La parte proteica de un enzima recibe el nombre de apoenzima
enzimas aumentan la energía de activación del proceso en el que participan
Los enzimas son muy abundantes en la célula por el consumo de los mismos durante las reacciones metabólicas
La unión enzima-sustrato se realiza mediante enlaces covalentes
Las ligasas Catalizan la unión de moléculas mediante la energía del ATP
A mayor valor de Km, mayor afinidad de una enzima por su sustrato
Km es una constante que equivale a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción se hace el doble de su valor máximo
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de holoenzima
Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero no afectan a su actividad
Oxido reductasas Separan átomos de hidrógeno del sustrato o aceptan sus electrones
Una enzima puede experimentar un cambio de conformación cuando se fija al sustrato
las enzimas se consumen en el transcurso de la reacción
Los enzimas alostéricos, son enzimas con una gran susceptibilidad de ser reguladas
La inhibición de tipo no competitivo se revierte aumentando la [S]
Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7,5
Hidrolasas Rompen enlaces añadiendo una molécula de agua
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar juntos en la estructura primaria de la enzima
Los inhibidores irreversibles de las enzimas forman enlaces débiles con cadenas laterales de los sitios activos de los residuos de las enzimas
Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente débiles
Muchas enzimas alostéricas se encuentran al final de vías metabólicas
En 1958, Koshland propuso la hipótesis de la llave-cerradur
Isomerasas Catalizan cambios de posición de grupos de una parte a otra de la misma molécula
El sustrato queda ligado a una región específica del enzima que se denomina sitio alostérico
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de ordenadas me permite calcular la Km
Los cambios de pH alteran la actividad enzimática
Transferasas Pasan radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento los radicales queden libres
Todos los residuos aminoácidos de un enzima están en contacto con el sustrato
En la inhibición de tipo competitivo el valor de Km no se modifica, pues el sustrato reacciona con la enzima igual que en ausencia del inhibidor.
La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=7, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12 F
Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
Liasas Separan grupos sin intervención de agua, generando dobles enlaces
El sitio activo de un enzima es plano, compuesto de grupos R que proceden de diferentes aminoácidos
En 1894, Emil Fischer propuso el modelo del ajuste inducido
El inhibidor acompetitivo se une a la enzima libre al mismo sitio que el sustrato y son estructuralmente similares al sustrato
Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato
La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en un enzima recibe el nombre de holoenzima
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar separados en la estructura primaria de la enzima
Las enzimas alostéricas presentan la clásica de Michaelis-Menten, apareciendo una sigmoide
Todos los inhibidores se unen al enzima por el centro activo
Los zimógenos son enzimas que se sintetizan inactivos y que requieren un cambio posterior para ser activos
Hipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES] se mantiene casi constante durante gran parte de la reacción
Una gráfica de datos cinéticos V0/(S) que produce una curva sigmoide nos indica la ocurrencia de interacciones cooperativas entre las subunidades de la enzima
Un inhibidor competitivo reacciona irreversiblemente con el enzima para formar un complejo enzima-inhibidor
El inhibidor no competitivo no modifica la Vmax
Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática
El sustrato es la molécula que va a transformar el enzima
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de las ordenadas me permite calcular la Km
