Cada pregunta de este test está cronometrada.
¿Dónde inicia la digestión de proteínas?
Estomago
Boca
Pancreas
Higado
¿Cual es el pH al cual la pepsina trabaja idealmente?
De -1 a -2
De 1 a 2
De 1 a -2
De -1 a 2
Forma no activa de la pepsina
Pepsinógeno
Propepsinógeno
Prepepsina
Quimiopepsina
¿Cuales son las clases de enzimas proteoasas?
Proteoliticas
Pepsina
Endopeptidasas y exopeptidasas
Catalasas e Hidrolasas
¿Qué nombre recibe el precursor enzimatico no activo de las proteasas?
Zimogeno o proenzima
Cicerón
Proteolitica
Endopeptidasa
El ácido clorhídrico es una sustancia secretada por las células parietales del estomago¿Cual es su principal función?
Destrucción de oligosacáridos
Antiséptico y desnaturalizante de proteínas
Separación de enlaces fosfodiester
Mantener un pH de 10
Las unidades monomericas de las proteínas son los aminoácidos ¿Cual es la estructura de los aminoácidos?
Un grupo amino (NH3), un grupo carboxilo (COOH), un hidrogeno (H) y una cadena radical (R)
Un grupo amino (NH3), un grupo carboxilo (COOH) y un hidrogeno (H)
Un grupo carboxilo (COOH) y una cadena radical (R)
Dos grupos carboxilo (COOH), un grupo amino (NH3), un hidrogeno (H) y una cadena radical.
Todos los aminoácidos tienen la misma estructura, pero hay algo que los diferencia unos de otros ¿Qué es?
Grupo amino (NH3)
Pentosa
Cadena radical (R)
Grupo carboxilo (COOH)
Enzimas presentes en el duodeno para la digestión de proteína:
Elicasa
Tripsinogeno, elastasas y carboxilpeptidasas A y B
Argininosuccinato liasa
Carbamilfosfato sintetasa
¿Cuál es el mecanismo de entrada de los aminoácidos a la célula?
Cotransporte
Transporte pasivo
Bomba N/K
Antiporte
Proceso donde el aminoácido pierde el grupo amino y pasa a a-cetoacido
Transdesaminación
Absorción
Digestión
Desaminación
Alimentador del Ciclo de la Urea
Carbamilfosfato
Ornitina
Bases puricas
Citrulina
Células del estomago encargadas de secretar Acido Clorhídrico
Principales
Basales
Parietales
Células de Langerhans
Tipo de balance nitrogenado presente en el embarazo
Positivo
Negativo
Equilibrado
Oxidativo
Proceso en el que se utiliza el nitrógeno de un aminoácido para la síntesis de otro aminoácido
Transaminacion
Desaminacion
Descarboxilación
proceso a través del cual ocurre la degradación de aminoácidos:
Anabolismo
Catabolismo
Sintesis de proteina
Sintesis de Urea
Es una prueba clínica que sirve para saber si un organismo gana o pierde proteínas, y se mide por la relación entre las proteínas absorbidas, su catabolismo y excreción:
Sintesis de urea
Prueba de excreción
ciclo de Krebs
Balance nitrogenado
¿Qué porcentaje aproximado de nitrógeno se encuentra en las proteínas?
15%
16%
25%
10%
Es la utilización de un N de un aminoácido para la síntesis de otro. En presencia de piridoxina Vit. B6 en su forma activa de fosfato piridoxal:
Transaminación
Ciclo de Krebs
Traspasa un grupo amino de un aminoácido para formar otro aminoácido:
Ácido nucleico que tiene la información necesaria para construir todas las cadenas proteicas:
ADN
ARN
ARNm
ARNt
Enzima peptidasa que hidroliza las proteínas en PH optimo 8:
Tripsina
Lipasa
Amilasa
Células encargadas de la producción de acinos pancreáticos:
Asinosas
Centroacinarias
Pancreáticas
Es muy grande durante el crecimiento y el embarazo, lactancia y recuperación de enfermedades.
Ciclo de la urea
Balance de nitrogeno negativo
Principales órganos encargados de la degradación de proteínas:
Intestino delgado, riñón, páncreas
Hígado, estomago, intestino delgado
Estómago, páncreas, intestino delgado
Boca, esófago, estomago
¿Cual es le pH del jugo pancreatico?
8
2
5
3 a 4
¿Cuáles son las 2 hormonas reguladoras de la secreción del jugo pancreático?
