
4. 2,3-BPG
  1. Hechos
    1. En 1967 se describió que el 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), actuaba como un inhibidor de la unión del oxígeno a la hemoglobina
      1. Al aumentar la concentración de 2,3-BPG disminuye la saturación de la hemoglobina por oxígeno
  2. Efectos
    1. En un tejido cuya presión parcial de oxígeno sea un poco inferior a 40 mm Hg la saturación de la hemoglobina es solo del 70% aproximadamente
      1. la hemoglobina libera en ese tejido un 30% de oxígeno, en términos de su capacidad total
    2. Una persona con un nivel normal de 2,3-BPG en su sangre que se encuentre al nivel del mar la hemoglobina se carga con oxígeno en sus pulmones prácticamente al 100%
Biosintesis del Grupo Hemo
1. ¿Donde ocurre?
  1. 85% Médula osea
  2. resto en el Higado
2. Proceso
Degradación del Grupo Hemo
1. Alrededor de 100-200 millones de eritrocitos <<envejecen>> y se desintegran en el organismo
  1. en
    1. Bazo
    2. Higado
    3. Médula Osea
2. Proceso

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