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TEST ENZIMAS

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TEST ENZIMAS

Pregunta 1 de 48

1

La parte proteica de un enzima recibe el nombre de apoenzima

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Pregunta 2 de 48

1

enzimas aumentan la energía de activación del proceso en el que participan

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Explicación

Pregunta 3 de 48

1

Los enzimas son muy abundantes en la célula por el consumo de los mismos durante las reacciones metabólicas

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Explicación

Pregunta 4 de 48

1

La unión enzima-sustrato se realiza mediante enlaces covalentes

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Explicación

Pregunta 5 de 48

1

Las ligasas Catalizan la unión de moléculas mediante la energía del ATP

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Pregunta 6 de 48

1

A mayor valor de Km, mayor afinidad de una enzima por su sustrato

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Pregunta 7 de 48

1

Km es una constante que equivale a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción se hace el doble de su valor máximo

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Explicación

Pregunta 8 de 48

1

La parte proteica de un enzima recibe el nombre de holoenzima

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Pregunta 9 de 48

1

Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero no afectan a su actividad

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Pregunta 10 de 48

1

Oxido reductasas Separan átomos de hidrógeno del sustrato o aceptan sus electrones

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Pregunta 11 de 48

1

Una enzima puede experimentar un cambio de conformación cuando se fija al sustrato

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Pregunta 12 de 48

1

las enzimas se consumen en el transcurso de la reacción

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Explicación

Pregunta 13 de 48

1

Los enzimas alostéricos, son enzimas con una gran susceptibilidad de ser reguladas

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Explicación

Pregunta 14 de 48

1

La inhibición de tipo no competitivo se revierte aumentando la [S]

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Pregunta 15 de 48

1

Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7,5

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Explicación

Pregunta 16 de 48

1

Hidrolasas Rompen enlaces añadiendo una molécula de agua

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Explicación

Pregunta 17 de 48

1

Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar juntos en la estructura primaria de la enzima

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Pregunta 18 de 48

1

Los inhibidores irreversibles de las enzimas forman enlaces débiles con cadenas laterales de los sitios activos de los residuos de las enzimas

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Explicación

Pregunta 19 de 48

1

Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente débiles

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Explicación

Pregunta 20 de 48

1

Muchas enzimas alostéricas se encuentran al final de vías metabólicas

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Explicación

Pregunta 21 de 48

1

En 1958, Koshland propuso la hipótesis de la llave-cerradur

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Pregunta 22 de 48

1

Isomerasas Catalizan cambios de posición de grupos de una parte a otra de la misma molécula

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Explicación

Pregunta 23 de 48

1

El sustrato queda ligado a una región específica del enzima que se denomina sitio alostérico

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Explicación

Pregunta 24 de 48

1

Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente

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Explicación

Pregunta 25 de 48

1

El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de ordenadas me permite calcular la Km

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Explicación

Pregunta 26 de 48

1

Los cambios de pH alteran la actividad enzimática

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Explicación

Pregunta 27 de 48

1

Transferasas Pasan radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento los radicales queden libres

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Pregunta 28 de 48

1

Todos los residuos aminoácidos de un enzima están en contacto con el sustrato

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Explicación

Pregunta 29 de 48

1

En la inhibición de tipo competitivo el valor de Km no se modifica, pues el sustrato reacciona con la enzima igual que en ausencia del inhibidor.

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Explicación

Pregunta 30 de 48

1


La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=7, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12 F

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Pregunta 31 de 48

1

Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato

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Explicación

Pregunta 32 de 48

1

Liasas Separan grupos sin intervención de agua, generando dobles enlaces

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Explicación

Pregunta 33 de 48

1

El sitio activo de un enzima es plano, compuesto de grupos R que proceden de diferentes aminoácidos

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Explicación

Pregunta 34 de 48

1

En 1894, Emil Fischer propuso el modelo del ajuste inducido

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Explicación

Pregunta 35 de 48

1

El inhibidor acompetitivo se une a la enzima libre al mismo sitio que el sustrato y son estructuralmente similares al sustrato

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Explicación

Pregunta 36 de 48

1

Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato

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Explicación

Pregunta 37 de 48

1

La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en un enzima recibe el nombre de holoenzima

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Pregunta 38 de 48

1

Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar separados en la estructura primaria de la enzima

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Explicación

Pregunta 39 de 48

1

Las enzimas alostéricas presentan la clásica de Michaelis-Menten, apareciendo una sigmoide

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Explicación

Pregunta 40 de 48

1

Todos los inhibidores se unen al enzima por el centro activo

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Explicación

Pregunta 41 de 48

1

Los zimógenos son enzimas que se sintetizan inactivos y que requieren un cambio posterior para ser activos

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Explicación

Pregunta 42 de 48

1

Hipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES] se mantiene casi constante durante gran parte de la reacción

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Explicación

Pregunta 43 de 48

1

Una gráfica de datos cinéticos V0/(S) que produce una curva sigmoide nos indica la ocurrencia de interacciones cooperativas entre las subunidades de la enzima

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Pregunta 44 de 48

1

Un inhibidor competitivo reacciona irreversiblemente con el enzima para formar un complejo enzima-inhibidor

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Explicación

Pregunta 45 de 48

1

El inhibidor no competitivo no modifica la Vmax

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Explicación

Pregunta 46 de 48

1

Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática

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Explicación

Pregunta 47 de 48

1

El sustrato es la molécula que va a transformar el enzima

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Explicación

Pregunta 48 de 48

1

El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de las ordenadas me permite calcular la Km

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Explicación