Gastrina y secretina
Colecistinoquinina y gastrina
Colecistoquinina y secretina
Acetilcolina y colecistoquinina
Se dice que estas enzimas son autocatalíticas porque tienen la capacidad de activar a sus respectivos zimógenos:
Tripsina y Quimotripsina
Pepsina y Tripsina
Pepsina y Renina
Renina y Tripsina
Esta vitamina es de gran importancia es las reacciones de transaminación:
Vitamina A
Vitamina B6
Vitamina C
Vitamina B12
¿cuál es el principal alimentador del ciclo de la urea?
Amoniaco
carbamoil fosfato
Aspartato
¿Cuál es la enzima limitante del ciclo de la urea?
carbamoil fosfato sintetasa 1
ornitina transcarbamilasa
arginina succinato liasa
arginina succinato sintetasa
células del páncreas que producen la quimiotripsina y el tripsinogeno:
Celulas principales
Celulas parietales
Celulas G
Celulas asinosas
Las vías metabólicas que requieren energía y conducen a moléculas complejas a partir de precursores, se conocen colectivamente como:
Heterofrotismo
Metabolismo
En una persona normal su balance nitrogenado será negativo en caso de:
Que las pérdidas de nitrógeno sean mayor que la ingesta de nitrógeno
Cuando la ingestión de nitrógeno es mayor que la excreción
Que las pérdidas nitrogenadas sean menores que las ganancias.
Que el ciclo de la urea funcione con una menor eficiencia que la normal.
Macromoleculas intracelulares más abundantes que se encuentran en todos los compartimientos celulares:
Carbohidratos
Proteínas
Lipidos
Aminoacidos
Enzima digestiva que necesita la presencia de HCl y un pH de 1-2 para que su zimogeno sea activado:
Quimiotripsina
Elastasas
Reaccion más importante dentro del ciclo de la urea que da origen al sustrato carbamoil fosfato:
Reacción entre la citrulina y el aspartato, apoyado de la enzima argininosuccinasa sintetasa + 1 ATP
CO2 reacciona con NH3+ (amoniaco) con la ayuda de la enzima carbamoil fosfatasa, el activador alosterico L-acetilglutamato y 2 ATP
Reacción entre el fosfato y la ornitina, apoyado por la enzima ornitina transcarbamilasa
Reacción entre CO2 y NH4+, apoyado por la enzima carbamoil fosfato sintetasa, por el co-factor/activador alosterico N-Acetilglutamato y 2 ATP
Prueba clinica que sirve para valorar el estado nutricional de paciente, la cual permite obtener una medida de relación entre la formación y degradación de proteínas:
Prealbumina (TBPA)
Transferrina sérica
Proteína unida al retinol
Tipo de balance nitrogenado en el cual el organismo retiene nitrógeno eliminando menos del que ingiere:
negativo
neutral
oxidativo
Tipo de transporte celular de los aminoácidos:
Activo
Pasivo
Difusión
Reductivo
Enzima digestiva segregada en el estomago y que hidroliza las proteínas dentro de este:
Secretina
Arginasa
Son consideradas aminas biológicamente activas, ejemplos de estas son la adrenalina, noradrenalina y dopamina:
catecolaminas
proteínas
Sustratos
enzimas resultantes
Consiste en la degradación de proteínas:
Muerte de proteínas
Digestion de proteinas
Hidrólisis
¿Hormona polipetídica producida en el propio estomago?
AcetilColina
Gastrina
Renina
Esta sustancia proporciona el medio ácido para la acción de la pepsina
Acido clorhídrico
Bicarbonato
Acetil Colina
Es un proceso mediante el cual las proteínas se degradan, a través de hidrólisis, a polipéptidos, tri y dipéptido y a aminoácidos.
Digestión de proteinas
Secrecion de proteínas
Absorcion de proteinas
Sintesis de proteinas
Enzima que hidroliza las proteínas PH optimo de 8 y es excretada como el precursor inactivo del tripsinógeno.
Pepsinogeno
Enzima producida por el páncreas en forma de quimotripsinógeno inactivo y es activado por la tripsina.
Tripsinogeno
Carboxilpespidasa
Proenzima que al ponerse en contacto con el HCL, se convierte en pepsina.
Carboxipeptidasa
Empieza en el estómago, con la pepsina y se completa en el intestino delgado con la tripsina.
Digestión de proteínas
¿Son polímeros lineales de L-aminoácidos unidos entre sí con enlaces peptídicos?
Nucleotidos
Acidos nucleicos
La pepsina es una endopeptidasa que ataca diversas uniones peptídicas, en especial:
His, phe, y lys
Arg, leu y met
Tyr, phe y trp
Ala, gln y cys
Menciona la enzima que hidroliza la arginina en ornitina y urea:
Carbamoil fosfato
Arginosuccinasa
¿Dónde se sintetiza la enzima Quimotripsina?
