Aminoácidos y Proteínas

Aminoácidos
1. Biomolécula formada por un Carbono alfa unido a:
  1. H
  2. Grupo amino (NH2)
  3. Grupo carboxilo (COOH)
  4. Cadena lateral R
2. Existen 20 aminoácidos en las proteínas
  1. De estos 10 son esenciales
    1. Es decir, no los produce el organismo
    2. Se suministran en la dieta
3. A ph 7 se encuentra ionizado
  1. Forma de Zwitterion
    1. COOH --> COO-
    2. NH2 --> NH3+
4. Clasificación
  1. Apolares
    1. Grupo R hidrocarbonado sin carga
      1. Aromáticos
        Con estructura cíiclicas
        Constituidos por hidrocarburos insaturados con nubes electrónicas π conjugadas
      2. Alifáticos
        Sin estructura cíclica
        Hidrocarburos no aromáticos
    2. Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina, prolina
  2. Polares
    1. Pueden formar puentes de hidrógeno
      1. Hidrodrófilos
    2. Serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina, cisteína
  3. Ácidos
    1. Aspartato y glutamato
    2. Poseen cadenas laterales con grupos carboxilo
      1. Ácido aspartico y glutámico
        Sus cadenas laterales tienen carga negativa a pH fisiológico
        Se les llaman entonces
  4. Básicos
    1. Lisina, arginina, histidina
    2. Carga positiva a pH fisiológico
      1. Pueden formar enlaces iónicos con aminoácidos ácidos
5. Esrereoisomería
  1. La tienen 19 de los 20 aa
    1. Excepto glicina que se une a dos hidrógenos
    2. Es por tener 4 sustituyentes diferentes en su carbono alfa
      1. Se diferencian en la posición espacial de sus átomos
        Imágenes especulares que no se superponen
        Enantiómeros
        Dan isómeros ópticos
        Forma D o L
Proteína
1. Por enlace peptídico de diversos aminoácidos
  1. Se une el grupo amino de un aa con el carboxilo del siguiente
    1. Se desprende agua
2. Funciones
  1. Estructura
    1. Glucógeno
  2. Catalizador
    1. Enzimas
  3. Transporte
    1. Hemoglobina
  4. Defensa
    1. Anticuerpos
  5. Función hormonal
    1. Insulina
3. Nivel de estructuración
  1. Primaria
    1. Combinación lineal de aminoácidos
  2. Secundaria
    1. Los aa interactúan a través de puentes de H
      1. Forman helices alfa y láminas plegadas beta
  3. Terciaria
    1. Modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio
      1. Disposición de dominios en el espacio
      2. Los aa apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior en medio acuoso
      3. Dada por interacciones hidrofóbicas, fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro y enlaces iónicos.
  4. Cuaternaria
    1. Formada por varias cadenas polipeptídicas
4. Clasificación por forma:
  1. Globulares
    1. Insolubles en agua
    2. Forma de varilla
    3. Función estructural y protectora
    4. Proporciones elevadas de estructuras secundarias
  2. Fibrosas
    1. Esféricas
    2. Hidrosolubles
    3. Funciones dinámicas
    4. Enzimas, Ig, proteínas de transporte: hemoglobina
5. Clasificación por composición
  1. Simples
    1. Contienen solo aminoácidos
  2. Conjugadas
    1. Proteína simple combinada con componente no proteico (prostético)
      1. Se clasifican por la naturaleza del grupo prostético
        Hemo
        Lipo
        Metalo
        Fosfo
        Gluco (CH)

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