Duodeno
Células encargadas de la producción de pepsinogeno.
Pancreaticas
Beta
Enzima encargada de hidrolizar la arginina en urea y ornitina en el ciclo de la urea.
Arginosintetasa
Arginogeno
Arginino-succinato liasa
Es la forma activa de la vitamina B6 que se utiliza en la trasminacion para la síntesis de aminoácidos.
Fofatidil de piridoxal
Fosfato de piridoxal
Fosfato de peridoxina
Fafatidil de peridoxina
Son sustancias nitrogenadas de importancia de acción biológica.
GABA y Glucosa
Catecolaminas e Insulina
Hormonas tiroides y aminoácidos
Ácido gammaaminobutilico y Cotecolaminas
Es la suma de todos los cambios químicos que se producen en una célula, un tejido o el organismo. Consta de dos fases.
Glucolisis
Biomolecula
En el ciclo de la urea, la citrulina se combina con el aspartato para formar:
Argininosuccinato
Carbamoil-fosfato
Urea
Se produce cuando la cantidad de nitrógeno consumido es igual a la de nitrógeno excretado en la orina, el sudor y las heces.
Balance de nitrógeno positivo
Balance de nitrógeno negativo
Equilibrio de nitrógeno
Provocan la liberación del grupo amino en forma de amoníaco libre.
Desaminación oxidativa
Glutamato
Es una endopeptidasa que ataca las diversas uniones peptídicas no terminales y le es fácil atacar la tirosina, fenilalanina y triptófano
Catecolamina
Hormona
La tripsina es:
Proteína
Carbohidrato
Enzima
Acido nucleico
El pepsinogeno se secreta en:
Células enzimogenicas
Glándulas suprarrenales
Timo
La urea es:
Producto indispensable para obtención de energía
Desechos de proteínas utilizadas en el cuerpo
Neurotransmisor
Cuál de estas sustancias NO están nitrogenadas.
Hormonas
Ácidos nucleicos
Acido Gamma-aminobutírico
Catecolaminas
Es la hormona detonante del inicio del proceso digestivo:
Adrenalina
Ocurre en el hígado, en los hepatocitos, en sus mitocondrias y el citosol. Se produce y excreta urea.
Digestion proteica
Ciclo de la Urea
Hidrolísis
¿Son reacciones químicas que ocurren en la célula?
¿Cuáles son las células que secretan la gastrina?
Celulas I
Celulas S
Principal forma de eliminación del grupo amino procedentes de los aminoácidos, 90% en orina, 10% en las heces:
¿ Cual es la enzima con la que se empieza la digestión proteínas y con cual termina respectivamente?
Secretina - Pepsina
Pepsina - Tripsina
Quimiotripcina - Secretina
Tripsina - Secretina
¿ En qué órgano del cuerpo humano empieza la absorción de las proteínas?
Intestino Delgado
Nombre de la enzima que separa el Argino succinato en el ciclo de la Urea.
Liasa
Cuál es el neurotransmisor del nervio vago
Acetilcolina
GABA
Noradrenilina
¿Qué enzima es producida para la digestión de proteínas por las células principales?
Gastrin
Enzimas en la digestión de proteinas que son liberadas en el duodeno
Gastrina,quimotripsina y pH
Secretina y elastasa A y B
Tripsinogeno. Quimotripsina y carboxipeptidasas A y B
HCL, pepsinogeno y elastasa A y B
mecanismo de entrada de los a.a a la celula.
cotransporte
Difusion facilitada
uniportado
unitransporte
el catabolismo se caracteriza por.
Separación del grupo carboxilo en los a.a
Perdida del H del grupo amino (NH2)
Union de agua al grupo amino
Perdida del grupo amino
¿El nervio vago al ser estimulado que secreta?
Colecistoquinina
Acetil-colina
¿Por medio de quien se convierte el tripsimogeno a tripsina?
Enteropeptidasa
Quimiotripsimogeno
¿Cuál de estas son funciones de las proteínas?
Enzimas, estructuras, Inmunológico, Sensores de los órganos de los sentidos
Entretenimiento, estructura, limpieza, termodinámica
Almacenamiento de energía, transporte celular, reconstrucción
Exterminación, conductor eléctrico, fuente de energía, enzimas
¿Qué es el catabolismo?
Generación de Amino Ácidos
Ionización de Amino Ácidos
Degradación de los Amino Ácidos
Transformación de los Amino Ácidos
¿Qué es el balance nitrogenado?
Dieta para bajar de peso
Prueba clínica que sirve para saber si un organismo pierde o gana proteínas
Balance nitrógeno en sangre
Balance nivel del nitrógeno en el ambiente
¿Cuál es la ruta más importante para la eliminación de nitrógeno en el organismo?
LA síntesis de urea
El balance nitrogenado
¿Cuál es la función del ácido clorhídrico?
Destruir algunas bacterias y desnaturalizar las proteínas
Destruir células y desnaturalizar las proteínas
Desnaturalizar aminoácidos
Destruir aminoácidos
Contienen aminoácidos extra en sus secuencias que les impiden ser catalíticamente activos:
Cimógenos
Proteínas reales
La digestión de proteínas comienza en el estómago que segrega un jugo gástrico, ¿Cuál es el contenido de este jugo?
Ácido clorhídrico y la proenzima Pepsinógeno
Ácido clorhídrico y tripsinogeno
La proenzima pepsinogeno y la proenzima tripsinogeno
Ácido clorhídrico y agua
Célula encargada de liberar la gastrina en el estómago:
Enterocitos
La gastrina estimula a las células parietales para que liberen una sustancia, ¿cuál es?
Ácido clorhídrico(HCL)
Colestoquinina (CCK)
Jugo pancreático
Tripsinógeno
¿Cuál de las siguientes es una reacción reversible de los aminoácidos?
Desanimación
Trasdesaminación
Oxidación
Principales sustancias nitrogenadas de acción biológica:
GABA, vitaminas, Hormonas tiroideas
Vitaminas, GABA, Catecolaminas
Catecolaminas,GABA, Aminoácidos
GABA, Hormonas tiorideas, Catecolaminas
¿Qué células secretan a las enzimas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas?
Acinosas
Epiteliales
Madre
¿Dónde se sintetiza la enzima pepsina?
Intestino grueso
Páncreas
Contiene toda la información necesaria para la construcción de todas las cadenas proteicas:
Ribosomas
Mitocondria
Tipo de proteínas que el organismo digiere casi al 100%:
Origen Animal
Origen Vegetal
Proteinas de Transporte
Proteinas Estructurales
¿Qué funciones principales de las proteínas predominan en los niños?
Estructural
Calorigenica
Plástica
Acción reguladora
Donde ocurre la conversión de amoniaco a urea:
Intestino
Hígado
Factor por el cual las proteínas de origen vegetal dejan residuos por digestión incompleta.
Nitrogenado
Antitrípsico
Desaminante
En el catabolismo de aminoácidos, cuál es el metabolito final de las proteínas.
Piridoxina
Carbono
A que se une la carbamilfosfato para formar citrulina en el ciclo de la urea.?
Arginina
Fumarato
Es una de las reacciones más generales para la síntesis de aminoácidos donde el grupo amino de un aminoácido a un α-cetoácido. Esta reacción necesita de un derivado de la vitamina B6 como enzima.
Descarboxilacion
Trasaminacion
En el ciclo de urea, el carbamoil fosfato reacciona con la ornitina para formar
En la digestión de proteínas, las células acinosas del páncreas se encargan de la producción de la enzima
Pepsimogeno
Es una enzima que interviene en el estomago para la digestion de proteinas?
Quimotripsina
Es una función de las proteínas?
Enzimatica
Secreción
Irritabilidad
Conducción
Enzima que hidroliza las proteínas para un PH optimo?
Sistina
Lisina
Es un liquido incoloro con PH alrededor de 8 y una concentración total de materia inorgánica parecida al plasma?
Jugo gastrico
Acido Clorhidrico
Tipo de proteínas que dejan residuos por digestión incompleta debido al factor antiséptico y por el exceso de celulosa?
De origen enzimatico
De origen Animal
De origen Vegetal
De origen estructural
Cuantos aminoácidos son comunes en las proteínas de los seres vivos?
21
19
20
17
En qué momento de la digestión Los aa. Que resultan de la digestión completa llegan a la sangre por las vellosidades intestinales de la porción final del intestino delgado , se unen en nuevas combinaciones proteicas y pasan a formar parte del organismo.
Degradacion
Activacion
Absorcion
Secrecion
Síntesis de proteínas, es directamente proporcional a los aa. Esenciales que ingresan.
catabolismo
Hidrolisis
Enlace peptidico
¿Es aquel aminoácido que ocupa el papel central alrededor del cual giran las reacciones de transaminacion y el metabolismo del grupo amino?
Glutamina
Glicina
¿La síntesis de este aminoácido no esencial depende de la presencia del aminoácido esencial fenilalanina?
Triptofano
Serina
Tirosina
Treonina
¿De qué dependiente el transporte activo celular de los aminoácidos?
ATP
Cistina
¿Qué degrada el catabolismo?
